Исследование протеома крови для оценки регуляции ангиогенеза у космонавтов после завершения полета

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Методом количественной протеомики на основе масс-спектрометрии выполнено исследование образцов крови 18 космонавтов, совершивших продолжительные полеты в составе российских экипажей Международной космической станции. Исследование было направлено на выяснение возможной связи изменений протеома, под действием факторов космического полета (КП), с процессами ангиогенеза. Анализ выполнен с использованием целевой панели из 125 меченых 13С/15N пептидов с помощью хромато-масс-спектрометрии с мониторингом множественных реакций (ЖХ/МРМ-МС). Было количественно охарактеризовано 125 различных белков. Среди них обнаружена группа из 61 протеинов, которые участвуют в процессах ангиогенеза и его регуляции. Биоинформатическими методами показано, что выделенные белки ангиогенеза являлись участниками 13 биологических процессов, в том числе лимфангиогенеза. Достоверные изменения уровня белка в крови, после посадки, по отношению к предполетным пробам отмечены в 7 случаях. Результаты показали, что устранение гравитации (микрогравитация), космическая радиация и перегрузки завершающего этапа полета сочетанно воздействуют на процессы ангиогенеза, что проявляется изменениями протеомной композиции на 1-е сут после завершения длительных КП.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

И. Н. Гончаров

Институт медико-биологических проблем РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: igorgoncharov@gmail.com
Россия, Москва

Л. Х. Пастушкова

Институт медико-биологических проблем РАН

Email: igorgoncharov@gmail.com
Россия, Москва

А. Г. Гончарова

Институт медико-биологических проблем РАН

Email: igorgoncharov@gmail.com
Россия, Москва

Д. Н. Каширина

Институт медико-биологических проблем РАН

Email: daryakudryavtseva@mail.ru
Россия, Москва

И. М. Ларина

Институт медико-биологических проблем РАН

Email: igorgoncharov@gmail.com
Россия, Москва

Список литературы

  1. Ларина И.М., Буравкова Л.Б., Григорьев А.И. Кислород-зависимые адаптационные процессы в организме человека в обычных условиях жизнедеятельности и космическом полете // Авиакосм. экол. мед. 2021. Т. 55. № 1. С. 5
  2. Котовский Е.Ф., Шимкевич Л.Л. Функциональная морфология при экстремальных воздействиях. М.: Наука, 1971. С. 144.
  3. Гурьева Т.С., Дадашева О.А., Труханов К.А. и др. Исследование влияния гипомагнитных условий на эмбриогенез японского перепела // Авиакосм. экол. мед. 2013. Т. 47. № 4. С. 45.
  4. Buravkova L.B., Rudimov E.G., Andreeva E.R., Grigoriev A.I. The ICAM-1 expression level determines the susceptibility of human endothelial cells to simulated microgravity // J. Cell. Biochem. 2018. V. 119. № 3. P. 2875.
  5. Kuzyk M.A., Parker C.E., Domanski D., Borchers C.H. Development of MRM-based assays for the absolute quantitation of plasma proteins // Methods Mol. Biol. 2013. V. 1023. P. 53.
  6. Larina I.M., Percy A.J., Yang J. et al. Protein expression changes caused by spaceflight as measured for 18 Russian cosmonauts // Sci. Rep. 2017. V. 7. № 1. P. 8142.
  7. Ivanisenko V.A., Saik O.V., Ivanisenko N.V. et al. ANDSystem: an Associative Network Discovery System for automated literature mining in the field of biology // BMC Syst. Biol. 2015. V. 9. № 2. P. S2.
  8. Rho S.S., Ando K., Fukuhara S. Dynamic regulation of vascular permeability by vascular endothelial cadherin-mediated endothelial cell-cell junctions // J. Nippon Med. Sch. 2017. V. 84. № 4. P. 148.
  9. Tang M.K.S., Yue P.Y.K., Ip P.P. et al. Soluble E-cadherin promotes tumor angiogenesis and localizes to exosome surface // Nat. Commun. 2018. V. 9. № 1. P. 2270.
  10. Yamamoto K., Takagi Y., Ando K., Fukuhara S. Rap1 small GTPase regulates vascular endothelial-cadherin-mediated endothelial cell-cell junctions and vascular permeability // Biol. Pharm. Bull. 2021. V. 44. № 10. P. 1371.
  11. Zou J., Chen Z., Wei X. et al. Cystatin C as a potential therapeutic mediator against Parkinson’s disease via VEGF-induced angiogenesis and enhanced neuronal autophagy in neurovascular units // Cell Death Dis. 2017. V. 8. № 6. P. e2854.
  12. Li Z., Wang S., Huo X. et al. Cystatin C expression is promoted by VEGFA blocking, with inhibitory effects on endothelial cell angiogenic functions including proliferation, migration, and chorioallantoic membrane angiogenesis // J. Am. Heart Assoc. 2018. V. 7. № 21. P. e009167.
  13. Grimm D., Grosse J., Wehland M. et al. The impact of microgravity on bone in humans // Bone. 2016. V. 87. P. 44.
  14. Marchand M., Monnot C., Muller L., Germain S. Extracellular matrix scaffolding in angiogenesis and capillary homeostasis // Semin. Cell Dev. Biol. 2019. V. 89. P. 147.
  15. Dittrich A., Grimm D., Sahana J. et al. Key proteins involved in spheroid formation and angiogenesis in endothelial cells after long-term exposure to simulated microgravity // Cell. Physiol. Biochem. 2018. V. 45. № 2. P. 429.
  16. Zou L., Cao S., Kang N. et al. Fibronectin induces endothelial cell migration through β1 integrin and Src-dependent phosphorylation of fibroblast growth factor receptor-1 at tyrosines 653/654 and 766 // J. Biol. Chem. 2012. V. 287. № 10. P. 7190.
  17. Ambesi A., Klein R.M., Pumiglia K.M., McKeown-Longo P.J. Anastellin, a fragment of the first type III repeat of fibronectin, inhibits extracellular signal-regulated kinase and causes G(1) arrest in human microvessel endothelial cells // Cancer Res. 2005. V. 65. № 1. P. 148.
  18. Yi M., Ruoslahti E. A fibronectin fragment inhibits tumor growth, angiogenesis, and metastasis // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2001. V. 98. № 2. P. 620.
  19. Klein R.M., Zheng M., Ambesi A. et al. Stimulation of extracellular matrix remodeling by the first type III repeat in fibronectin // J. Cell Sci. 2003. V. 116. Pt. 22. P. 4663.
  20. Ambesi A., McKeown-Longo P.J. Anastellin, the angiostatic fibronectin peptide, is a selective inhibitor of lysophospholipid signaling // Mol. Cancer Res. 2009. V. 7. № 2. P. 255.
  21. Valenty L.M., Longo C.M., Horzempa C. et al. TLR4 ligands selectively synergize to induce expression of IL-8 // Adv. Wound Care (New Rochelle). 2017. V. 6. № 10. P. 309.
  22. Chakravarti S., Magnuson T., Lass J.H. et al. Lumican regulates collagen fibril assembly: skin fragility and corneal opacity in the absence of lumican // J. Cell Biol. 1998. V. 141. № 5. P. 1277.
  23. Kalamajski S., Oldberg A. Homologous sequence in lumican and fibromodulin leucine-rich repeat 5–7 competes for collagen binding // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. №1. P. 534.
  24. Schaefer L., Iozzo R.V. Biological functions of the small leucine-rich proteoglycans: from genetics to signal transduction // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. № 31. P. 21305.
  25. Niewiarowska J., Brézillon S., Sacewicz-Hofman I. et al. Lumican inhibits angiogenesis by interfering with α2β1 receptor activity and downregulating MMP-14 expression // Thromb. Res. 2011. V. 128. № 5. P. 452.
  26. Srikrishna G., Nayak J., Weigle B. et al. Carboxylated N-glycans on RAGE promote S100A12 binding and signaling // J. Cell. Biochem. 2010. V. 110. № 3. P. 645.
  27. Lukas A., Neidhart M., Hersberger M. et al. Myeloid-related protein 8/14 complex is released by monocytes and granulocytes at the site of coronary occlusion: a novel, early, and sensitive marker of acute coronary syndromes // Eur. Heart J. 2007. V. 28. № 8. P. 941.
  28. Geczy C.L., Chung Y.M., Hiroshima Y. Calgranulins may contribute vascular protection in atherogenesis // Circ. J. 2014. V. 78. № 2. P. 271.
  29. Viemann D., Strey A., Janning A. et al. Myeloid-related proteins 8 and 14 induce a specific inflammatory response in human microvascular endothelial cells // Blood. 2005. V. 105. № 7. P. 2955.
  30. Harman J.L., Sayers J., Chapman C., Pellet-Many C. Emerging roles for neuropilin-2 in cardiovascular disease // Int. J. Mol. Sci. 2020. V. 21. № 14. P. 5154.
  31. Kofler N., Simons M. The expanding role of neuropilin: regulation of transforming growth factor-β and platelet-derived growth factor signaling in the vasculature // Curr. Opin. Hematol. 2016. V. 23. № 3. P. 260.
  32. Rizzolio S., Rabinowicz N., Rainero E. et al. Neuropilin-1-dependent regulation of EGF-receptor signaling // Cancer Res. 2012. V. 72. № 22. P. 5801.
  33. West D.C., Rees C.G., Duchesne L. et al. Interactions of multiple heparin binding growth factors with neuropilin-1 and potentiation of the activity of fibroblast growth factor-2 // J. Biol. Chem. 2005. V. 280. № 14. P. 13457.
  34. Hu B., Guo P., Bar-Joseph I. et al. Neuropilin-1 promotes human glioma progression through potentiating the activity of the HGF/SF autocrine pathway // Oncogene. 2007. V. 26. № 38. P. 5577.
  35. Jia T., Choi J., Ciccione J. et al. Heteromultivalent targeting of integrin αvβ3 and neuropilin 1 promotes cell survival via the activation of the IGF-1/insulin receptors // Biomaterials. 2018. V. 155. P. 64.
  36. Muhl L., Folestad E.B., Gladh H. et al. Neuropilin 1 binds PDGF-D and is a co-receptor in PDGF-D-PDGFRβ signaling // J. Cell Sci. 2017. V. 130. № 8. P. 1365.
  37. Grandclement C., Pallandre J.R., Valmary Degano S. et al. Neuropilin-2 expression promotes TGF-β1-mediated epithelial to mesenchymal transition in colorectal cancer cells. PLoS One. 2011. V. 6. № 7. P. e20444.
  38. Xie X., Urabe G., Marcho L. et al. Smad3 regulates neuropilin 2 transcription by binding to its 5’ untranslated region // J. Am. Heart Assoc. 2020. V. 9. № 8. P. e015487.
  39. Peng K., Bai Y., Zhu Q. et al. Targeting VEGF-neuropilin interactions: a promising antitumor strategy // Drug Discov. Today. 2019. V. 24. № 2. P. 656.
  40. Alexander M.R., Murgai M., Moehle C.W., Owens G.K. Interleukin-1β modulates smooth muscle cell phenotype to a distinct inflammatory state relative to PDGF-DD via NF-κB-dependent mechanisms // Physiol. Genomics. 2012. V. 44. № 7. P. 417.
  41. Gopal U., Pizzo S.V. The endoplasmic reticulum chaperone GRP78 also functions as a cell surface signaling receptor / Cell Surface GRP78, a New Paradigm in Signal Transduction Biology. Elsevier, 2018. P. 9.
  42. De Cesari C., Barravecchia I., Pyankova O.V. et al. Hypergravity activates a pro-angiogenic homeostatic response by human capillary endothelial cells // Int. J. Mol. Sci. 2020. V. 21. № 7. P. 2354.
  43. Maier J.A., Cialdai F., Monici M., Morbidelli L. The impact of microgravity and hypergravity on endothelial cells // Biomed. Res. Int. 2015. V. 2015. P. 434803.
  44. Costa-Almeida R., Carvalho D.T., Ferreira M.J. et al. Effects of hypergravity on the angiogenic potential of endothelial cells // J. R. Soc. Interface. 2016. V. 13. № 124. P. 20160688.
  45. Villar C.C., Zhao X.R., Livi C.B., Cochran D.L. Effect of living cellular sheets on the angiogenic potential of human microvascular endothelial cells // J. Periodontol. 2015. V. 86. № 5. P. 703.
  46. Barravecchia I., De Cesari C., Forcato M. et al. Microgravity and space radiation inhibit autophagy in human capillary endothelial cells, through either opposite or synergistic effects on specific molecular pathways // Cell. Mol. Life Sci. 2021. V. 79. № 1. P. 28.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Основные процессы ангиогенеза у космонавтов и регуляторные белки – участники этих процессов (программа ANDVisio)

Скачать (585KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Основные процессы ангиогенеза у космонавтов и основные регуляторные белки (использована программа ANDVisio)

Скачать (81KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024