Предварительное рентгеноструктурное исследование пуриннуклеозидфосфорилазы из галоалкалофильной бактерии Halomonas chromatireducens

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Кристаллы фермента пуриннуклеозидфосфорилазы из экстремофильной бактерии Halomonas chromatireducens AGD 8-3, подходящие для рентгеноструктурного исследования, выращены методом диффузии паров. Дифракционный набор от полученных кристаллов собран до разрешения 1.8 Å на станции белковой кристаллографии “Белок” синхротрона Национального исследовательского центра “Курчатовский институт” при температуре 100 K. Набор данных обработан для пр. гр. P1, Р2, Р21 и Р622. Решение методом молекулярного замещения с учетом двойникования было найдено для групп Р21 и P1, содержащих в независимой части элементарной ячейки один и два гексамера фермента соответственно.

Об авторах

Т. Н. Сафонова

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН

Email: tn_safonova@mail.ru
Россия, Москва

А. Н. Антипов

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН

Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва

В. П. Вейко

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН

Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва

Н. Н. Мордкович

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН; Медико-генетический научный центр им. академика Н.П. Бочкова

Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва; Россия, Москва

Н. А. Окорокова

Институт биохимии им. А.Н. Баха, Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” РАН

Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва

П. В. Дороватовский

Национальный исследовательский центр “Курчатовский институт”,

Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва

К. М. Поляков

Институт молекулярной биологии им. В.А. Энгельгардта РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: kmpolyakov@gmail.com
Россия, Москва

Список литературы

  1. Ealick S.E., Rule S.A., Carter D.C. et al. // J. Biol. Chem. 1990. V. 265. P. 1812. https://doi.org/10.1016/S0021-9258(19)40090-2
  2. Mao C., Cook W.J., Zhou M. et al. // Structure. 1997. V. 5. P. 1373. https://doi.org/10.1016/S0969-2126(97)00287-6
  3. Krenitsky T.A., Koszalka G.W., Tuttle J.V. // Biochemistry. 1981. V. 20 (12). P. 3615. https://doi.org/10.1021/bi00515a048
  4. Bennett E.M., Li C., Allan P.W. et al. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 47110. https://doi.org/10.1074/jbc.M304622200
  5. Ducati R.G., Santos D.S., Basso L.A. // Arch. Biochem. Biophys. 2009. V. 486. P. 155. https://doi.org/10.1016/j.abb.2009.04.011
  6. Михайлопуло И.А., Мирошников А.И. // Acta Naturae. 2010. Т. 2. № 2. С. 36. https://doi.org/10.32607/20758251-2010-2-2-36-58
  7. Nannemann D.P., Kaufmann K.W., Meiler J. et al. // Protein Eng. Des. Sel. 2010. V. 23. P. 607. https://doi.org/10.1093/protein/gzq033
  8. Xie X., Xia J., He K. et al. // Biotechnol. Lett. 2011. V. 33. P. 1107. https://doi.org/10.1007/s10529-011-0535-6
  9. Liekens S., De Clercq E., Neyts J. // Biochem. Pharmacol. 2001. V. 61. № 3. P. 253. https://doi.org/10.1016/s0006-2952(00)00529-3
  10. Carmeliet P. // Nature. 2005. V. 438. № 7070. P. 932. https://doi.org/10.1038/nature04478
  11. Furukawa T., Tabata S., Yamamoto M. et al. // Pharmacol. Res. 2018. V. 132. P. 15 https://doi.org/10.1016/j.phrs.2018.03.019
  12. Pant P., Pathak A., Jayaram B. // J. Phys. Chem. B. 2021. V. 125. P. 2856. https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.0c10553
  13. Madrid D.C., Ting L.-M., Waller K.L. et al. // J. Biol. Chem. 2008. V. 283. P. 35899. https://doi.org/10.1074/jbc.M807218200
  14. Myers L.A., Hershfield M.S., Neale W.T. et al. // J. Pediatr. 2004. V. 145. P. 710. https://doi.org/10.1016/j.jpeds.2004.06.075
  15. Погосян Л.Г., Нерсесова Л.С., Газарянц М.Г. и др. // Биомед. химия. 2011. Т. 57. № 5. С. 526. https://doi.org/10.18097/PBMC20115705526
  16. Антипов А.Н., Мордкович Н.Н., Хижняк Т.В. и др. // Прикл. биохим. микробиол. 2020. Т. 56. № 1. С. 45. https://doi.org/10.31857/S055510992001002X
  17. Шаповалова А.А., Хижняк Т.В., Турова Т.П. и др. // Микробиология. 2009. Т. 78. № 1. С. 117. https://doi.org/10.1134/S0026261709010135
  18. Мордкович Н.Н., Манувера В.А., Вейко В.П. и др. // Биотехнология. 2012. № 1. С. 21.
  19. Kabsch W. // Acta. Cryst. D. 2010. V. 66. P. 125. https://doi.org/10.1107/S0907444909047337
  20. Murshudov G.N., Skubák P., Lebedev A.A. et al. // Acta Cryst. D. 2011. V. 67. P. 355. https://doi.org/10.1107/S0907444911001314

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (883KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2023