Селективные сорбенты на основе импринтированной глюкооксидазы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Разработана методика синтеза высокоселективного сорбента на основе импринтированного белка (ИБ) – глюкооксидазы (ГО) – и коммерчески доступных микрочастиц SiO2 для сорбции микотоксина зеараленона, продуцируемого грибами вида Fusarium. Впервые предложено использование 3D флуоресцентной спектроскопии для контроля процесса очистки ИБ. Оценена возможность замены молекулы зеараленона в качестве молекулы шаблона на структурные аналоги, обладающие более низкой токсичностью. Определены аналитические характеристики определения зеараленона с использованием импринтированной ГО в качестве рецепторного элемента в иммуноферментном анализе: предел обнаружения – 5 нг/мл, линейный диапазон определяемых концентраций – 11–112 нг/мл. Показаны высокие сорбционные характеристики синтезированного сорбента на основе ИБ (сорбционная емкость – 7.6 мкг/мг сорбента, импринтинг фактор – 2.5).

Об авторах

П. С. Пиденко

Саратовский государственный университет им. Н.Г. Чернышевского, Институт химии

Email: naburmistrova@mail.ru
Россия, 410012, Саратов, ул. Астраханская, 83

К. Ю. Пресняков

Саратовский государственный университет им. Н.Г. Чернышевского, Институт химии

Email: naburmistrova@mail.ru
Россия, 410012, Саратов, ул. Астраханская, 83

Д. Д. Дрозд

Саратовский государственный университет им. Н.Г. Чернышевского, Институт химии

Email: naburmistrova@mail.ru
Россия, 410012, Саратов, ул. Астраханская, 83

Н. А. Бурмистрова

Саратовский государственный университет им. Н.Г. Чернышевского, Институт химии

Автор, ответственный за переписку.
Email: naburmistrova@mail.ru
Россия, 410012, Саратов, ул. Астраханская, 83

Список литературы

  1. Mahato D.K., Devi S., Pandhi S., Sharma B., Maurya K.K., Mishra S., Dhawan K., Selvakumar R., Kamle M., Mishra A.K., Kumar P. Occurrence, impact on agriculture, human health, and management strategies of zearalenone in food and feed: A review // Toxins. 2021. V. 13. № 2. P. 92. https://doi.org/10.3390/toxins13020092
  2. Haque M.A., Wang Y., Shen Z., Li X., Saleemi M.K., He C. Mycotoxin contamination and control strategy in human, domestic animal and poultry: A review // Microb. Pathog. 2020. V. 142. Article 104095. https://doi.org/10.1016/j.micpath.2020.104095
  3. Gupta R.C., Mostrom M.S., Evans T.J. Zearalenone / Veterinary Toxicology. Elsevier, 2018. P. 1055. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-811410-0.00076-3
  4. Taranu I., Braicu C., Marin D.E., Pistol G.C., Motiu M., Balacescu L., Beridan Neagoe I., Burlacu R. Exposure to zearalenone mycotoxin alters in vitro porcine intestinal epithelial cells by differential gene expression // Toxicol. Lett. 2015. V. 232. № 1. P. 310. https://doi.org/10.1016/j.toxlet.2014.10.022
  5. Технический регламент таможенного союза “О безопасности зерна” (ТР ТС 015/2011). clck.ru/33utzE (дата обращения 30.03.2023).
  6. Единые санитарно-эпидемиологические и гигиенические требования к продукции (товарам), подлежащей санитарно-эпидемиологическому надзору (контролю). clck.ru/33uu2q (дата обращения 30.03.2023).
  7. E. U. Commission Regulation (EC) No 1126/2007 of 28 September 2007 amending Regulation (EC) No 1881/2006 setting maximum levels for certain contaminants in foodstuffs as regards Fusarium toxins in maize and maize products, 2007. clck.ru/33vPwZ (дата обращения 30.03.2023).
  8. Fleck S.C., Hildebrand A.A., Müller E., Pfeiffer E., Metzler M. Genotoxicity and inactivation of catechol metabolites of the mycotoxin zearalenone // Mycotoxin Res. 2012. V. 28. № 4. P. 267. https://doi.org/10.1007/s12550-012-0143-x
  9. Moreau M., Lescure G., Agoulon A., Svinareff P., Orange N., Feuilloley M. Application of the pulsed light technology to mycotoxin degradation and inactivation: Destruction of mycotoxins by pulsed light // J. Appl. Toxicol. 2013. V. 33. № 5. P. 357. https://doi.org/10.1002/jat.1749
  10. Loi M., Fanelli F., Liuzzi V., Logrieco A., Mulè G. Mycotoxin biotransformation by native and commercial enzymes: Present and future perspectives // Toxins. 2017. V. 9. № 4. P. 111. https://doi.org/10.3390/toxins9040111
  11. Lucci P., David S., Conchione C., Milani A., Moret S., Pacetti D., Conte, L. Molecularly imprinted polymer as selective sorbent for the extraction of zearalenone in edible vegetable oils // Foods. 2020. V. 9. № 10. P. 1439. https://doi.org/10.3390/foods9101439
  12. Gutierrez A.V.R., Hedström M., Mattiasson B. Bioimprinting as a tool for the detection of aflatoxin B1 using a capacitive biosensor // Biotechnol. Reports. 2016. V. 11. P. 12. https://doi.org/10.1016/j.btre.2016.05.006
  13. Pidenko P., Zhang H., Lenain P., Goryacheva I., De Saeger S., Beloglazova N. Imprinted proteins as a receptor for detection of zearalenone // Anal. Chim. Acta. 2018. V. 1040. P. 99. https://doi.org/10.1016/j.aca.2018.07.062
  14. Beloglazova N., Lenain P., Tessier M., Goryacheva I., Hens Z., De Saeger S. Bioimprinting for multiplex luminescent detection of deoxynivalenol and zearalenone // Talanta. 2019. V. 192. P. 169. https://doi.org/10.1016/j.talanta.2018.09.042
  15. Pidenko P., Presnyakov K., Beloglazova N., Burmistrova N. Imprinted proteins for determination of ovalbumin // Anal. Bioanal. Chem. 2022. V. 414. № 18. P. 5609. https://doi.org/10.1007/s00216-022-04009-3
  16. Liu J., Zhang K., Ren X., Luo G., Shen J. Bioimprinted protein exhibits glutathione peroxidase activity // Anal. Chim. Acta. 2004. V. 504. № 1. P. 185. https://doi.org/10.1016/S0003-2670(03)00763-3
  17. Burmistrova N.A., Pidenko P.S., Pidenko S.A., Zacharevich A.M., Skibina Y.S., Beloglazova N.V., Goryacheva I.Y. Soft glass multi-channel capillaries as a platform for bioimprinting // Talanta. 2020. V. 208. Article 120445. https://doi.org/10.1016/j.talanta.2019.120445
  18. Sánchez D.A., Alnoch R.C., Tonetto G.M., Krieger N., Ferreira M.L. Immobilization and bioimprinting strategies to enhance the performance in organic medium of the metagenomic lipase LipC12 // J. Biotechnol. 2021. V. 342. P. 13. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2021.09.022
  19. Li B., Duan D., Wang J., Li H., Zhang X., Zhao B. Improving phospholipase D activity and selectivity by bio-imprinting-immobilization to produce phosphatidylglycerol // J. Biotechnol. 2018. V. 281. P. 67. https://doi.org/10.1016/j.jbiotec.2018.06.343
  20. Li K., Wang J., He Y., Cui G., Abdulrazaq M.A., Yan Y. Enhancing enzyme activity and enantioselectivity of Burkholderia cepacia lipase via immobilization on melamine-glutaraldehyde dendrimer modified magnetic nanoparticles // Chem. Eng. J. 2018. V. 351. P. 258. https://doi.org/10.1016/j.cej.2018.06.086
  21. Haskell A.K., Sulman A.M., Golikova E.P., Stein B.D., Pink M., Morgan D.G., Lakina N.V., Karpenkov A.Yu., Tkachenko O.P., Sulman E.M., Matveeva V.G., Bronstein L.M. Glucose oxidase immobilized on magnetic zirconia: Controlling catalytic performance and stability // ACS Omega. 2020. V. 5. № 21. P. 12329. https://doi.org/10.1021/acsomega.0c01067
  22. Drozd D.D., Pidenko P.S., Presnyakov K.Y., Strokin P.D., Speranskaya E.S., Goryacheva I.Y. Dihydrolipoic acid coated alloyed quantum dots / Saratov Fall Meeting 2019: Optical and Nano-Technologies for Biology and Medicine / Eds. Tuchin V.V., Genina E.A. 2020. V. 1145714. https://doi.org/10.1117/12.2564393
  23. Mahdizadeh F., Eskandarian M. Glucose oxidase and catalase co-immobilization on biosynthesized nanoporous SiO2 for removal of dissolved oxygen in water: Corrosion controlling of boilers // J. Ind. Eng. Chem. 2014. V. 20. № 4. P. 2378. https://doi.org/10.1016/j.jiec.2013.10.016
  24. Zhou G., Fung K.K., Wong L.W., Chen Y., Renneberg R., Yang S. Immobilization of glucose oxidase on rod-like and vesicle-like mesoporous silica for enhancing current responses of glucose biosensors // Talanta. 2011. V. 84. № 3. P. 659. https://doi.org/10.1016/j.talanta.2011.01.058
  25. Tamer U., Seçkin A.İ., Temur E., Torul H. Fabrication of biosensor based on polyaniline/gold nanorod composite // Int. J. Electrochem. 2011. V. 2011. P. 1. https://doi.org/10.4061/2011/869742
  26. Cai W., Li H.-H., Lu Z.-X., Collinson M.M. Bacteria assisted protein imprinting in sol–gel derived films // Analyst. 2018. V. 143. № 2. P. 555. https://doi.org/10.1039/C7AN01509G
  27. Sakamoto S., Minami K., Nuntawong P., Yusakul G., Putalun W., Tanaka H., Fujii S., Morimoto S. Bioimprinting as a receptor for detection of kwakhurin // Biomolecules. 2022. V. 12. № 8. P. 1064. https://doi.org/10.3390/biom12081064
  28. Ayadi C., Anene A., Kalfat R., Chevalier Y., Hbaieb S. Molecularly imprinted polyaniline on silica support for the selective adsorption of benzophenone-4 from aqueous media // Colloids Surf. A: Physicochem. Eng. Aspects. 2019. V. 567. 2019. P. 32. https://doi.org/10.1016/j.colsurfa.2019.01.042
  29. Janati-Fard F., Housaindokht M.R., Monhemi H. Investigation of structural stability and enzymatic activity of glucose oxidase and its subunits // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2016. V. 134. P. 16. https://doi.org/10.1016/j.molcatb.2016.09.008
  30. Drozd D.D., Byzova N.A., Pidenko P.S., Tsyupka D.V., Strokin P.D., Goryacheva O.A., Zherdev A.V., Goryacheva I.Yu., Dzantiev B.B. Luminescent alloyed quantum dots for turn-off enzyme-based assay // Anal. Bioanal. Chem. 2022. V. 414. № 15. P. 4471. https://doi.org/10.1007/s00216-022-04016-4
  31. Nakamura S., Fujiki S. Comparative studies on the glucose oxidases of Aspergillus Niger and Penicillium amagasakiense // J. Biochem. 1968. V. 63. № 1. P. 51. https://doi.org/10.1093/oxfordjournals.jbchem.a128747
  32. Yiu H.H.P., Wright P.A. Enzymes supported on ordered mesoporous solids: A special case of an inorganic–organic hybrid // J. Mater. Chem. 2005. V. 15. № 35–36. P. 3690. https://doi.org/10.1039/b506090g

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (442KB)
Метаданные
3.

Скачать (87KB)
Метаданные
4.

Скачать (99KB)
Метаданные
5.

Скачать (68KB)
Метаданные

© П.С. Пиденко, К.Ю. Пресняков, Д.Д. Дрозд, Н.А. Бурмистрова, 2023