Миокины как фактор физиологического воспаления

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В настоящее время сформирован новый подход к понятию “воспаление”. Все больше данных указывает на то, что клеточные и молекулярные медиаторы воспаления участвуют в широком спектре биологических процессов, включая ремоделирование тканей, метаболизм, термогенез и функцию нервной системы. Учитывая разнообразие биологических процессов, включающих воспалительные сигналы и клетки, традиционный взгляд на воспаление как реакцию на инфекцию или повреждение тканей является неполным, поскольку воспаление может формироваться и в отсутствие этих триггеров. В данном обзоре рассмотрены эффекты, которые вызывают миокины, продуцируемые на фоне физической нагрузки. Можно утверждать, что эти белки участвуют в обеспечении адаптационных изменений, про- и противовоспалительных реакциях для поддержания гомеостаза, и суммарный эффект их может быть охарактеризован как физиологическое воспаление. При этом механизмы активации транскрипции многих миокинов значительно отличаются от аналогичных механизмов в клетках иммунной системы. Это позволяет предположить, что миокины можно рассмтаривать как факторы физиологического воспаления, которое не является патологическим процессом, а обеспечивает нормальные физиологические реакции при физических нагрузках. Сформулирована гипотеза о роли миокинов как факторов, стимулирующих развитие физиологического воспаления. Эффекты, которые вызывают миокины, продуцируемые на фоне физической нагрузки, участвуют в обеспечении адаптационных изменений, противовоспалительных реакциях и поддержании гомеостаза. Физиологическое воспаление при этом можно рассматривать как в некотором роде антагониста патологического воспаления, именно за счет этого антагонизма могут реализовываться многие положительные эффекты физических нагрузок, в том числе при метаболических нарушениях.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

А. Н. Захарова

Национальный исследовательский Томский государственный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: kapil@yandex.ru
Россия, Томск

К. Г. Милованова

Национальный исследовательский Томский государственный университет

Email: kapil@yandex.ru
Россия, Томск

С. Г. Кривощеков

Научно-исследовательский институт нейронаук и медицины

Email: kapil@yandex.ru
Россия, Новосибирск

Л. В. Капилевич

Национальный исследовательский Томский государственный университет

Email: kapil@yandex.ru
Россия, Томск

Список литературы

  1. Rankin L.C., Artis D. Beyond host defense: Emerging functions of the immune system in regulating complex tissue physiology // Cell. 2018. V. 173. № 3. P. 554.
  2. Punchard N.A., Whelan C.J., Adcock I. The Journal of Inflammation // J. Inflamm. 2004. V. 1. № 1. P. 1.
  3. Medzhitov R. Origin and physiological roles of inflammation // Nature. 2008. V. 454. № 7203. P. 428.
  4. Medzhitov R. Inflammation 2010: new adventures of an old flame // Cell. 2010. V. 140. № 6. P. 771.
  5. Mancinelli R., Checcaglini F., Coscia F. et al. Biological aspects of selected myokines in skeletal muscle: Focus on aging // Int. J. Mol. Sci. 2021. V. 22. № 16. P. 8520.
  6. Hurley J.V. Acute inflammation. Edinburgh, London: Churchill Livingstone, 1972. 144 p.
  7. Spector W.G., Willoughby D.A. The inflammatory response // Bacteriol. Rev. 1963. V. 27. № 2. P. 117.
  8. Medzhitov R. The spectrum of inflammatory responses // Science. 2021. V. 374. № 6571. P. 1070.
  9. Brestoff J.R., Kim B.S., Saenz S.A. et al. Group 2 innate lymphoid cells promote beiging of white adipose tissue and limit obesity // Nature. 2015. V. 519. № 7542. P. 242.
  10. Qing H., Desrouleaux R., Israni-Winger K. et al. Origin and function of stress-induced IL-6 in murine models // Cell. 2020. V. 182. № 6. P. 1660.
  11. Brestoff J.R., Artis D. Immune regulation of metabolic homeostasis in health and disease // Cell. 2015. V. 161. № 1. P. 146.
  12. Pedersen B.K. Edward F. Adolph distinguished lecture: muscle as an endocrine organ: IL-6 and other myokines // J. Appl. Physiol. 2009. V. 107. № 4. P. 1006.
  13. Pedersen B.K., Akerström T.C.A., Nielsen A.R., Fischer C.P. Role of myokines in exercise and metabolism // J. Appl. Physiol. 2007. V. 103. № 3. P. 1093.
  14. Ostrowski K., Rohde T., Asp S. et al. Proand anti-inflammatory cytokine balance in strenuous exercise in humans // J. Physiol. 1999. V. 515. Pt. 1. P. 287.
  15. Benatti F., Pedersen B. Exercise as an anti-inflammatory therapy for rheumatic diseases-myokine regulation // Nat. Rev. Rheumatol. 2015. V. 11. № 2. P. 86.
  16. Burini R.C., Anderson E., Durstine J.L., Carson J.A. Inflammation, physical activity, and chronic disease: An evolutionary perspective // Sports Med. Health Sci. 2020. V. 2. № 1. P. 1.
  17. Pedersen B.K., Febbraio M. Muscle as an endocrine organ: focus on muscle-derived interleukin-6 // Physiol. Rev. 2008. V. 88. № 4. P. 1379.
  18. Fisher C.P. Interleikin-6 in acute exercise and training: what is the bilogical relevance? // Exerc. Immunol. Rev. 2006. V. 12. P. 6.
  19. Starkie R.L., Rolland J., Angus D.J. et al. Circulating monocyes are not the source of elevations in plasma IL-6 and TNF-alpha levels after prolonged running // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2001. V. 280. № 4. P. C769.
  20. Ostrowski K., Schjerling P., Pedersen B.K. Physical activity and plasma interleukin-6 in humans: effect of intensity of exercise // Eur. J. Appl. Physiol. 2000. V. 83. № 6. P. 512.
  21. Akira S., Taga T., Kishimoto T. Interleukin-6 in biology and medicine // Adv. Immunol. 1993. V. 54. P. 1.
  22. Fiers W. Tumor necrosis factor. Characterization at the molecular, cellular and in vivo level // FEBS Lett. 1991. V. 285. № 2. P. 199.
  23. Mizuhara H., O’Neill E., Seki N. et al. T cell activationassociated hepatic injury: mediation by tumor necrosis factors and protection by interleukin 6 // J. Exp. Med. 1994. V. 179. № 5. P. 1529.
  24. Pillon N.J., Smith J.A.B., Alm P.S. et al. Distinctive exercise-induced inflammatory response and exerkine induction in skeletal muscle of people with type 2 diabetes // Sci. Adv. 2022. V. 8. № 36. P. eabo3192.
  25. Dollet L., Lundell L.S., Chibalin A.V. et al. Exercise-induced crosstalk between immune cells and adipocytes in humans: Role of oncostatin-M // Cell Rep. Med. 2024. V. 5. № 1. P. 101348.
  26. Man K., Kutyavin V.I., Chawla A. Tissue immunometabolism: Development, physiology, and pathobiology // Cell Metab. 2017. V. 25. № 1. P. 11.
  27. Wedell-Neergaard A.S., Lang Lehrskov L., Christensen R.H. et al. Exercise-induced changes in visceral adipose tissue mass are regulated by IL-6 signaling: A randomized controlled trial // Cell Metab. 2019. V. 29. № 4. P. 844.
  28. Wernstedt Asterholm I., Tao C., Morley T.S. et al. Adipocyte inflammation is essential for healthy adipose tissue expansion and remodeling // Cell Metab. 2014. V. 20. № 1. P. 103.
  29. Čížková T., Štěpán M., Daďová K. et al. Exercise training reduces inflammation of adipose tissue in the elderly: Cross-sectional and randomized interventional trial // J. Clin. Endocrinol. Metab. 2020. V. 105. № 12. P. e4510.
  30. Tanaka T., Narazaki M., Kishimoto T. IL-6 in inflammation, immunity, and disease // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2014. V. 6. № 10. P. a016295.
  31. Heinrich P.C., Castell J.V., Andus T. Interleukin-6 and the acute phase response // Biochem J. 1990. V. 265. № 3. P. 621.
  32. Gillmore J.D., Lovat L.B., Persey M.R. et al. Amyloid load and clinical outcome in AA amyloidosis in relation to circulating concentration of serum amyloid A protein // Lancet. 2001. V. 358. № 9275. P. 24.
  33. Nemeth E., Rivera S., Gabayan V. et al. IL-6 mediates hypoferremia of inflammation by inducing the synthesis of the iron regulatory hormone hepcidin // J. Clin. Invest. 2004. V. 113. № 9. P. 1271.
  34. Liuzzi J.P., Lichten L.A., Rivera S. et al. Interleukin-6 regulates the zinc transporter Zip14 in liver and contributes to the hypozincemia of the acute-phase response // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 2005. V. 102. № 19. P. 6843.
  35. Ishibashi T., Kimura H., Shikama Y. et al. Interleukin-6 is a potent thrombopoietic factor in vivo in mice // Blood. 1989. V. 74. № 4. P. 1241.
  36. Korn T., Bettelli E., Oukka M., Kuchroo V.K. IL-17 and Th17 cells // Annu. Rev. Immunol. 2009. V. 27. P. 485.
  37. Bettelli E., Carrier Y., Gao W. et al. Reciprocal developmental pathways for the generation of pathogenic effector TH17 and regulatory T cells // Nature. 2006. V. 441. № 7090. P. 235.
  38. Ma C.S., Deenick E.K., Batten M., Tangye S.G. The origins, function, and regulation of T follicular helper cells // J. Exp. Med. 2012. V. 209. № 7. P. 1241.
  39. Okada M., Kitahara M., Kishimoto S. et al. IL-6/BSF-2 functions as a killer helper factor in the in vitro induction of cytotoxic T cells // J. Immunol. 1988. V. 141. № 5. P. 1543.
  40. Kotake S., Sato K., Kim K.J. et al. Interleukin-6 and soluble interleukin-6 receptors in the synovial fluids from rheumatoid arthritis patients are responsible for osteoclast-like cell formation // J. Bone Miner Res. 1996. V. 11. № 1. P. 88.
  41. Poli V., Balena R., Fattori E. et al. Interleukin-6 deficient mice are protected from bone loss caused by estrogen depletion // EMBO J. 1994. V. 13. № 5. P. 1189.
  42. Hashizume M., Hayakawa N., Suzuki M., Mihara M. IL-6/sIL-6R trans-signalling, but not TNF-α induced angiogenesis in a HUVEC and synovial cell co-culture system // Rheumatol. Int. 2009. V. 29. № 12. P. 1449.
  43. Duncan M.R., Berman B. Stimulation of collagen and glycosaminoglycan production in cultured human adult dermal fibroblasts by recombinant human interleukin 6 // J. Invest Dermatol. 1991. V. 97. № 4. P. 686.
  44. Nash D., Hughes M.G., Butcher L. et al. IL-6 signaling in acute exercise and chronic training: Potential consequences for health and athletic performance // Scand J. Med. Sci. Sports. 2023. V. 33. № 1. P. 4.
  45. Ikeda S., Tamura Y., Kakehi S., Sanada H. Biochemical and biophysical research communications exercise‐induced increase in IL‐6 level enhances GLUT4 expression and insulin sensitivity in mouse skeletal muscle // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2016. V. 473. № 4. P. 947.
  46. Bruce C.R., Dyck D.J. Cytokine regulation of skeletal muscle fatty acid metabolism: effect of interleukin‐6 and tumor necrosis factor // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2004. V. 287. № 4. P. 616.
  47. Wolsk E., Mygind H., Grøndahl T.S. et al. IL‐6 selectively stimulates fat metabolism in human skeletal muscle // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2010. V. 299. № 5. P. 832.
  48. Severinsen M.C.K., Pedersen B.K. Muscle‐organ crosstalk: the emerging roles of myokines // Endocr. Rev. 2020. V. 41. № 4. P. 594.
  49. Olefsky J.M., Glass C.K. Macrophages, Inflammation, and Insulin Resistance // Annu. Rev. Physiol. 2010. V. 72. P. 219.
  50. Van Hall G., Steensberg A., Sacchetti M. et al. Interleukin‐6 stimulates lipolysis and fat oxidation in humans // J. Clin. Endocrinol. Metab. 2003. V. 88. № 7. P. 3005.
  51. Lehrskov L.L., Lyngbaek M.P., Soederlund L. et al. Interleukin‐6 delays gastric emptying in humans with direct effects on glycemic control // Cell Metab. 2018. V. 27. № 6. P. 1201.
  52. Juffer P., Jaspers R.T., Klein-Nulend J., Bakker A.D. Mechanically loaded myotubes affect osteoclast formation // Calcif. Tissue Int. 2014. V. 94. № 3. P. 319.
  53. Lara-Castillo N., Johnson, M.L. Bone-Muscle Mutual Interactions // Curr. Osteoporos. Rep. 2020. V. 18. № 4. P. 408.
  54. Hiscock N., Chan M.H.S., Bisucci T. et al. Skeletal myocytes are a source of interleukin-6 mRNA expression and protein release during contraction: evidence of fiber type specificity // FASEB J. 2004. V. 18. № 9. P. 992.
  55. Bakker A.D., Kulkarni R.N., Klein-Nulend J., Lems W.F. IL-6 alters osteocyte signaling toward osteoblasts but not osteoclasts // J. Dent Res. 2014. V. 93. № 4. V. 394.
  56. Vargas N., Marino F. A neuroinflammatory model for acute fatigue during exercise // Sports Med. 2014. V. 44. № 11. P. 1479.
  57. Proschinger S., Freese J. Neuroimmunological and neuroenergetic aspects in exercise‐induced fatigue // Exerc. Immunol. Rev. 2019. V. 25. P. 8.
  58. Кабачкова А.В., Захарова А.Н., Кривощеков С.Г., Капилевич Л.В. Двигательная активность и когнитивная деятельность: особенности взаимодействия и механизмы влияния // Физиология человека. 2022. Т. 48. № 5. С. 126.
  59. Steensberg A., Fischer C.P., Keller C. et al. IL-6 enhances plasma IL-1ra, IL-10, and cortisol in humans // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2003. V. 285. № 2. P. E433.
  60. Jenkins D.E., Sreenivasan D., Carman F. et al. Interleukin‐6‐mediated signaling in adrenal medullary chromaffin cells // J. Neurochem. 2016. V. 139. № 6. P. 1138.
  61. Matsushima K., Yang D., Oppenheim J.J. Interleukin-8: An evolving chemokine // Cytokine. 2022. V. 153. P. 155828.
  62. Vilotić A., Nacka-Aleksić M., Pirković A. et al. IL-6 and IL-8: An overview of their roles in healthy and pathological pregnancies // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. № 23. P. 14574.
  63. Corre I., Pineau D., Hermouet S. Interleukin-8: An autocrine/paracrine growth factor for human hematopoietic progenitors acting in synergy with colony stimulating factor-1 to promote monocyte-macrophage growth and differentiation // Exp. Hematol. 1999. V. 27. № 1. P. 28.
  64. Li A., Dubey S., Varney M.L. et al. IL-8 directly enhanced endothelial cell survival, proliferation, and matrix metalloproteinases production and regulated angiogenesis // J. Immunol. 2003. V. 170. № 6. P. 3369.
  65. Bréchard S., Bueb J.-L., Tschirhart E.J. Interleukin-8 primes oxidative burst in neutrophil-like HL-60 through changes in cytosolic calcium // Cell Calcium. 2005. V. 37. № 6. P. 531.
  66. Ruffino J.S., Davies N.A., Morris K. et al. Moderate‐intensity exercise alters markers of alternative activation in circulating monocytes in females‐ a putative role for PPARgama // Eur. J. Appl. Physiol. 2016. V. 116. № 9. P. 1671.
  67. Aronson D., Violan M.A., Dufresne S.D. et al. Exercise stimulates the mitogen-activated protein kinase pathway in human skeletal muscle // J. Clin. Invest. 1997. V. 99. № 6. P. 1251.
  68. Scheler M., Irmler M., Lehr S. et al. Cytokine response of primary human myotubes in an in vitro exercise model // Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2013. V. 305. № 8. P. 877.
  69. Bek E.L., McMillen M.A., Scott P. et al. The effect of diabetes on endothelin, interleukin-8 and vascular endothelial growth factor-mediated angiogenesis in rats // Clin. Sci. 2002. V. 103. Suppl 48. P. 424S.
  70. Norrby K. Interleukin-8 and de novo mammalian angiogenesis // Cell Prolif. 1996. V. 29. № 6. P. 315.
  71. Heidemann J., Ogawa H., Dwinell M.B. et al. Angiogenic effects of interleukin 8 (CXCL8) in human intestinal microvascular endothelial cells are mediated by CXCR2 // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. № 10. P. 8508.
  72. Frydelund-Larsen L., Penkowa M., Akerstrom T. et al. Exercise induces interleukin-8 receptor (CXCR2) expression in human skeletal muscle // Exp. Physiol. 2007. V. 92. № 1. P. 233.
  73. Малашенкова И.К., Казанова Г.В., Дидковский Н.А. Интерлейкин-15: строение, сигналинг и роль в иммунной защите // Молекулярная медицина. 2014. № 3. C. 9.
  74. Patidar M., Yadav N., Dalai S.K. Interleukin 15: A key cytokine for immunotherapy // Cytokine Growth Factor Rev. 2016. V. 31. P. 49.
  75. Pagliari D., Cianci R., Frosali S. et al. The role of IL-15 in gastrointestinal diseases: a bridge between innate and adaptive immune response // Cytokine Growth Factor Rev. 2013. V. 24. № 5. P. 455.
  76. Fehniger T.A., Caligiuri M.A. Interleukin 15: biology and relevance to human disease // Blood. 2001. V. 97. № 1. P. 14.
  77. Dubois S., Mariner J., Waldmann T.A., Tagaya Y. IL-15Ralpha recycles and presents IL-15 In trans to neighboring cells // Immunity. 2002. V. 17. № 5. P. 537.
  78. Cooper M.A., Bush J.E., Fehniger T.A. et al. In vivo evidence for a dependence on interleukin 15 for survival of natural killer cells // Blood. 2002. V. 100. № 10. P. 3633.
  79. Nadeau L., Aguer C. Interleukin-15 as a myokine: mechanistic insight into its effect on skeletal muscle metabolism // Appl. Physiol. Nutr. Metab. 2019. V. 44. № 3. P. 229.
  80. Nelke C., Dziewas R., Minnerup J. et al. Skeletal muscle as potential central link between sarcopenia and immune senescence // EBioMedicine. 2019. V. 49. P. 381.
  81. Kjobsted R., Hingst J.R., Fentz J. et al. AMPK in skeletal muscle function and metabolism // FASEB J. 2018. V. 32. № 4. P. 1741.
  82. Crane J.D., MacNeil L.G., Lally J.S. et al. Exercise-stimulated interleukin-15 is controlled by AMPK and regulates skin metabolism and aging // Aging Cell. 2015. V. 14. № 4. P. 625.
  83. Duan Y., Li F., Wang W. et al. Interleukin-15 in obesity and metabolic dysfunction: current understanding and future perspectives // Obes. Rev. 2017. V. 18. № 10. P. 1147.
  84. Kang X., Yang M.Y., Shi Y.X. et al. Interleukin-15 facilitates muscle regeneration through modulation of fibro/adipogenic progenitors // Cell Commun. Signaling. 2018. V. 16. № 1. P. 42.
  85. Kalinkovich A., Livshits G. Sarcopenic obesity or obese sarcopenia: a cross talk between age-associated adipose tissue and skeletal muscle inflammation as a main mechanism of the pathogenesis // Ageing Res. Rev. 2017. V. 35. P. 200.
  86. Gomarasca M., Banfi G., Lombardi G. Myokines: The endocrine coupling of skeletal muscle and bone // Adv. Clin Chem. 2020. V. 94. P. 155.
  87. Korbecki J., Barczak K., Gutowska I. et al. CXCL1: gene, promoter, regulation of expression, mRNA stability, regulation of activity in the intercellular space // Int. J. Mol. Sci. 2022. V. 23. № 2. P. 792.
  88. Alvarez H., Opalinska J., Zhou L. et al. Widespread hypomethylation occurs early and synergizes with gene amplification during esophageal carcinogenesis // PLoS Genet. 2011. V. 7. № 3. P. e1001356.
  89. Devalaraja M.N., Wang D.Z., Ballard D.W., Richmond A. Elevated constitutive IkappaB kinase activity and IkappaB-alpha phosphorylation in Hs294T melanoma cells lead to increased basal MGSA/GRO-alpha transcription // Cancer Res. 1999. V. 59. № 6. P. 1372.
  90. Tsai Y.F., Huang C.C., Lin Y.S. et al. Interleukin 17A promotes cell migration, enhances anoikis resistance, and creates a microenvironment suitable for triple negative breast cancer tumor metastasis // Cancer Immunol. Immunother. 2021. V. 70. № 8. P. 2339.
  91. Wu C.L., Yin R., Wang S.N., Ying R. A Review of CXCL1 in cardiac fibrosis // Front. Cardiovasc. Med. 2021. V. 8. P. 674498.
  92. Besnard A.G., Struyf S., Guabiraba R. et al. CXCL6 antibody neutralization prevents lung inflammation and fibrosis in mice in the bleomycin model // J. Leukoc. Biol. 2013. V. 94. № 6. P. 317.
  93. Wilson C.L., Jurk D., Fullard N. et al. NFκB1 is a suppressor of neutrophil-driven hepatocellular carcinoma // Nat. Commun. 2015. V. 6. P. 6818.
  94. Kang J., Hur J., Kang J.A. et al. Priming mobilized peripheral blood mononuclear cells with the “activated platelet supernatant” enhances the efficacy of cell therapy for myocardial infarction of rats // Cardiovas. Ther. 2016. V. 34. № 4. P. 245.
  95. Iwasaki S., Miyake M., Hayashi S. et al. Effect of myostatin on chemokine expression in regenerating skeletal muscle cells // Cells Tissues Organs. 2013. V. 198. № 1. P. 66.
  96. Pedersen L., Olsen C.H., Pedersen B.K., Hojman P. Muscle-derived expression of the chemokine CXCL1 attenuates diet-induced obesity and improves fatty acid oxidation in the muscle // Am. J. Physiol. Endocrinol. Metab. 2012. V. 302. № 7. P. 831.
  97. Masuda S., Tanaka M., Inoue T. et al. Chemokine (C-X-C motif) ligand 1 is a myokine induced by palmitate and is required for myogenesis in mouse satellite cells // Acta Physiol. (Oxf). 2018. V. 222. № 3. P. 12975.
  98. Rose-John S. Interleukin-6 Family Cytokines // Cold Spring Harb. Perspect. Biol. 2018. V. 10. № 2. P. a028415.
  99. Nicola N.A., Babon J.J. Leukemia inhibitory factor (LIF) // Cytokine Growth Factor Rev. 2015. V. 26. № 5. P. 533.
  100. Jorgensen M.M., de la Puente P. Leukemia inhibitory factor: An important cytokine in pathologies and cancer // Biomolecules. 2022. V. 12. № 2. P. 217.
  101. Uhlén M., Fagerberg L., Hallström B.M. et al. Proteomics. Tissue-based map of the human proteome // Science. 2015. V. 347. № 6220. P. 1260419.
  102. Kamohara H., Sakamoto K., Ishiko T. et al. Leukemia inhibitory factor induces apoptosis and proliferation of human carcinoma cells through different oncogene pathways // Int. J. Cancer. 1997. V. 72. № 4. P. 687.
  103. Morton S.D., Cadamuro M., Brivio S. et al. Leukemia inhibitory factor protects cholangiocarcinoma cells from drug-induced apoptosis via a PI3K/AKT-dependent Mcl-1 activation // Oncotarget. 2015. V. 6. № 28. P. 26052.
  104. Grant S.L., Douglas A.M., Goss G.A., Begley C.G. Oncostatin M and leukemia inhibitory factor regulate the growth of normal human breast epithelial cells // Growth Factors. 2001. V. 19. № 3. P. 153.
  105. Humbert L., Ghozlan M., Canaff L. et al. The leukemia inhibitory factor (LIF) and p21 mediate the TGFβ tumor suppressive effects in human cutaneous melanoma // BMC Cancer. 2015. V. 15. P. 200.
  106. Wrona E., Potemski P., Sclafani F., Borowiec M. Leukemia Inhibitory Factor: A Potential Biomarker and Therapeutic Target in Pancreatic Cancer // Arch Immunol. Ther. Exp. (Warsz). 2021. V. 69. № 1. P. 2.
  107. Gao W., Thompson L., Zhou Q. et al. Treg versus Th17 lymphocyte lineages are cross-regulated by LIF versus IL-6 // Cell Cycle. 2009. V. 8. № 9. P. 1444.
  108. Metcalfe S.M., Watson T.J., Shurey S. et al. Leukemia inhibitory factor is linked to regulatory transplantation tolerance // Transplantation. 2005. V. 79. № 6. P. 726.
  109. Silver J.S., Hunter C.A. gp130 at the nexus of inflammation, autoimmunity, and cancer // J. Leukoc. Biol. 2010. V. 88. № 6. P. 1145.
  110. Broholm C., Laye M.J., Brandt C. et al. LIF is a contraction-induced myokine stimulating human myocyte proliferation // J. Appl. Physiol. 2011. V. 111. № 1. P. 251.
  111. Broholm C., Mortensen O.H., Nielsen S. et al. Exercise induces expression of leukaemia inhibitory factor in human skeletal muscle // J. Physiol. 2008. V. 586. № 8. P. 2195.
  112. Sakuma K., Watanabe K., Sano M. et al. Differential adaptation of growth and differentiation factor 8/myostatin, fibroblast growth factor 6 and leukemia inhibitory factor in overloaded, regenerating and denervated rat muscles // Biochim. Biophys. Acta. 2000. V. 1497. № 1. P. 77.
  113. Bodine S.C., Stitt T.N., Gonzalez M. et al. Akt/mTOR pathway is a crucial regulator of skeletal muscle hypertrophy and can prevent muscle atrophy in vivo // Nat. Cell Biol. 2001. V. 3. № 11. P. 1014.
  114. Takano H., Morita T., Iida H. et al. Hemodynamic and hormonal responses to a short-term low-intensity resistance exercise with the reduction of muscle blood flow // Eur. J. Appl. Physiol. 2005. V. 95. № 1. P. 65.
  115. Jovasevic V., Wood E.M., Cicvaric A. et al. Formation of memory assemblies through the DNA-sensing TLR9 pathway // Nature. 2024. V. 628. № 8006. P. 145.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Три типа факторов, вызывающих воспаление (адаптировано по [2])

Скачать (240KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Сравнение увеличения циркулирующих цитокинов, вызванного сепсисом и физической нагрузкой. А – сепсис; Б – физическая нагрузка (адаптировано по [17])

Скачать (90KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Предполагаемые цитокиновые сигнальные пути для макрофагов и мышечных клеток. А – макрофаг; Б – скелетная мышца (адаптировано по [17])

Скачать (103KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Аутокринные, паракринные и эндокринные эффекты IL-6 во время и после физической нагрузки (адаптировано по [44])

Скачать (284KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Сигнальные пути экспрессии миокинов и их биологическая роль при воспалении и сокращении скелетных мышц. А – IL-6; Б – IL-8; В – IL-15

Скачать (463KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Сигнальные пути продукции IL-8 при воспалении (адаптировано по [61])

Скачать (179KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Сигнальные пути экспрессии миокинов и их биологическая роль при воспалении и сокращении скелетных мышц. А – CXCL1; Б – LIF

Скачать (269KB)
Метаданные
9. Рис. 8. Миокины как регуляторы физиологического воспаления

Скачать (265KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024