Биодеградация синтетических красителей аскомицетами Microdochium nivale

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Установлена способность природных изолятов фитопатогенного микромицета Microdochium nivale (Ascomycota), вызывающего снежную плесень у сельскохозяйственных растений, к биодеградации красителей антрахинонового, антрацено-подобного и диамино-трифенилметанового типа при культивировании в погруженной культуре. Степень биодеградации зависела от типа красителя и штаммовой принадлежности грибной культуры, наибольшую способность к биодеградации наблюдали в отношении малахитового зеленого, обесцвечивание красителя составляло до 65%. Нейтральный красный обесцвечивался под действием ферментов исследованных аскомицетов на 28–40%, ремазол бриллиантовый синий – максимум на 26%. Наиболее интенсивная биодеградация красителей диамино-трифенилметанового и антрацено-подобного типа отмечена в первые 4 сут после внесения красителей в среду выращивания (8-суточные культуры M. nivale). Обесцвечивание красителя антрахинонового ряда проходило постепенно с 1-х по 28-е сут культивирования. Корреляционная зависимость между динамикой биодеградации красителей штаммами M. nivale и активностью ферментов лигнинолитического комплекса данного аскомицета указывала на ключевую роль в процессе внеклеточных лигнин- и Mn-пероксидаз. Учитывая повсеместное распространение грибов из отдела Ascomycota, высокую активность фенолокисляющих ферментов и их потенциал в разложении широкого спектра ароматических соединений, микромицеты могут стать активными объектами в промышленной биоконверсии лигноцеллюлозы, лакокрасочной и текстильной промышленности, а также применяться для биоремедиации окружающей среды.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Е. П. Ветчинкина

ФИЦ Саратовский научный центр РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: elenavetrus@yandex.ru

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов

Россия, 410049 Саратов, просп. Энтузиастов, 13

В. Ю. Горшков

ФИЦ Казанский научный центр РАН

Email: elenavetrus@yandex.ru

Казанский институт биохимии и биофизики

Россия, 420111 Казань, ул. Лобачевского, 2/31

Список литературы

  1. Sosa-Martínez J.D., Balagurusamy N., Montañez J., Peralta R.A., de Fátima Peralta-Muniz-Moreira R., Bracht A. Synthetic dyes biodegradation by fungal ligninolytic enzymes: Process optimization, metabolites evaluation and toxicity assessment // J. Hazard. Mater. 2020. V. 123254. P. 1–12.
  2. Brazkova M., Koleva R., Angelova G., Yemendzhiev H. Ligninolytic enzymes in Basidiomycetes and their application in xenobiotics degradation // BIO Web of Conf. 2022. V. 45. 02009. P. 1–11.
  3. Arroyo G., Ruiz-Aguilar G., Lopez-Martinez L., Gonzalez-Sanchez G., Cuevas-Rodriguez G., Rodriguez-Vazquez R. Treatment of a textile effluent from dyeing with cochineal extracts using Trametes versicolor fungus // Sci. World J. 2011. V. 11. P. 1005–1016.
  4. Gao H., Wang Y., Zhang W., Wang W., Mu Z. Isolation, identification and application in lignin degradation of an Ascomycete GHJ-4 // Afric. J. Biotechnol. 2011. V. 10. P. 4166–4174.
  5. Barapatre A., Jha H. Degradation of alkali lignin by two ascomycetes and free radical scavenging activity of the products // Biocatal. Biotransformat. 2017. V. 35. P. 269–286.
  6. Korniłłowicz-Kowalska T., Rybczyńska K. Screening of microscopic fungi and their enzyme activities for decolorization and biotransformation of some aromatic compounds // Inter. J. Environ. Sci. Technol. 2015. V. 12. P. 2673–2686.
  7. Hartikainen E.S., Miettinen O., Hatakka A., Kähkönen M.A. Decolorization of six synthetic dyes by fungi // Amer. J. Environ. Sci. 2016. V.1 2. № 2. P. 77–85.
  8. Liers C., Arnstadt T., Ullrich R., Hofrichter M. Patterns of lignin degradation and oxidative enzyme secretion by different wood- and litter-colonizing basidiomycetes and ascomycetes grown on beech-wood // FEMS Microbiol. Ecol. 2011. V. 78. № 1. P. 91–102.
  9. Kang B.R., Kim M.S., Lee T.K. Unveiling of concealed processes for the degradation of pharmaceutical compounds by Neopestalotiopsis sp. // Microorganisms. 2019. V. 7. № 8. P. 264.
  10. Kimani V., Ullrich R., Büttner E., Herzog R., Kellner H., Jehmlich N., Hofrichter M., Liers C. First dye-decolorizing peroxidase from an ascomycetous fungus secreted by Xylaria grammica // Biomolecules. 2021. V. 11. № 9. P. 1391.
  11. Vetchinkina E., Meshcherov A., Gorshkov V. Differential activity of the extracellular phenoloxidases in different strains of the phytopathogenic fungus Microdochium nivale // J. Fungi. 2022. V. 8. P. 918.
  12. Lopez M.J., Guisado G., Vargas-Garcia M.C., Sua´rez-Estrella F., Moreno J. Decolorization of industrial dyes by ligninolytic microorganisms isolated from composting environment // Enzyme Microb. Technol. 2006. V. 40. P. 42–45.
  13. Slomczynski D., Nakas J.P., Tanenbaum S.W. Production and characterization of laccase from Botrytis cinerea 61-34 // Appl. Environ. Microbiol. 1995. V. 61. P. 907–912.
  14. Pomerantz S.H., Murthy V.V. Purification and properties of tyrosinases from Vibrio tyrosinaticus // Arch. Biochem. Biophys. 1974. V. 160. P. 73–82.
  15. Paszczynski R., Crawford V.B. Huynh manganese peroxidase of Phanerochaete chrysosporium: purification // Methods Enzymol. 1988. V. 161. P. 264–270.
  16. Orth A.B., Royse D.J., Tien M. Ubiquity of lignin‐degrading peroxidases among various wood‐degrading fungi // Appl. Environ. Microbiol. 1993. V. 59. P. 4017–4023.
  17. Bradford M.M. A Rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Analyt. Biochem. 1976. V. 72. P. 248–254.
  18. Gorshkov V., Osipova E., Ponomareva M., Ponomarev S., Gogoleva N., Petrova O., Gogoleva O., Meshcherov A., Balkin A., Vetchinkina E., Potapov K., Gogolev Y., Korzun V. Rye snow mold-associated Microdochium nivale strains inhabiting a common area: Variability in genetics, morphotype, extracellular enzymatic activities, and virulence // J. Fungi. 2020. V. 6. № 4. Р. 335.
  19. Sridevi A., Narasimha G., Suvarnalathadevi P. Production of ligninolytic enzymes from Penicillium Sp. and its efficiency to decolourise textile dyes // Open Biotechnol. J. 2018. V. 12. P. 112–122.
  20. Claus H., Faber G., König H. Redox-mediated decolorization of synthetic dyes by fungal laccases // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2002. V. 59. № 6. Р. 672–678.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Световая микроскопия септированного мицелия (а), конидиеносцев (спородохий) (б), четырёхклеточных конидиоспор (в, г) аскомицета M. nivale.

Скачать (89KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Изменение (убыль) спектров поглощения синтетических красителей: антрахиноновых (ремазол бриллиантовый голубой) при 595 нм (а), антрацено подобных (нейтральный красный) при 525 нм (б) и диамино трифенилметановых (малахитовый зеленый) при 600 нм (в) при их биодеградации штаммами аскомицета M. nivale в погруженной культуре.

Скачать (39KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Деколоризация красителей ремазола бриллиантового голубого (а), нейтрального красного (б) и малахитового зеленого (в) штаммами аскомицета M. nivale при культивировании в погруженной культуре на синтетической среде.

Скачать (39KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Динамика удельной активности внеклеточных лигнинпероксидаз (а), Mn-пероксидаз (б), лакказ (в) и тирозиназ (г) у штаммов M. nivale на синтетической среде в зависимости от времени культивирования.

Скачать (66KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2025