Идентификация желатиназ в клетках рака предстательной железы

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Рак простаты остается одним из наиболее распространенных онкологических заболеваний среди мужчин. Желатиназы, такие как ММР-13, MMP-7 и MMP-9, играют ключевую роль в инвазии и метастазировании опухолей. Простатический специфический антиген (PSA) и металлопротеиназы рассматриваются как потенциальные биомаркеры и мишени для диагностики и терапии рака простаты. В исследовании использовали желатиновую зимографию для оценки активности желатиназ в клеточной линии рака простаты PC-3. Результаты показали наличие белковых полос, соответствующих протеолитической активности желатиназ, в области размеров 20, 28 и 37 кДа, что совпадает с активностью ММР-13, ММР-7 и PSA. Таким образом, в клетках рака предстательной железы были идентифицированы желатиназы ММР-13, ММР-7 и PSA, которые могут быть использованы в качестве маркеров агрессивности и прогрессии рака простаты.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

Н. П. Акентьева

Федеральный исследовательский центр проблем химической физики и медицинской химии Российской академии наук

Автор, ответственный за переписку.
Email: na_aken@icp.ac.ru
Россия, Черноголовка, Московская область

А. Р. Гизатуллин

Федеральный исследовательский центр проблем химической физики и медицинской химии Российской академии наук

Email: na_aken@icp.ac.ru
Россия, Черноголовка, Московская область

С. С. Шушанов

НМИЦ онкологии им. Н.Н. Блохина Минздрава России

Email: na_aken@icp.ac.ru
Россия, Москва

Список литературы

  1. Воронкина И.В., Харисов A.M., Блинова М.И. и др. Модель “воздушного пузыря” у мышей и изучение протеолитической активности раневого экссудата // Цитология. 2002. Т. 44 (3). С. 270–276.
  2. Печерина Т.Б., Барбараш О.Л. Матриксные металлопротеиназы. Клиническая и прогностическая значимость у больных инфарктом миокарда // Фундам. и клин. медицина. 2019. Т. 4 (2). С. 84–94. https://doi.org/10.23946/2500-0764-2019-4-2-84-94
  3. Attard G., Parker C., Eeles R.A. et al. Prostate cancer // Lancet. 2016. V. 387 (10013). P. 70–82. https://doi.org/10.1016/S0140-6736(14)61947-4
  4. Bassiouni W., Ali M.A.M., Schulz R. Multifunctional intracellular matrix metalloproteinases: implications in disease // FEBS J. 2021. V. 288 (24). P. 7162–7182. https://doi.org/10.1111/febs.15701
  5. Balduyck M., Zerimech F., Gouyer V. et al. Specific expression of matrix metalloproteinases 1, 3, 9 and 13 associated with invasiveness of breast cancer cells in vitro // Clin. Exp. Metastasis. 2000. V. 18 (2). P. 171–178. https://doi.org/10.1023/a:1006762425323
  6. Bonaldi C.M., Azzalis L.A., Junqueira V.B. et al. Plasma levels of E-cadherin and MMP-13 in prostate cancer patients: correlation with PSA, testosterone and pathological parameters // Tumori. 2015. V. 101 (2). P. 185–188. https://doi.org/10.5301/tj.5000237
  7. Bradford M.M. A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding // Anal. Biochem. 1976. V. 72. P. 248–254. https://doi.org/10.1006/abio.1976.9999
  8. Christensson A., Björk T., Nilsson O. et al. Serum prostate specific antigen complexed to alpha 1-antichymotrypsin as an indicator of prostate cancer // J. Urol. 1993. V. 150 (1). P. 100–105. https://doi.org/10.1016/s0022-5347(17)35408-3
  9. Darson M.F., Pacelli A., Roche P. et al. Human glandular kallikrein 2 (hK2) expression in prostatic intraepithelial neoplasia and adenocarcinoma: a novel prostate cancer marker // Urology. 1997. V. 49 (6). P. 857–862. https://doi.org/10.1016/S0090-4295(97)00108-8
  10. Darson M.F., Pacelli A., Roche P. et al. Human kallikrein 2 expression in prostate adenocarcinoma and lymph node metastases // Urology. 1999. V. 53 (5). P. 939–944. https://doi.org/ 10.1016/s0090-4295(98)00637-2
  11. Decock J., Thirkettle S., Wagstaff L., Edwards D.R. Matrix metalloproteinases: protective roles in cancer // J. Cell. Mol. Med. 2011. V. 15 (6). P. 1254–1265. https://doi.org/10.1111/j.1582-4934.2011.01302.x
  12. Duffy M.J. Serum tumor markers in breast cancer: are they of clinical value? // Clin. Chem. 2006. V. 52 (3). P. 345–351. https://doi.org/10.1373/clinchem.2005.059832
  13. Ho H.Y., Chen M.K., Lin C.C. et al. Epiberberine suppresses the metastasis of head and neck squamous cell carcinoma cells by regulating the MMP-13 and JNK pathway // J. Cell. Mol. Med. 2023. V. 27 (23). P. 3796–3804. https://doi.org/10.1111/jcmm.17954
  14. Kalantari E., Abolhasani M., Roudi R. et al. Co-expression of TLR-9 and MMP-13 is associated with the degree of tumour differentiation in prostate cancer // Int. J. Exp. Pathol. 2019. V. 100 (2). P. 123–132. https://doi.org/10.1111/iep.12314
  15. Kalluri R., Zeisberg M. Fibroblasts in cancer // Nat. Rev. Cancer. 2006. V. 6 (5). P. 392–401. https://doi.org/10.1038/nrc1877
  16. Knox J.D., Wolf C., McDaniel K. et al. Matrilysin expression in human prostate carcinoma // Mol. Carcinogen. 1996. V. 15 (1). P. 57–63. https://doi.org/10.1002/(SICI)1098-2744(199601) 15:1<57::AID-MC8>3.0.CO;2-P
  17. Kudo Y., Iizuka S., Yoshida M. et al. Matrix metalloproteinase-13 (MMP-13) directly and indirectly promotes tumor angiogenesis // J. Biol. Chem. 2012. V. 287 (46). P. 38716–38728. https://doi.org/10.1074/jbc.M112.373159
  18. Lindsey M.L., Escobar G.P., Mukherjee R. et al. Matrix metalloproteinase-7 affects connexin-43 levels, electrical conduction, and survival after myocardial infarction // Circulation. 2006. V. 113 (25). P. 2919–2928. https://doi.org/10.1161/CIRCULATIONAHA.106.612960
  19. Lilja H., Oldbring J., Rannevik G., Laurell C.B. Seminal vesicle-secreted proteins and their reactions during gelation and liquefaction of human semen // J. Clin. Invest. 1987. V. 80 (2). P. 281–285. https://doi.org/10.1172/JCI113070
  20. Luukkaa M., Vihinen P., Kronqvist P. et al. Association between high collagenase-3 expression levels and poor prognosis in patients with head and neck cancer // Head Neck. 2006. V. 28 (3). P. 225–234. https://doi.org/10.1002/hed.20322
  21. Lynch C.C., Hikosaka A., Acuff H.B. et al. MMP-7 promotes prostate cancer-induced osteolysis via the solubilization of RANKL // Cancer Cell. 2005. V. 7 (5). P. 485–496. https://doi.org/10.1016/j.ccr.2005.04.013
  22. Morgia G., Falsaperla M., Malaponte G. et al. Matrix metalloproteinases as diagnostic (MMP-13) and prognostic (MMP-2, MMP-9) markers of prostate cancer // Urol. Res. 2005. V. 33 (1). P. 44–50. https://doi.org/10.1007/s00240-004-0440-8
  23. Mott J.D., Werb Z. Regulation of matrix biology by matrix metalloproteinases // Curr. Opin. Cell Biol. 2004. V. 16 (5). P. 558–564. https://doi.org/10.1016/j.ceb.2004.07.010
  24. Nelson P.S., Clegg N., Arnold H. et al. The program of androgen-responsive genes in neoplastic prostate epithelium // PNAS USA. 2002. V. 99 (18). P. 11890–11895. https://doi.org/10.1073/pnas.182376299
  25. Oliver G.W., Stettler-Stevenson W.G., Kleiner D.E. Zymography, casein zymography, and reverse zymography; activity proteases and their inhibitors // Prot. Enzym. Tools Targets. 1999. P. 63–76.
  26. Piskór B.M., Przylipiak A., Dąbrowska E. et al. Matrilysins and stromelysins in pathogenesis and diagnostics of cancers // Cancer Manag. Res. 2020. V. 12. P. 10949–10964. https://doi.org/10.2147/CMAR.S235776
  27. Piura B., Rabinovich A., Huleihel M. Matrix metalloproteinases and their tissue inhibitors in malignancies of the female genital tract // Harefuah. 2003. V. 142 (11). P. 786–791, 804.
  28. Salaün M., Peng J., Hensley H.H. et al. MMP-13 in-vivo molecular imaging reveals early expression in lung adenocarcinoma // PLoS One. 2015. V. 10 (7). P. e0132960. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0132960
  29. Sharifi-Zahabi E., Hajizadeh-Sharafabad F., Abdollahzad H. et al. The effect of green tea on prostate specific antigen (PSA): A systematic review and meta-analysis of randomized controlled trials // Complement. Ther. Med. 2021. V. 57. P. 102659. https://doi.org/10.1016/j.ctim.2020.102659
  30. Siegel R.L., Miller K.D., Jemal A. Cancer statistics, 2020 // CA: Cancer J. Clin. 2020. V. 70 (1). P. 7–30. https://doi.org/10.3322/caac.21590
  31. Stephan C., Rittenhouse H.G., Hu X.Y. et al. Prostate-specific antigen (PSA) screening and new biomarkers for prostate cancer (PCa) // EJIFCC. 2014. V. 25 (1). P. 55–78.
  32. Stetler-Stevenson W.G. The role of matrix metalloproteinases in tumor invasion, metastasis, and angiogenesis // Surg. Oncol. Clin. North Am. 2001. V. 10 (2). P. 383–392.
  33. Surasi D.S.S., Chapin B., Tang C. et al. Imaging and management of prostate cancer // Semin. Ultrasound. CT MR. 2020. V. 41 (2). P. 207–221. https://doi.org/10.1053/j.sult.2020.02.001
  34. Szarvas T., Becker M., Vom Dorp F. et al. Elevated serum matrix metalloproteinase 7 levels predict poor prognosis after radical prostatectomy // Int. J. Cancer. 2011. V. 128 (6). P. 1486–1492. https://doi.org/10.1002/ijc.25454
  35. Szklarczyk A., Oyler G., McKay R. et al. Cleavage of neuronal synaptosomal-associated protein of 25 kDa by exogenous matrix metalloproteinase-7 // J. Neurochem. 2007. V. 102 (4). P. 1256–1263. https://doi.org/10.1111/j.1471-4159.2007.04625.x
  36. Thompson I.M., Pauler D.K., Goodman P.J. et al. Prevalence of prostate cancer among men with a prostate-specific antigen level ≤ 4.0 ng per milliliter // N. Engl. J. Med. 2004. V. 350 (22). P. 2239–2246. https://doi.org/10.1056/NEJMoa031918
  37. Toth M., Sohail A., Fridman R. Assessment of gelatinases (MMP-2 and MMP-9) by gelatin zymography // Meth. Mol. Biol. 2012. V. 878. Р. 121–135. https://doi.org/10.1007/978-1-61779-854-2_8
  38. Turpeenniemi-Hujanen T. Gelatinases (MMP-2 and-9) and their natural inhibitors as prognostic indicators in solid cancers // Biochimie. 2005. V. 87 (3–4). P. 287–297. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2005.01.014
  39. Vihinen P., Kähäri V.M. Matrix metalloproteinases in cancer: prognostic markers and therapeutic targets // Int. J. Cancer. 2002. V. 99 (2). P. 157–166. https://doi.org/10.1002/ijc.10329
  40. Wang S.W., Tai H.C., Tang C.H. et al. Melatonin impedes prostate cancer metastasis by suppressing MMP-13 expression // J. Cell Physiol. 2021. V. 236 (5). P. 3979–3990. https://doi.org/10.1002/jcp.30150
  41. Watt K.W., Lee P.J., M’Timkulu T. et al. Human prostate-specific antigen: Structural and functional similarity with serine proteases // PNAS USA. 1986. V. 83 (10). P. 3166–3170. https://doi.org/10.1073/pnas.83.10.3166

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Анализ желатиназной активности PSA, ММР-7 и ММР-13 в клетках рака простаты РС-3 при зимографии в присутствии DTT (a) и в отсутствие DTT (б); M.w. (molecular weight) – молекулярный вес.

Скачать (167KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Денситометрический анализ протеолитической активности желатиназ и определение молекулярной массы ММР-7 и PSA с DTT (а) и без DTT (б) c использованием программы Quantity One.

Скачать (113KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2025