Катионная пероксидаза сорго и ее участие в защите растения в условиях загрязнения

Мұқаба

Дәйексөз келтіру

Толық мәтін

Ашық рұқсат Ашық рұқсат
Рұқсат жабық Рұқсат берілді
Рұқсат жабық Тек жазылушылар үшін

Аннотация

Из проростков сорго веничного (Sorghum bicolor L. Moench) впервые выделили минорную катионную пероксидазу (МКП) с относительной электрофоретической подвижностью в ПААГ (Rf) равной 0.03. Ее молекулярная масса, определенная методом гель-фильтрации, была равна 155 кДа. В структуре фермента выявили три субъединицы с молекулярной массой в 35, 25 и 16 кДа. Пероксидазную и оксидазную активность МКП в диапазоне рН от 2.6 до 7.0 анализировали с использованием 2,6-диметоксифенола (ДМФ), 2,2’-азино-бис-(3-этилбензотиазолин-6-сульфоната) аммония (АБТС) и аскорбиновой кислоты (АСК). Максимальные показатели пероксидазной и оксидазной активности получили по отношению к АСК при рН 7.0 и 4.0 соответственно. При этом удельная активность пероксидазной реакции превышала таковую для оксидазной реакции в 68 раз. Значения КМ для АБТС составили 0.23 и 0.32 мкмоль при пероксидазном и оксидазном окислении соответственно. Исследовали влияние некоторых металлов и полициклических ароматических углеводородов (ПАУ) на активность МКП. В присутствии натрия ее активность увеличивалась примерно в 2.5 раза, а в присутствии антрацена – в 8 раз. Фермент эффективно окислял нативные ПАУ с АБТС в качестве медиатора: 90% антрацена, 80% фенантрена, 20% флуорантена и 15% пирена. Установлено, что наиболее активно трансформации подвергались трехкольцевые ПАУ, убыль которых была в 5 раз больше, чем убыль ПАУ с четырьмя кольцами. Таким образом, обнаруженная стимуляция активности МКП в присутствии загрязнителей неорганической и органической природы и способность окислять ряд нативных ПАУ могут свидетельствовать об ее активном участии в защите растения в условиях загрязнения.

Толық мәтін

Рұқсат жабық

Авторлар туралы

Е. Щербакова

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов Российской академии наук

Email: elizaveta-sch@mail.ru

Федеральный исследовательский центр “Саратовский научный центр Российской академии наук”

Ресей, Саратов; Саратов

Е. Дубровская

Федеральный исследовательский центр “Саратовский научный центр Российской академии наук”

Email: elizaveta-sch@mail.ru

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов Российской академии наук

Ресей, Саратов

Н. Позднякова

Федеральный исследовательский центр “Саратовский научный центр Российской академии наук”

Email: elizaveta-sch@mail.ru

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов Российской академии наук

Ресей, Саратов

А. Галицкая

Саратовский национальный исследовательский государственный университет имени Н.Г. Чернышевского; Федеральный исследовательский центр “Саратовский научный центр Российской академии наук”

Email: elizaveta-sch@mail.ru

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов Российской академии наук

Ресей, Саратов; Саратов

О. Турковская

Федеральный исследовательский центр “Саратовский научный центр Российской академии наук”

Хат алмасуға жауапты Автор.
Email: elizaveta-sch@mail.ru

Институт биохимии и физиологии растений и микроорганизмов Российской академии наук

Ресей, Саратов

Әдебиет тізімі

  1. Nnamchi C.I., Parkin G., Efimov I., Basran J., Kwon H., Svistunenko D.A., Agirre J., Okolo B.N., Moneke A., Nwanguma B.C., Moody P.C.E., Raven E.L. Structural and spectroscopic characterisation of a heme peroxidase from sorghum // J. Biol. Inorg. Chem. 2016. V. 21. P. 63.https://doi.org/10.1007/s00775-015-1313-z
  2. Турковская О.В., Муратова А.Ю., Дубровская Е.В., Бондаренкова А.Д., Любунь Е.В. Фиторемедиационный потенциал сорго веничного для очистки земель от углеводородов нефти и тяжелых металлов // Аграрный научный журнал. 2020. С. 50. https://doi.org/10.28983/asj.y2020i12pp50-54
  3. Soudek P., Petrova S.., Vankova R., Song J., Vanek T. Accumulation of heavy metals using Sorghum sp. // Chemosphere. 2014. V. 104. P. 15. https://doi.org/10.1016/j.chemosphere.2013.09.079
  4. Estrada B., Bernal M.A., Díaz J., Pomar F., Merino F. Fruit development in Capsicum annuum: changes in capsaicin, lignin, free phenolics, and peroxidase patterns // J. Agric. Food Chem. 2000. V. 48. P. 6234. https://doi.org/10.1021/jf000190x
  5. Khan A.A., Robinson D.S. Purification of anionic peroxidase isoenzyme from mango (Mangifera indica L. var. Chaunsa) // Food Chemistry. 1993. V. 46. P. 61.
  6. Kay E., Shannon L., Lew J.Y. Peroxidase isozymes from horseradish root. II. Catalytic properties // J. Biol. Chem. 1967. V. 242. P. 2470.
  7. Bela K., Riyazuddin R., Csiszar J. Plant glutathione peroxidases: Non-heme peroxidases with large functional flexibility as a Core Component of ROS-processing mechanisms and signalling // Antioxidants. 2022. V. 11. P. 1624. https://doi.org/10.3390/antiox11081624
  8. Allison S.D., Schultz J. Differential activity of peroxidase isozymes in response to wounding, gypsy moth and plant hormones in northern red oak (Quercus rubra L.) // Chem. Ecol. 2004. V. 30. P. 1363. https://doi.org/10.1023/b:joec.0000037745.66972.3e
  9. Bolwell G.P., Bindschedler L.V., Blee K.A., Butt V.S., Davies D.R., Gardner S.L., Gerrish C., Minibayeva F. The apoplastic oxidative burst in response to biotic stress in plants: a three-component system // J. Exp. Bot. 2002. V. 53. P. 1367. https://doi.org/10.1093/jexbot/53.372.1367
  10. Barcelo A.R., Pomer F. Oxidation of cinnamyl alcohols and aldehydes by a basic peroxidase from lignifying Zinnia elegans hypocotyls // Phytochem. 2001. V. 57. P. 1105. https://doi.org/10.1016/s0031-9422(01)00050-4
  11. Guo X., Wu Q., Zhang Z., Zhu G., Zhou G. Nitrogen and phosphorus counteracted the adverse effects of salt on Sorghum by Improving ROS scavenging and osmotic regulation // Agronomy. 2023. V. 13. P. 1020. https://doi.org/10.3390/agronomy13041020
  12. Газарян И.Г., Хушпульян Д.М., Тишков В.И. Особенности структуры и механизма действия пероксидаз растений // Успехи биол. химии. 2006. Т. 46. С. 303.
  13. Kumari N., Sharma I., Alam A., Sharma V. Oxidative stress and role of antioxidant machinery in two cultivars of sorghum (Sorghum bicolor L.) to combat the damage induced by Macrophomina phaseolina // Eur. J. Biotechnol. Biosci. 2015. V. 3. P. 5. https://doi.org/10.1080/09583157.2018.1450491
  14. El-Ganainy S.M., El-Bakery A.M., Hafez H.M., Ismail A.M., El-Abdeen A.Z., Elgalel Ata A.A., Abd Elraheem O.A.Y., El Kady Y.M.Y., Hamouda A.F., El-Beltagi H.S., Shehata W.F., Shalaby T.A., Abbas A.O., Almaghsla M.I., Sattar M.N. et al. Humic acid-coated Fe3O4 nanoparticles confer resistance to Acremonium wilt disease and improve physiological and morphological attributes of grain Sorghum // Polymers. 2022. V. 14. P. 3099. https://doi.org/10.3390/polym14153099
  15. Pandey V.P., Awasthi M., Singh S., Tiwari S., Dwivedi U.N. A Comprehensive review on function and application of plant peroxidases // Anal. Biochem. 2017. V. 6. P. 1. https://doi.org/10.4172/2161-1009.1000308
  16. Dubrovskaya E.V.., Pozdnyakova N.N., Grinev V.S., Muratova A.Yu., Golubev S.N., Bondarenkova A.D., Turkovskaya O.V. Dominant form of cationic peroxidase from sorghum roots // Russ. J. Plant Physiol. 2016. V. 63. P. 338. https://doi.org/10.1134/S1021443716030055
  17. Nnamchi C.I., Okoloa B.N., Moneke A.N., Nwanguma B.C., Amadi O.C., Efimov I. Spectroscopic and kinetic properties of purified peroxidase from germinated Sorghum grains // J. Am. Soc. Brew. Chem. 2022. V. 80. P. 316. https://doi.org/10.1080/03610470.2021.1939639
  18. Pandey V.P., Singh S., Singh R., Dwivedi U.N. Purification and characterization of peroxidase from papaya (Carica papaya) fruit // Appl. Biochem. Biotechnol. 2012. V. 167. P. 367. https://doi.org/10.1007/s12010-012-9672-1
  19. Лебедев Л.Р., Чепрасова М.Ю., Волкова Н.В. Методы разделения и очистки биополимеров (учебное пособие). Барнаул: Типография Алтайского государственного университета, 2019. 51 с.
  20. Laemmli U.K. Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4 // Nature. 1970. V. 227. P. 680. https://doi.org/10.1038/227680a0
  21. Thongkred P., Lotrakul P., Prasongsuk S., Imai T., Punnapayak P. Oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons by a tropical isolate of Pycnoporus coccineus and its laccase // Sci. Asia. 2011. V. 37. P. 225. https://doi.org/10.2306/scienceasia1513-1874.2011.37.225
  22. Chen Z., Li H., Peng A., Gao Y. Oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons by horseradish peroxidase in water containing an organic cosolvent // Environ. Sci. Pollut. Res. 2014. V. 21. P. 10696. https://doi.org/10.1007/s11356-014-3005-6
  23. Доис Э. Количественные проблемы биохимии (учебное пособие). Москва: Мир, 1983. 373 с.
  24. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248. https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999
  25. Варфоломеев С.Д., Зайцев С.В. Кинетические методы в биохимических исследованиях. Москва: Издательство МГУ, 1982. 345 с.
  26. Pujari D.S., Chanda S.V. Effect of salinity stress on growth, peroxidase and IAA oxidase activities in vigna seedlings // Acta Physiol. Plant. 2002. V. 24. P. 435. https://doi.org/10.1007/s11738-002-0040-6
  27. Fang W.C., Kao C.N. Enhanced peroxidase activity in rice leaves in response to excess iron, copper and zinc // Plant Sci. 2000. V. 158. P. 71. https://doi.org/10.1016/s0168-9452(00)00307-1
  28. Dubrovskaya E.V., Pozdnyakova N.N., Golubev S.N., Grinev V.S., Turkovskaya O.V. Peroxidases from alfalfa roots: Catalytic properties and participation in degradation of polycyclic aromatic hydrocarbons // Russ. J. Plant Physiol. 2017. V. 64. С. 174. https://doi.org/10.1134/S1021443717010058
  29. Позднякова Н.Н., Никифорова С.В., Макаров О.Е., Турковская О.В. Влияние полициклических ароматических углеводородов на продукцию лакказы грибом белой гнили Pleurotus ostreatus D1 // Прикладная биохимия и микробиология. 2011. Т. 47. С. 595.
  30. Шобанова И.А., Кащенок О.Н. Растительные пероксидазы в системе биотрансформации полициклических ароматических углеводородов (ПАУ) // Ксенобиотики и живые системы / Под ред. В.М. Юрина и др. Минск: Электронная библиотека БГУ, 2008. С. 157.
  31. Lyubun Y., Muratova A., Dubrovskaya E., Sungurtseva I., Turkovskaya O. Combined effects of cadmium and oil sludge on sorghum: growth, physiology, and contaminant removal // Environ. Sci. Pollut. Res. 2020. V. 27. P. 22720. https://doi.org/10.1007/s11356-020-08789-y
  32. Красовский Г.Н., Жолдакова З.И., Зайцев Н.А., Харчевникова Н.В., Беляева Н.И., Одинцов Е.Е., Егорова Н.А., Курляндский Б.А., Первухина И.В., Кучеренко А.И. Предельно допустимые концентрации (ПДК) химических веществ в воде водных объектов хозяйственно-питьевого и культурно-бытового водопользования. ГН 2.1.5.1315-03. Москва: Минздрав России, 2003. 214 с.
  33. Дубровская Е.В., Шапошникова Т.С. Характеристика анионных внутриклеточных пероксидаз сорго веничного // Научное творчество ХХI века / Под ред. Я.М. Максимова. Красноярск: Научно-инновационный центр, 2012. С. 432.
  34. Захарова Г.С., Упоров И.В., Тишков В.И. Пероксидаза из корней хрена: модулирование свойств химической модификацией белковой глобулы и гема // Успехи биол. химии. 2011. Т. 51. С. 37.
  35. Tomilin M.V., Olyunina L.N., Veselov A.P. Light dependent changes in peroxidase activity and peroxide hydrogen generation in the wheat seedlings // J. Stress Physiol. Biochem. 2011. V. 7. P. 5.
  36. Серегин И.В. Распределение тяжелых металлов в растениях и их действие на рост: Дис. … докт. биол. наук. Москва: ИФР РАН, 2009. 424 с.
  37. Jouili H., Bouazizi H., El Ferjani E. Plant peroxidases: biomarkers of metallic stress // Acta Physiol. Plant. 2011. V. 6. P. 2075. https://doi.org/10.1007/s11738-011-0780-2
  38. Квеситадзе Г.И., Хатисашвили Г.А., Садунишвили Т.А., Евстигнеева З.Г. Метаболизм антропогенных токсикантов в высших растениях. Москва: Наука, 2005. 199 с.
  39. Bojes H.K., Pope P.G. Characterization of EPA’s 16 priority pollutant polycyclic aromatic hydrocarbons (PAHs) in tank bottom solids and associated contaminated soils at oil exploration and production sites in Texas // Regul. Toxicol. Pharmacol. 2007. V. 47. P. 288. https://doi.org/10.1016/j.yrtph.2006.11.007
  40. Molina L., Segura A. Biochemical and metabolic plant responses toward polycyclic aromatic hydrocarbons and heavy metals present in atmospheric pollution // Plants. 2021. V. 10. P. 2305. https://doi.org/10.3390/plants10112305

Қосымша файлдар

Қосымша файлдар
Әрекет
1. JATS XML
Жүктеу
2. Fig. 1. Isoenzyme composition of peroxidases in a coarse enzyme preparation of sorghum bicolor seedlings (a) and in it in the presence of manganese (b) and phenanthrene (c) in the culture medium.

Жүктеу (202KB)
Метадеректер
3. Fig. 2. Minor cationic peroxidase (MCP) of broom sorghum seedlings (Sorghum bicolor) on a chromatogram in the UV spectrum (a), a graph of the distribution of peroxidase activity according to the chromatogram profile (b) and a zymogram after gel filtration (c). E.O.P. – units of optical density.

Жүктеу (384KB)
Метадеректер
4. Fig. 3. The location of marker proteins (a) and MCPP subunits (b) during DDS electrophoresis.

Жүктеу (101KB)
Метадеректер
5. Fig. 4. pH optima for peroxidase (a, b) and oxidase (c, d) reactions of MCP from broom sorghum seedlings (Sorghum bicolor): 1 – 2,6-dimethoxyphenol (DMF), 2– 2,2'-azino-bis-(3-ethylbenzothiazoline-6-sulfonate)ammonium (ABTS), 3 – ascorbic acid (ASA).

Жүктеу (275KB)
Метадеректер
6. Fig. 5. Oxidation by the peroxidase system of broom sorghum seedlings (Sorghum bicolor) of substrates in the absence (a) and in the presence of metal salts: sodium (b), magnesium (c), copper (d), zinc (e), iron (e), manganese (g): 1 – DMF, 2 – ABTS, 3 – ASK.

Жүктеу (214KB)
Метадеректер
7. Fig. 6. Oxidation of ABS MCPP of sorghum broom seedlings (Sorghum bicolor) in the absence (a) and in the presence of PAHs: phenanthrene (b), anthracene (c).

Жүктеу (193KB)
Метадеректер

© Russian Academy of Sciences, 2024