Антиоксидантная активность конъюгатов наночастиц диоксида церия с сывороточным альбумином человека, выделенным из биологических жидкостей

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Впервые проведен анализ антиоксидантных свойств конъюгатов наночастиц СеО2 с сывороточным альбумином человека (СеО2@САЧ), в том числе выделенных из плазмы крови и близких по составу к плазме крови биологических жидкостей: перитонеальной (асцитическая) и синовиальной (суставная). Антиоксидантная активность гибридных наноматериалов исследована по отношению к алкилпероксильным радикалам методом люминолзависимой хемилюминесценции. Показано, что при взаимодействии наночастиц СеО2 с очищенным сывороточным альбумином человека происходит снижение антиоксидантного и прооксидантного потенциала альбумина в ⁓1.5 раза. Предположительно, этот эффект обусловлен взаимодействием нанодисперсного СеО2 с сульфгидрильными группами белка. Конъюгаты наночастиц СеО2 с альбумином из биологических жидкостей (СеО2@САЧ) проявляют синергетический антиоксидантный эффект. В этом случае реализуется принципиально другой механизм антиоксидантной активности по сравнению с золями СеО2, модифицированными очищенным сывороточным альбумином человека. Согласно количественной оценке, антиоксидантная емкость конъюгатов СеО2@САЧ в ⁓20 раз ниже, чем у водорастворимого аналога витамина Е – тролокса.

Об авторах

М. М. Созарукова

Институт общей и неорганической химии им. Н.С. Курнакова РАН

Email: S_MadinaM@bk.ru
Россия, 119991, Москва, Ленинский пр-т, 31

Е. В. Проскурнина

Медико-генетический научный центр им. академика Н.П. Бочкова

Email: S_MadinaM@bk.ru
Россия, 115522, Москва, ул. Москворечье, 1

А. Е. Баранчиков

Институт общей и неорганической химии им. Н.С. Курнакова РАН

Email: S_MadinaM@bk.ru
Россия, 119991, Москва, Ленинский пр-т, 31

В. К. Иванов

Институт общей и неорганической химии им. Н.С. Курнакова РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: S_MadinaM@bk.ru
Россия, 119991, Москва, Ленинский пр-т, 31

Список литературы

  1. Hong S., Choi D.W., Kim H.N. et al. // Pharmaceutics. 2020. V. 12. № 7. P. 604. https://doi.org/10.3390/pharmaceutics12070604
  2. Ritz S., Schöttler S., Kotman N. et al. // Biomacromolecules. 2015. V. 16. № 4. P. 1311. https://doi.org/10.1021/acs.biomac.5b00108
  3. Saptarshi S.R., Duschl A., Lopata A.L. // J. Nanobiotechnology. 2013. V. 11. № 1. P. 26. https://doi.org/10.1186/1477-3155-11-26
  4. Ostroushko A.A., Gagarin I.D., Danilova I.G. et al. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2019. P. 318. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2019-10-3-318-349
  5. Ke P.C., Lin S., Parak W.J. et al. // ACS Nano. 2017. V. 11. № 12. P. 11773. https://doi.org/10.1021/acsnano.7b08008
  6. Kopac T. // Int. J. Biol. Macromol. 2021. V. 169. P. 290. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2020.12.108
  7. Lundqvist M., Stigler J., Cedervall T. et al. // ACS Nano. 2011. V. 5. № 9. P. 7503. https://doi.org/10.1021/nn202458g
  8. Zanganeh S., Spitler R., Erfanzadeh M. et al. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2016. V. 75. P. 143. https://doi.org/10.1016/j.biocel.2016.01.005
  9. Wu Y.-Z., Tsai Y.-Y., Chang L.-S. et al. // Pharmaceuticals. 2021. V. 14. № 11. P. 1071. https://doi.org/10.3390/ph14111071
  10. Lynch I., Dawson K.A. // Nano Today. 2008. V. 3. № 1–2. P. 40. https://doi.org/10.1016/S1748-0132(08)70014-8
  11. Corbo C., Molinaro R., Tabatabaei M. et al. // Biomat. Sci. 2017. V. 5. № 3. P. 378. https://doi.org/10.1039/c6bm00921b
  12. Hajipour M.J., Laurent S., Aghaie A. et al. // Biomat. Sci. 2014. V. 2. № 9. P. 1210. https://doi.org/10.1039/C4BM00131A
  13. Colapicchioni V., Tilio M., Digiacomo L. et al. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2016. V. 75. P. 180. https://doi.org/10.1016/j.biocel.2015.09.002
  14. Mahmoudi M., Lynch I., Ejtehadi M.R. et al. // Chem. Rev. 2011. V. 111. № 9. P. 5610. https://doi.org/10.1021/cr100440g
  15. Monopoli M.P., Walczyk D., Campbell A. et al. // J. Am. Chem. Soc. 2011. V. 133. № 8. P. 2525. https://doi.org/10.1021/ja107583h
  16. Park S.J. // Int. J. Nanomedicine. 2020. V. 15. P. 5783. https://doi.org/10.2147/IJN.S254808
  17. Shang W., Nuffer J.H., Dordick J.S. et al. // Nano Lett. 2007. V. 7. № 7. P. 1991. https://doi.org/10.1021/nl070777r
  18. Tenzer S., Docter D., Kuharev J. et al. // Nat. Nanotechnol. 2013. V. 8. № 10. P. 772. https://doi.org/10.1038/nnano.2013.181
  19. Ivanov V.K., Polezhaeva O.S., Tret’yakov Y.D. // Russ. J. Gen. Chem. 2010. V. 80. № 3. P. 604. https://doi.org/10.1134/S1070363210030412
  20. Singh S. // Biointerphases. 2016. V. 11. № 4. P. 04B202. https://doi.org/10.1116/1.4966535
  21. Shcherbakov A.B., Reukov V.V., Yakimansky A.V. et al. // Polymers (Basel). 2021. V. 13. № 6. P. 924. https://doi.org/10.3390/polym13060924
  22. Popov A.L., Shcherbakov A.B., Zholobak N.M. et al. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2017. P. 760. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2017-8-6-760-781
  23. Ivanov V.K., Usatenko A.V., Shcherbakov A.B. // Russ. J. Inorg. Chem. 2009. V. 54. № 10. P. 1522. https://doi.org/10.1134/S0036023609100039
  24. Heckert E.G., Karakoti A.S., Seal S. et al. // Biomaterials. 2008. V. 29. № 18. P. 2705. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2008.03.014
  25. Korsvik C., Patil S., Seal S. et al. // Chem. Commun. 2007. № 10. P. 1056. https://doi.org/10.1039/b615134e
  26. Sozarukova M.M., Shestakova M.A., Teplonogova M.A. et al. // Russ. J. Inorg. Chem. 2020. V. 65. № 4. P. 597. https://doi.org/10.1134/S0036023620040208
  27. Sozarukova M.M., Proskurnina E.V., Baranchikov A.E. et al. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2020. V. 11. № 3. P. 324. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2020-11-3-324-332
  28. Pirmohamed T., Dowding J.M., Singh S. et al. // Chem. Commun. 2010. V. 46. № 16. P. 2736. https://doi.org/10.1039/b922024k
  29. Wei X., Li X., Feng Y. et al. // RSC Adv. 2018. V. 8. № 21. P. 11764. https://doi.org/10.1039/C8RA00622A
  30. Sozarukova M.M., Proskurnina E.V., Ivanov V.K. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2021. V. 12. № 3. P. 283. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2021-12-3-283-290
  31. Filippova A.D., Sozarukova M.M., Baranchikov A.E. et al. // Molecules. 2023. V. 28. № 9. P. 3811. https://doi.org/10.3390/molecules28093811
  32. Filippova A.D., Sozarukova M.M., Baranchikov A.E. et al. // Russ. J. Inorg. Chem. 2022. V. 67. № 12. P. 1948. https://doi.org/10.1134/S0036023622601581
  33. Sozarukova M.M., Proskurnina E.V., Popov A.L. et al. // RSC Adv. 2021. V. 11. № 56. P. 35351. https://doi.org/10.1039/D1RA06730C
  34. Liu W., Rose J., Plantevin S. et al. // Nanoscale. 2013. V. 5. № 4. P. 1658. https://doi.org/10.1039/c2nr33611a
  35. Khoshgozaran Roudbaneh S.Z., Kahbasi S., Sohrabi M.J. et al. // J. Mol. Liq. 2019. V. 296. P. 111839. https://doi.org/10.1016/j.molliq.2019.111839
  36. Simón-Vázquez R., Lozano-Fernández T., Peleteiro-Olmedo M. et al. // Colloids Surf., B: Biointerfaces. 2014. V. 113. P. 198. https://doi.org/10.1016/j.colsurfb.2013.08.047
  37. Roche M., Rondeau P., Singh N.R. et al. // FEBS Lett. 2008. V. 582. № 13. P. 1783. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2008.04.057
  38. Quinlan G.J., Martin G.S., Evans T.W. // Hepatology. 2005. V. 41. № 6. P. 1211. https://doi.org/10.1002/hep.20720
  39. Pilati D., Howard K.A. // Expert Opin. Drug Metab. Toxicol. 2020. V. 16. № 9. P. 783. https://doi.org/10.1080/17425255.2020.1801633
  40. Larsen M.T., Kuhlmann M., Hvam M.L. et al. // Mol. Cell. Ther. 2016. V. 4. P. 3. https://doi.org/10.1186/s40591-016-0048-8
  41. Shcherbakov A.B., Teplonogova M.A., Ivanova O.S. et al. // Mater. Res. Express. 2017. V. 4. № 5. P. 055008. https://doi.org/10.1088/2053-1591/aa6e9a
  42. Colantonio D.A., Dunkinson C., Bovenkamp D.E. et al. // Proteomics. 2005. V. 5. № 15. P. 3831. https://doi.org/10.1002/pmic.200401235
  43. Alekseev A.V., Proskurnina E.V., Vladimirov Y.A. // Moscow Univ. Chem. Bull. 2012. V. 67. № 3. P. 127. https://doi.org/10.3103/S0027131412030029
  44. Vorokh A.S. // Nanosyst. Physics. Chem. Math. 2018. P. 364. https://doi.org/10.17586/2220-8054-2018-9-3-364-369
  45. Proskurnina E.V., Polimova A.M., Sozarukova M.M. et al. // Bull. Exp. Biol. Med. 2016. V. 161. № 1. P. 131. https://doi.org/10.1007/s10517-016-3362-x
  46. Sozarukova M.M., Polimova A.M., Proskurnina E.V. et al. // Biofizika. 2016. V. 61. № 2. P. 337.
  47. Baba S.P., Bhatnagar A. // Curr. Opin. Toxicol. 2018. V. 7. P. 133. https://doi.org/10.1016/j.cotox.2018.03.005
  48. Ulrich K., Jakob U. // Free Radic. Biol. Med. 2019. V. 140. P. 14. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2019.05.035
  49. Winther J.R., Thorpe C. // Biochim. Biophys. Acta. 2014. V. 1840. № 2. P. 838. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.03.031
  50. Пойменова Ю.А., Созарукова М.М., Проскурнина Е.В. // Современные проблемы медицинской биохимии. Сб. статей участников Междунар. науч.-практ. конф., посвящ. 85-летию проф. В.К. Кухты, Минск, 2022. С. 224.
  51. Han G.-C., Peng Y., Hao Y.-Q. et al. // Anal. Chim. Acta. 2010. V. 659. № 1–2. P. 238. https://doi.org/10.1016/j.aca.2009.11.057
  52. Rollin-Genetet F., Seidel C., Artells E. et al. // Chem. Res. Toxicol. 2015. V. 28. № 12. P. 2304. https://doi.org/10.1021/acs.chemrestox.5b00319
  53. Rosenoer M. // Albumin: Structure, Function and Uses, Elsevier, 2014. https://www.elsevier.com/books/albumin-structure-function-and-uses/rosenoer/978-0-08-019603-9 (accessed May 11, 2023).
  54. Kragh-Hansen U., Chuang V.T.G., Otagiri M. // Biol. Pharm. Bull. 2002. V. 25. № 6. P. 695. https://doi.org/10.1248/bpb.25.695
  55. Rabbani G., Ahn S.N. // Int. J. Biol. Macromol. 2019. V. 123. P. 979. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2018.11.053
  56. Arts M.J.T., Haenen G.R.M., Voss H.-P. et al. // Food Chem. Toxicol. 2004. V. 42. № 1. P. 45. https://doi.org/10.1016/j.fct.2003.08.004
  57. Richard D., Kefi K., Barbe U. et al. // Pharmacol. Res. 2008. V. 57. № 6. P. 451. https://doi.org/10.1016/j.phrs.2008.05.002
  58. Singh S., Dosani T., Karakoti A.S., Kumar A. et al. // Biomater. 2011. V. 32. № 28. P. 6745. https://doi.org/10.1016/j.biomaterials.2011.05.073
  59. Teichroeb J.H., Forrest J.A., Jones L.W. // Eur. Phys. J. E. 2008. V. 26. № 4. P. 411. https://doi.org/10.1140/epje/i2007-10342-9
  60. Engelborghs Y. // J. Fluor. 2003. V. 13. № 1. P. 9. https://doi.org/10.1023/A:1022398329107
  61. Ghisaidoobe A.B.T., Chung S.J. // Int. J. Mol. Sci. 2014. V. 15. № 12. P. 22518. https://doi.org/10.3390/ijms151222518
  62. Vivian J.T., Callis P.R. // Biophys. J. 2001. V. 80. № 5. P. 2093. https://doi.org/10.1016/S0006-3495(01)76183-8

Дополнительные файлы


© М.М. Созарукова, Е.В. Проскурнина, А.Е. Баранчиков, В.К. Иванов, 2023