ТРАНСПОРТ ГЛИЦЕРИНА ЧЕРЕЗ МЕМБРАНУ СПЕРМАТОЗОИДА ЧЕЛОВЕКА ПРИ КРИОКОНСЕРВАЦИИ

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Криоконсервация биологического материала является важной задачей многих областей биологии и медицины, особенно для вспомогательных репродуктивных технологий. Для эффективной криоконсервации клеток используются криопротекторные среды, включающие в себя проникающие в клетку и не проникающие компоненты. Часто в качестве проникающего компонента выступает глицерин в различных концентрациях. Однако выяснение механизмов криопротекторного действия этих соединений, а также повышение доли выживших клеток после криоконсервации остаются актуальными задачами криобиологии. В работе исследуется механизм переноса глицерина через мембраны сперматозоидов с участием аквапоринов методом математического моделирования. Представленная модель описывает динамику изменения объема сперматозоида в зависимости от концентрации глицерина и сахарозы в криопротекторной среде. В результате проведенного анализа рассчитано характерное время установления равновесия между изучаемой криопротекторной средой и клетками, которое составило t = 80 с в присутствии 12 об. % глицерина. Определена концентрация сахарозы (0.16 М), при которой клетка возвращается к исходному объему после инкубации в криопротекторной среде. Показано, что в сперматозоиде человека может находиться 6750 аквапоринов 7-го типа с проницаемостью PAQP7 = 0.00366 мкм3/с. Проведенные эксперименты показали повышение индекса подвижности сперматозоидов при коррекции концентрации сахарозы в растворе согласно результатам моделирования.

Об авторах

А. А Иванова

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: Annetkurella@yandex.ru
Физический факультет Москва, Россия

И. И Леонов

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Физический факультет Москва, Россия

Е. С Гнилозуб-Волобуева

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Физический факультет Москва, Россия

М. А Овчинников

Научно-исследовательский институт ядерной физики им. Д.В. Скобельцына Московского государственного университета имени М.В. Ломоносова

Москва, Россия

С. А Яковенко

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Физический факультет Москва, Россия

Е. Ю Симоненко

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Физический факультет Москва, Россия

Список литературы

  1. Kroløkke С. Life in the cryo-kennel: The ‘exceptional’ life of frozen pet DNA. Soc. Stud. Sci., 49 (2), 162-169 (2019). doi: 10.1177/0306312719837610
  2. Hildebrandt T. B., Hermes R., Goeritz F., Appeltant R., Colleoni S., de Mori B., Diecke S., Drukker M., Galli C., Hayashi K., Lazzari G., Loi P., Payne J., Renfree M., Seet S., Stejskal J., Swegen A., Williams S.A., Zainuddin Z. Z., Holtze S. The ART of bringing extinction to a freeze - History and future of species conservation, exemplified by rhinos. Theriogenology, 169, 76—88 (2021). doi: 10.1016/j.theriogenology.2021.04.006
  3. Jaiswal A. N. and Vagga A. Cryopreservation: A review article. Cureus 14 (11), e31564 (2022). doi: 10.7759/cureus.31564
  4. Elliott G. D., Wang S., and Fuller B. J. Cryoprotectants: A review of the actions and applications of cryoprotective solutes that modulate cell recovery from ultra-low temperatures. Cryobiology 76, 74—91 (2017). doi: 10.1016/j.cryobiol.2017.04.004
  5. Žáková J., Lousová E., Ventruba P., Crha I., PochopováH., Vinklárková J., Tesařová E., and Nussir M. Sperm cryopreservation before testicular cancer treatment and its subsequent utilization for the treatment of infertility. Sci. World J., 2014, 575978 (2014). doi: 10.1155/2014/575978
  6. Tamburrino L., Traini G., Marcellini A., Vignozzi L., Baldi E., and Marchiani S. Cryopreservation of human spermatozoa: functional, molecular and clinical aspects Int. J. Mol. Sci., 24 (5), 4656 (2023). doi: 10.3390/ijms24054656
  7. Hezavehei M., Sharafi M., Kouchesfahani H. M., Henkel R., Agarwal A., Esmaeili V, and Shahverdi A. Sperm cryopreservation: A review on current molecular cryobiology and advanced approaches. Reprod. Biomed. Online, 37 (3), 327-339 (2018). doi: 10.1016/j.rbmo.2018.05.012
  8. Colás C., Junquera C., Pérez-Pé R., Cebrián-Pérez J. A., and Muiño-Blanco T. Ultrastructural study of the ability of seminal plasma proteins to protect ram spermatozoa against cold-shock. Microsc. Res. Technique, 72 (8), 566572 (2009). doi: 10.1002/jemt.20710
  9. Aliakbari F., Taghizabet N., Azizi F., Rezaei-Tazangi F., Gelehkolaee K. S., and Kharazinejad E. A review of methods for preserving male fertility. Zygote, 30, 289-297 (2022). doi: 10.1017/S0967199421000071
  10. Gao D. and Critser J. K. Mechanisms of cryoinjury in living cells. ILAR J., 41 (4), 187-196 (2000). doi: 10.1093/ilar.41.4.187
  11. Chatterjee S. and Gagnon C., Production of reactive oxygen species by spermatozoa undergoing cooling, freezing, and thawing. Mol. Reprod. Devel., 59 (4), 451-458 (2001). doi: 10.1002/mrd.1052
  12. Белоус А. М. и Грищенко В. И. Криобиология (Наук. думка, Киев, 1994).
  13. Popov I., Greenbaum (Gutina) A., Sokolov A. P., and Feldman Y. The puzzling first-order phase transition in water-glycerol mixtures. Phys. Chem. Chem. Phys. 17 (27), 18063-18071 (2015). doi: 10.1039/C5CP02851E
  14. Ozimic S., Ban-Frangez H., and Stimpfel M. Sperm cryopreservation today: approaches, efficiency, and pitfalls. Curr. Issu. Mol. Biol., 45 (6), 4716-4734 (2023). doi: 10.3390/cimb45060300
  15. A. M. Hossain, C. O. Osuamkpe, Archives ofAndrology 53 (2), 99 (2007). doi: 10.1080/01485010701225675
  16. K. Murata and H. Tanaka, General nature of liquid-liquid transition in aqueous organic solutions. Nature Commun., 4, 2844 (2013). doi: 10.1038/ncomms3844
  17. Fuller B. J. Cryoprotectants: the essential antifreezes to protect life in the frozen state. Cryo Lett., 25 (6), 375-388 (2004). PMID: 15660165
  18. Roy S., Arora S., Kumari P., and Ta M. A simple and serum-free protocol for cryopreservation of human umbilical cord as source of Wharton's jelly mesenchymal stem cells. Cryobiology, 68 (3), 467-472 (2014). doi: 10.1016/j.cryobiol.2014.03.010
  19. Gurruchaga H., del Burgo L. S., Garate A., Delgado D., Sanchez P., Orive G., Ciriza J., Sanchez M. and Pedraz J. L. Cryopreservation of human mesenchymal stem cells in an allogeneic bioscaffold based on platelet rich plasma and synovial fluid. Sci Rep., 7 (1), 15733 (2017). doi: 10.1038/s41598-017-16134-6
  20. Arutyunyan I. V, Kananykhina E. Yu., Elchaninov A. V, and Fatkhudinov T. Kh. Influence of sucrose on the efficiency of cryopreservation of human umbilical cord-derived multipotent stromal cells with the use ofvarious penetrating cryoprotectants. Bull. Exp. Biol. Med., 171 (1), 150 (2021). doi: 10.1007/s10517-021-05187-3
  21. Gao D. Y., Mazur P., Kleinhans F. W., Watson P. F., Noiles E. E., and Critser J. K. Glycerol permeability of human spermatozoa and its activation energy. Cryobiology, 29 (6), 657-667 (1992). doi: 10.1016/0011-2240(92)90068-d
  22. Pellavio G. and Laforenza U. Human sperm functioning is related to the aquaporin-mediated water and hydrogen peroxide transport regulation. Biochimie, 188, 45-51 (2021). doi: 10.1016/j.biochi.2021.05.011
  23. Gilmore J. A., McGann L. E., Liu J., Gao D. Y., Peter A. T., Kleinhans F. W., and Critser J. K. Effect of cryoprotectant solutes on water permeability of human spermatozoa. Biology of Reproduction, 53 (5), 985-995 (1995). doi: 10.1095/biolreprod53.5.985
  24. Nobel P. S. The Boyle-Van't Hoff relation. J. Theor. Biol., 23 (3), 375 (1969). doi: 10.1016/0022-5193(69)90025-3
  25. Lfe in the Frozen State, Ed. by B. J. Fuller, N. Lane, and E. E. Benson (CRC Press, Boca Raton, USA, 2004). doi: 10.1201/9780203647073
  26. Lahmann J. M., Benson J. D., and Higgins A. Z. Concentration dependence of the cell membrane permeability to cryoprotectant and water and implications for design of methods for post-thaw washing of human erythrocytes. Cryobiology, 80, 1-11 (2018). doi: 10.1016/j.cryobiol.2017.12.003
  27. Roudier N., Ripoche P., Gane P., Le Pennec P. Y., Daniels G., Cartron J.-P., and Bailly P. AQP3 deficiency in humans and the molecular basis of a novel blood group system, GIL. J. Biol. Chem., 277 (48), 45854-45859 (2002). doi: 10.1074/jbc.M208999200
  28. WHO Laboratory Manual for the Examination and Processing of Human Semen, 6th ed. (World Health Organization: Geneva, Switzerland, 2021).
  29. Roudier N., Verbavatz J.-M., Maurel C., Ripoche P., and Tacnet F. Evidence for the presence of aquaporin-3 in human red blood cells. J. Biol. Chem., 273 (14), 8407-8412 (1998). doi: 10.1074/jbc.273.14.8407
  30. Rodriguez R. A., Liang H., Chen L. Y., Plascencia-Villa G., and Perry G. Single-channel permeability and glycerol affinity of human aquaglyceroporin AQP3. Biochim. Biophys. Acta — Biomembranes, 1861 (4), 768-775 (2019). doi: 10.1016/j.bbamem.2019.01.008
  31. Kuche P. W., Cox C. D., Daners D., Shishmarev D., and Galvosas P. Surface model of the human red blood cell simulating changes in membrane curvature under strain. Sci. Rep., 11 (1), 13712 (2021). doi: 10.1038/s41598-021-92699-7
  32. Kedem O. and Katchalsky A. Thermodynamic analysis of the permeability of biological membranes to non-electro-lytes. Biochim. Biophys Acta, 27, 229-246 (1958). doi: 10.1016/0006-3002(58)90330-5
  33. Du J., Kleinhans F. W., Mazur P., and Critser J. K. Human spermatozoa glycerol permeability and activation energy determined by electron paramagnetic resonance. Biochim. Biophys. Acta — Biomembranes, 1194 (1), 1-11 (1994). doi: 10.1016/0005-2736(94)90196-1
  34. Fujii T., Hirayama H., Fukuda S., Kageyama S., Naito A., Yoshino H., Moriyasu S., Yamazaki T., Sakamoto K., Hayakawa H., Takahashi K., Takahashi Y., and Sawai K. Expression and localization of aquaporins 3 and 7 in bull spermatozoa and their relevance to sperm motility after cryopreservation. J. Reprod. Devel., 64 (4), 327335 (2018). doi: 10.1262/jrd.2017-166

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать

© Российская академия наук, 2024