Структурно-функциональные особенности кетозо-3-эпимераз и их использование для производства D-аллюлозы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Редкие сахара привлекают все больше внимания в качестве безопасных для здоровья низкокалорийных подсластителей и функциональных соединений в пищевой, фармацевтической и медицинской промышленности. D-Аллюлоза, впервые обнаруженная в пшенице более 70 лет назад, обладает значительным потенциалом применения, однако ее широкое использование лимитируется высокой стоимостью получения. Реакции эпимеризации доступных сахаров, приводящие к получению D-аллюлозы, катализируют ферменты группы эпимераз, а именно кетозо-3-эпимеразы. Ключевыми задачами исследований ферментов семейства кетозо-3-эпимераз выступают установление точных механизмов их работы, повышение ферментативной активности и стабильности для достижения высокой эффективности ферментативного производства D-аллюлозы. В обзоре обобщены и представлены последние инновационные разработки по использованию кетозо-3-эпимераз, а также оптимизации процессов для получения D-аллюлозы; рассмотрены структурные особенности основных ферментов, используемых в производстве редкого сахара, варианты молекулярных модификаций биокатализаторов и перспективы практического использования обсуждаемых в работе ферментных путей.

Об авторах

Н. С. Иванова

Курчатовский геномный центр – ПИЯФ

Email: shvetsova_sv@pnpi.nrcki.ru
Россия, 188300, Гатчина, Орлова Роща, 1

А. А. Кульминская

Курчатовский геномный центр – ПИЯФ; Петербургский институт ядерной физики им. Б.П. Константинова Национального
исследовательского центра “Курчатовский институт”

Email: shvetsova_sv@pnpi.nrcki.ru
Россия, 188300, Гатчина, Орлова Роща, 1; Россия, 188300, Гатчина, Орлова Роща, 1

С. В. Швецова

Курчатовский геномный центр – ПИЯФ; Петербургский институт ядерной физики им. Б.П. Константинова Национального
исследовательского центра “Курчатовский институт”; Санкт-Петербургский политехнический университет Петра Великого

Email: shvetsova_sv@pnpi.nrcki.ru
Россия, 188300, Гатчина, Орлова Роща, 1; Россия, 188300, Гатчина, Орлова Роща, 1; Россия, 195251, Санкт-Петербург, ул. Политехническая, 29

Список литературы

  1. Karabinos J.V. // Adv. Carbohydr. Chem. 1952. V. 7. P. 99–136. https://doi.org/10.1016/s0096-5332(08)60083-1
  2. Oshima H., Kimura I., Izumori K. // Food Sci. Technol. Res. 2006. V. 12. P. 137–143. https://doi.org/10.3136/fstr.12.137
  3. Fukada K., Ishii T., Tanaka K., Yamaji M., Yamaoka Y., Kobashi K., Izumori K. // Bull. Chem. Soc. Jpn. 2010. V. 83. P. 1193–1197. https://doi.org/10.1246/bcsj.20100148
  4. O’Charoen S., Hayakawa S., Ogawa M. // Int. J. Food Sci. Technol. 2014. V. 50. P. 194–202. https://doi.org/10.1111/ijfs.12607
  5. Zhang W., Yu S., Zhang T., Jiang B., Mu W. // Trends Food Sci. Technol. 2016. V. 54. P. 127–137. https://doi.org/10.1016/j.tifs.2016.06.004
  6. Mu W., Zhang W., Feng Y., Jiang B., Zhou L. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2012. V. 94. P. 1461–1467. https://doi.org/10.1007/s00253-012-4093-1
  7. Nishii N., Nomizo T., Takashima S., Matsubara T., Tokuda M., Kitagawa H. // J. Vet. Med. Sci. 2016. V. 78. P. 1079–1083. https://doi.org/10.1292/jvms.15-0676
  8. Yagi K., Matsuo T. // J. Clin. Biochem. Nutr. 2009. V. 45. P. 271–277. https://doi.org/10.3164/jcbn.08-191
  9. Harada M., Kondo E., Hayashi H., Suezawa C., Suguri S., Arai M. // Parasitol. Res. 2012. V. 110. P. 1565–1567. https://doi.org/10.1007/s00436-011-2660-5
  10. Chung M.-Y., Oh D.-K., Lee K.W. // J. Agric. Food Chem. 2012. V. 60. P. 863–869. https://doi.org/10.1021/jf204050w
  11. Murao K., Yu X., Cao W.M., Imachi H., Chen K., Muraoka T., Kitanaka N., Li J., Ahmed R.A.M., Matsumoto K., Nishiuchi T., Tokuda M., Ishida T. // Life Sci. 2007. V. 81. P. 592–599. https://doi.org/10.1016/j.lfs.2007.06.019
  12. Iida T., Kishimoto Y., Yoshikawa Y., Hayashi N., Okuma K., Tohi M., Yagi K., Matsuo T., Izumori K. // J. Nutr. Sci. Vitaminol. (Tokyo). 2008. V. 54. P. 511–514. https://doi.org/10.3177/jnsv.54.511
  13. Hayashi N., Iida T., Yamada T., Okuma K., Takehara I., Yamamoto T., Yamada K., Tokuda M. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2010. V. 74. P. 510–519. https://doi.org/10.1271/bbb.90707
  14. Hossain M.A., Kitagaki S., Nakano D., Nishiyama A., Funamoto Y., Matsunaga T., Tsukamoto I., Yamaguchi F., Kamitori K., Dong Y., Hirata Y., Murao K., Toyoda Y., Tokuda M. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2011. V. 405. P. 7–12. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2010.12.091
  15. Baek S.H., Park S.J., Lee H.G. // J. Food Sci. 2010. V. 75. P. H49–H53. https://doi.org/10.1111/j.1750-3841.2009.01434.x
  16. Itoh K., Mizuno S., Hama S., Oshima W., Kawamata M., Hossain A., Ishihara Y., Tokuda M. // J. Food Sci. 2015. V. 80. P. H1619–H1626. https://doi.org/10.1111/1750-3841.12908
  17. Chen J., Huang W., Jiang B. // FASEB J. 2017. V. 31. P. 798.1. https://doi.org/10.1096/fasebj.31.1_supplement.798.1
  18. Ochiai M., Onishi K., Yamada T., Iida T., Matsuo T. // Int. J. Food Sci. Nutr. 2014. V. 65. P. 245–250. https://doi.org/10.3109/09637486.2013.845653
  19. Iwasaki Y., Sendo M., Dezaki K., Hira T., Sato T., Nakata M., Goswami C., Aoki R., Arai T., Kumari P., Hayakawa M., Masuda C., Okada T., Hara H., Drucker D.J., Yamada Y., Tokuda M., Yada T. // Nat. Commun. 2018. V. 9. P. 113. https://doi.org/10.1038/s41467-017-02488-y
  20. Matsuo T., Suzuki H., Hashiguchi M., Izumori K. // J. Nutr. Sci. Vitaminol. (Tokyo). 2002. V. 48. P. 77–80. https://doi.org/10.3177/jnsv.48.77
  21. Matsuo T., Tanaka T., Hashiguchi M., Izumori K., Suzuki H. // Asia Pac. J. Clin. Nutr. 2003. V. 12. P. 225–231.
  22. Iida T., Hayashi N., Yamada T., Yoshikawa Y., Miyazato S., Kishimoto Y., Okuma K., Tokuda M., Izumori K. // Metabolism. 2010. V. 59. P. 206–214. https://doi.org/10.1016/j.metabol.2009.07.018
  23. Kimura T., Kanasaki A., Hayashi N., Yamada T., Iida T., Nagata Y., Okuma K. // Nutrition. 2017. V. 43–44. P. 16–20. https://doi.org/10.1016/j.nut.2017.06.007
  24. Hofer S.J., Davinelli S., Bergmann M., Scapagnini G., Madeo F. // Front. Nutr. 2021. V. 8. P. 717343. https://doi.org/10.3389/fnut.2021.717343
  25. Mooradian A.D., Smith M., Tokuda M. // Clin. Nutr. ESPEN. 2017. V. 18. P. 1–8. https://doi.org/10.1016/j.clnesp.2017.01.004
  26. Lê K.A., Robin F., Roger O. // Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 2016. V. 19. P. 310–315. https://doi.org/10.1097/mco.0000000000000288
  27. Bilik V., Tihlarik K. // Chem. Pap. 1973. V. 28. P. 106–109. https://chempap.org/file_access.php?file=281a106.pdf
  28. McDonald E.J. // Carbohydr. Res. 1967. V. 5. P. 106–108. https://doi.org/10.1016/0008-6215(67)85014-6
  29. Doner L.W. // Carbohydr. Res. 1979. V. 70. P. 209–216. https://doi.org/10.1016/S0008-6215(00)87101-3
  30. Kumar S., Sharma S., Kansal S.K., Elumalai S. // ACS Omega. 2020. V. 5. P. 2406–2418. https://doi.org/10.1021/acsomega.9b03918
  31. Izumori K., Khan A.R., Okaya H., Tsumura T. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1993. V. 57. P. 1037–1039. https://doi.org/10.1271/bbb.57.1037
  32. Itoh H., Okaya H., Khan A.R., Tajima S., Hayakawa S., Izumori K. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1994. V. 58. P. 2168–2171. https://doi.org/10.1271/bbb.58.2168
  33. Kim H.-J., Hyun E.-K., Kim Y.-S., Lee Y.-J., Oh D.-K. // Appl. Environ. Microbiol. 2006. V. 72. P. 981–985. https://doi.org/10.1128/aem.72.2.981-985.2006
  34. Zhang L., Mu W., Jiang B., Zhang T. // Biotechnol. Lett. 2009. V. 31. P. 857–862. https://doi.org/10.1007/s10529-009-9942-3
  35. Uechi K., Takata G., Fukai Y., Yoshihara A., Morimoto K. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2013. V. 77. P. 511–515. https://doi.org/10.1271/bbb.120745
  36. Zhang W., Li H., Zhang T., Jiang B., Zhou L., Mu W. // J. Mol. Catal. B: Enzym. 2015. V. 120. P. 68–74. https://doi.org/10.1016/j.molcatb.2015.05.018
  37. Mu W., Chu F., Xing Q., Yu S., Zhou L., Jiang B. // J. Agric. Food Chem. 2011. V. 59. P. 7785–7792. https://doi.org/10.1021/jf201356q
  38. Li C., Li L., Feng Z., Guan L., Lu F., Qin H.-M. // Food Chem. 2021. V. 357. P. 129746. https://doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.129746
  39. Zhu Z., Li C., Liu X., Gao D., Wang X., Tanokura M., Qin H.-M., Lu F. // RSC Adv. 2019. V. 9. P. 2919–2927. https://doi.org/10.1039/c8ra10029b
  40. Chen J., Chen D., Ke M., Ye S., Wang X., Zhang W., Mu W. // Mol. Biotechnol. 2021. V. 63. P. 534–543. https://doi.org/10.1007/s12033-021-00320-z
  41. Patel S.N., Kaushal G., Singh S.P. // Microb. Cell Fact. 2021. V. 20. P. 60. https://doi.org/10.1186/s12934-021-01550-1
  42. Patel S.N., Kaushal G., Singh S.P. // Appl. Environ. Microbiol. 2020. V. 86. P. e02605-19. https://doi.org/10.1128/AEM.02605-19
  43. Zhu Z., Li L., Zhang W., Li C., Mao S., Lu F., Qin H.-M. // Enzyme Microb. Technol. 2021. V. 149. P. 109850. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2021.109850
  44. Mu W., Zhang W., Fang D., Zhou L., Jiang B., Zhang T. // Biotechnol. Lett. 2013. V. 35. P. 1481–1486. https://doi.org/10.1007/s10529-013-1230-6
  45. Park C.-S., Kim T., Hong S.-H., Shin K.-C., Kim K.-R., Oh D.-K. // PLoS One. 2016. V. 11. P. e0160044. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0160044
  46. Tseng W.-C., Chen C.-N., Hsu C.-T., Lee H.-C., Fang H.-Y., Wang M.-J., Wu Y.-H., Fang T.-Y. // Int. J. Biol. Macromol. 2018. V. 112. P. 767–774. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.02.036
  47. Yoshihara A., Kozakai T., Shintani T., Matsutani R., Ohtani K., Iida T., Akimitsu K., Izumori K., Gullapalli P.K. // J. Biosci. Bioeng. 2017. V. 123. P. 170–176. https://doi.org/10.1016/j.jbiosc.2016.09.004
  48. Li S., Chen Z., Zhang W., Guang C., Mu W. // Int. J. Biol. Macromol. 2019. V. 138. P. 536–545. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.07.112
  49. Jia M., Mu W., Chu F., Zhang X., Jiang B., Zhou L.L., Zhang T. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2014. V. 98. P. 717–725. https://doi.org/10.1007/s00253-013-4924-8
  50. Zhang W., Fang D., Xing Q., Zhou L., Jiang B., Mu W. // PLoS One. 2013. V. 8. P. e62987. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0062987
  51. Zhang W., Fang D., Zhang T., Zhou L., Jiang B., Mu W. // J. Agric. Food Chem. 2013. V. 61. P. 11468–11476. https://doi.org/10.1021/jf4035817
  52. Jia D.-X., Sun C.-Y., Jin Y.-T., Liu Z.-Q., Zheng Y.-G., Li M., Wang H.-Y., Chen D.-S. // Enzyme Microb. Technol. 2021. V. 148. P. 109816. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2021.109816
  53. Yang J., Tian C., Zhang T., Ren C., Zhu Y., Zeng Y., Men Y., Sun Y., Ma Y. // Biotechnol. Bioeng. 2019. V. 116. P. 745–756. https://doi.org/10.1002/bit.26909
  54. Mao S., Cheng X., Zhu Z., Chen Y., Li C., Zhu M., Liu X., Lu F., Qin H.-M. // Enzyme Microb. Technol. 2020. V. 132. P. 109441. https://doi.org/10.1016/j.enzmictec.2019.109441
  55. Zhu Y., Men Y., Bai W., Li X., Zhang L., Sun Y., Ma Y. // Biotechnol. Lett. 2012. V. 34. P. 1901–1906. https://doi.org/10.1007/s10529-012-0986-4
  56. Oh D.-K., Kim N.-H., Kim H.-J., Park C.-S., Kim S.-W., Ko M., Park B., Jung M., Yoon K.-H. // World J. Microbiol. Biotechnol. 2007. V. 23. P. 559–563. https://doi.org/10.1007/s11274-006-9265-7
  57. Zhu Z., Gao D., Li C., Chen Y., Zhu M., Liu X., Tanokura M., Qin H.-M., Lu F. // Microb. Cell Fact. 2019. V. 18. P. 59. https://doi.org/10.1186/s12934-019-1107-z
  58. Zhang W., Zhang T., Jiang B., Mu W. // J. Sci. Food Agric. 2016. V. 96. P. 49–56. https://doi.org/10.1002/jsfa.7187
  59. Patel S.N., Sharma M., Lata K., Singh U., Kumar V., Sangwan R.S., Singh S.P. // Bioresour. Technol. 2016. V. 216. P. 121–127. https://doi.org/10.1016/j.biortech.2016.05.053
  60. Chan H.-C., Zhu Y., Hu Y., Ko T.-P., Huang C.-H., Ren F., Chen C.-C., Ma Y., Guo R.-T., Sun Y. // Protein Cell. 2012. V. 3. P. 123–131. https://doi.org/10.1007/s13238-012-2026-5
  61. Van Overtveldt S., Verhaeghe T., Joosten H.-J., van den Bergh T., Beerens K., Desmet T. // Biotechnol. Adv. 2015. V. 33. P. 1814–1828. https://doi.org/10.1016/j.biotechadv.2015.10.010
  62. Uechi K., Sakuraba H., Yoshihara A., Morimoto K., Takata G. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 2013. V. 69. P. 2330–2339. https://doi.org/10.1107/s0907444913021665
  63. Yoshida H., Yamada M., Nishitani T., Takada G., Izumori K., Kamitori S. // J. Mol. Biol. 2007. V. 374. P. 443–453. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2007.09.033
  64. Kim K., Kim H.-J., Oh D.-K., Cha S.-S., Rhee S. // J. Mol. Biol. 2006. V. 361. P. 920–931. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2006.06.069
  65. Qi Z., Zhu Z., Wang J., Li S., Guo Q., Xu P., Lu F., Qin H.-M. // Microb. Cell Fact. 2017. V. 16. P. 193. https://doi.org/10.1186/s12934-017-0808-4
  66. Yoshida H., Yoshihara A., Gullapalli P.K., Ohtani K., Akimitsu K., Izumori K., Kamitori S. // Acta Crystallogr. F Struct. Biol. Commun. 2018. V. 74. P. 669–676. https://doi.org/10.1107/s2053230x18011706
  67. Carrell H.L., Glusker J.P., Burger V., Manfre F., Tritsch D., Biellmann J.F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 4440–4444. https://doi.org/10.1073/pnas.86.12.4440
  68. Carrell H.L., Hoier H., Glusker J.P. // Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 1994. V. 50. P. 113–123. https://doi.org/10.1107/s0907444993009345
  69. Collyer C.A., Henrick K., Blow D.M. // J. Mol. Biol. 1990. V. 212. P. 211–235. https://doi.org/10.1016/0022-2836(90)90316-e
  70. Whitlow M., Howard A.J., Finzel B.C., Poulos T.L., Winborne E., Gilliland G.L. // Proteins. 1991. V. 9. P. 153–173. https://doi.org/10.1002/prot.340090302
  71. Fenn T.D., Ringe D., Petsko G.A. // Biochemistry. 2004. V. 43. P. 6464–6474. https://doi.org/10.1021/bi049812o
  72. Kovalevsky A.Y., Hanson L., Fisher S.Z., Mustyakimov M., Mason S.A., Forsyth V.T., Blakeley M.P., Keen D.A., Wagner T., Carrell H.L., Katz A.K., Glusker J.P., Langan P. // Structure. 2010. V. 18. P. 688–699. https://doi.org/10.1016/j.str.2010.03.011
  73. Yoshida H., Yamaji M., Ishii T., Izumori K., Kamitori S. // FEBS J. 2010. V. 277. P. 1045–1057. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2009.07548.x
  74. Yoshida H., Yoshihara A., Teraoka M., Terami Y., Takata G., Izumori K., Kamitori S. // FEBS J. 2014. V. 281. P. 3150–3164. https://doi.org/10.1111/febs.12850
  75. Yoshida H., Yoshihara A., Teraoka M., Yamashita S., Izumori K., Kamitori S. // FEBS Open Bio. 2012. V. 3. P. 35–40. https://doi.org/10.1016/j.fob.2012.11.008
  76. Munshi P., Snell E.H., van der Woerd M.J., Judge R.A., Myles D.A.A., Ren Z., Meilleur F. // Acta Cryst. D Biol. Crystallogr. 2014. V. 70. P. 414–420. https://doi.org/10.1107/s1399004713029684
  77. Langan P., Sangha A.K., Wymore T., Parks J.M., Yang Z.K., Hanson B.L., Fisher Z., Mason S.A., Blakeley M.P., Forsyth V.T., Glusker J.P., Carrell H.L., Smith J.C., Keen D.A., Graham D.E., Kovalevsky A. // Structure. 2014. V. 22. P. 1287–1300. https://doi.org/10.1016/j.str.2014.07.002
  78. Terami Y., Yoshida H., Uechi K., Morimoto K., Takata G., Kamitori S. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2015. V. 99. P. 6303–6313. https://doi.org/10.1007/s00253-015-6417-4
  79. Yoshida H., Yamada M., Nishitani T., Takada G., Izumori K., Kamitori S. // Acta Crystallogr. Sect. F Struct. Biol. Cryst. Commun. 2007. V. 63. P. 123–125. https://doi.org/10.1107/s1744309107001169
  80. Yoshida H., Yoshihara A., Ishii T., Izumori K., Kamitori S. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2016. V. 100. P. 10403–10415. https://doi.org/10.1007/s00253-016-7673-7
  81. Okada G., Hehre E.J. // J. Biol. Chem. 1974. V. 249. P. 126–135. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)43100-1
  82. Bosshart A., Panke S., Bechtold M. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2013. V. 52. P. 9673–9676. https://doi.org/10.1002/anie.201304141
  83. Bosshart A., Hee C.S., Bechtold M., Schirmer T., Panke S. // Chembiochem. 2015. V. 16. P. 592–601. https://doi.org/10.1002/cbic.201402620
  84. Zhang W., Zhang Y., Huang J., Chen Z., Zhang T., Guang C., Mu W. // J. Agric. Food Chem. 2018. V. 66. P. 5593–5601. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.8b01200
  85. Zhang W., Jia M., Yu S., Zhang T., Zhou L., Jiang B., Mu W. // J. Agric. Food Chem. 2016. V. 64. P. 3386–3393. https://doi.org/10.1021/acs.jafc.6b01058
  86. Choi J.-G., Ju Y.-H., Yeom S.-J., Oh D.-K. // Appl. Environ. Microbiol. 2011. V. 77. P. 7316–7320. https://doi.org/10.1128/aem.05566-11

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (12KB)
Метаданные
3.

Скачать (648KB)
Метаданные
4.

Скачать (701KB)
Метаданные

© Н.С. Иванова, А.А. Кульминская, С.В. Швецова, 2023