Многофункциональные белки и их роль в жизнедеятельности клеток

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Функция нового открытого белка часто оценивается путем сопоставления его последовательности с последовательностями белков с известными функциями. Однако белковые суперсемейства могут содержать в себе гомологичные элементы, которые при этом катализируют разные реакции. Некоторые гомологичные белки отличаются тем, что выполняют вторую или даже третью функцию и именуются “moonlighting proteins”, что можно перевести как белки-совместители или белки подработки. В последнее время такие белки стали называть многофункциональными. Помимо них в суперсемейства белков с несколькими функциями включают псевдоферменты, имеющие обычный каталитически активный домен, но не обладающие каталитической активностью, а также метаморфы и морфеины. В обзоре приводятся примеры таких белков, обсуждается многообразие их функций и значимость в жизнедеятельности клетки.

Об авторах

Д. А. Коршунов

Научно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского
медицинского центра РАН

Автор, ответственный за переписку.
Email: ieved@ya.ru
Россия, 634009, Томск, пер. Кооперативный, 5

Е. Е. Середа

Научно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского
медицинского центра РАН; Сибирский государственный медицинский университет

Email: ieved@ya.ru
Россия, 634009, Томск, пер. Кооперативный, 5; Россия, 634050, Томск, Московский тракт, 2

И. В. Кондакова

Научно-исследовательский институт онкологии Томского национального исследовательского
медицинского центра РАН

Email: ieved@ya.ru
Россия, 634009, Томск, пер. Кооперативный, 5

Список литературы

  1. Ingolia T.D., Craig E.A. // PNAS. 1982. V. 79. P. 2360–2366. https://doi.org/10.1073/pnas.79.7.2360
  2. Bhat S.P., Nagineni C.N. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1989. V. 158. P. 319–325. https://doi.org/10.1016/s0006-291x(89)80215-3
  3. Dubin R.A., Wawrousek E.F., Piatigorsky J. // Mol. Cell. Biol. 1989. V. 9. P. 1083–1091. https://doi.org/10.1016/s0006-291x(89)80215-3
  4. Iwaki T., Kume-Iwaki A., Liem R.K., Goldman J.E. // Cell. 1989. V. 57. P. 71–78. https://doi.org/10.1016/0092-8674(89)90173-6
  5. Moscona A.A., Fox L., Smith J., Degenstein L. // PNAS. 1985. V. 82. P. 5570–5573. https://doi.org/10.1073/pnas.82.16.5570
  6. Piatigorsky J., O’Brien W.E., Norman B.L., Kalumuck K., Wistow G.J., Borras T., Nickerson J.M., Wawrousek E.F. // PNAS. 1988. V. 85. P. 3479–3483. https://doi.org/10.1073/pnas.85.10.3479
  7. Wistow G.J., Mulders J.W., de Jong W.W. // Nature. 1987. V. 326. P. 622–624. https://doi.org/10.1038/326622a0
  8. Piatigorsky J., Wistow G.J. // Cell. 1989. V. 57. P. 197–99. https://doi.org/10.1016/0092-8674(89)90956-2
  9. Jeffery C.J. // Trends Biochem. Sci. 1999. V. 24. P. 8–11. https://doi.org/10.1016/s0968-0004(98)01335-8
  10. Jeffery C.J. // Philos. Trans. R. Soc. Lond. B Biol. Sci. 2018. V. 373. P. 20160523. https://doi.org/10.1098/rstb.2016.0523
  11. Jeffery C.J. // Front Genet. 2015. V. 19. P. 211. https://doi.org/10.3389/fgene.2015.00211
  12. Banerjee S., Nandyala A.K., Raviprasad P., Ahmed N., Hasnain S.E. // J. Bacteriol. 2007. V. 189. P. 4046–4052. https://doi.org/10.1128/JB.00026-07
  13. Beinert H., Kennedy M.C. // FASEB J. 1993. V. 7. P. 1442–1449. https://doi.org/10.1096/fasebj.7.15.8262329
  14. Beinert H., Kennedy M.C., Stout C.D. // Chem. Rev. 1996. V. 96. P. 2335–2374. https://doi.org/10.1021/cr950040z
  15. Esquilin-Lebron K., Dubrac S., Barras F., Boyd J.M. // mBio. 2021. V. 12. P. e0242521. https://doi.org/10.1128/mBio.02425-21
  16. Beinert H., Holm R.H., Munck E. // Science. 1997. V. 277. P. 653–659. https://doi.org/10.1126/science.277.5326.653
  17. Kang D.K., Jeong J., Drake S.K., Wehr N.B., Rouault T.A., Levine R.L. // J. Biol. Chem. 2003. V. 278. P. 14857–14864. https://doi.org/10.1074/jbc.M300616200
  18. Haile D.J., Rouault T.A., Tang C.K., Chin J., Harford J.B., Klausner R.D. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. V. 89. P. 7536–7540. https://doi.org/10.1073/pnas.89.16.7536
  19. Rouault T., Klausner R. // Curr. Top. Cell. Regul. 1997. V. 35. P. 1–19. https://doi.org/10.1016/s0070-2137(97)80001-5
  20. Fillebeen C., Pantopoulos K. // Redox Rep. 2002. V. 7. P. 15–22. https://doi.org/10.1179/135100002125000136
  21. Alén C., Sonenshein A.L. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1999. V. 96. P. 10412–10417. https://doi.org/10.1073/pnas.96.18.10412
  22. Koeller D.M., Casey J.L., Hentze M.W., Gerhardt E.M., Chan L., Klausner R.D., Harford J.B. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1989. V. 86. P. 3574–3578. https://doi.org/10.1073/pnas.86.10.3574
  23. Bohne A.V., Schwarz C., Schottkowski M., Lidschreiber M., Piotrowski M., Zerges W., Nickelsen J. // PLoS Biol. 2013. V. 11. P. e1001482. https://doi.org/10.1371/journal.pbio.1001482
  24. Bohne A.V., Nickelsen J. // Mol. Plant. 2017. V. 10. P. 1–3. https://doi.org/10.1016/j.molp.2016.08.002
  25. Guan Y., Rawsthorne S., Scofield G., Shaw P., Doonan J. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 5412–5417. https://doi.org/10.1074/jbc.270.10.5412
  26. Ke J., Behal R.H., Back S.L., Wurtele E.S., Oliver D.J. // Plant. Physiol. 2000. V. 123. P. 497–508. https://doi.org/10.1104/pp.123.2.497
  27. Mooney B.P., Miernyk J.A., Randall D.D. // Annu. Rev. Plant. Biol. 2002. V. 53. P. 357–375. https://doi.org/10.1146/annurev.arplant.53.100301.135251
  28. Wilson J.E. // J. Exp. Biol. 2003. V. 206. P. 2049–2057. https://doi.org/10.1242/jeb.00241
  29. Gancedo J.M. // Microbiol. Mol. Biol. Rev. 1998. V. 62. P. 334–361. https://doi.org/10.1128/MMBR.62.2.334-361.1998
  30. Boukouris A.E., Zervopoulos S.D., Michelakis E.D. // Biochem. Sci. 2016. V. 41. P. 712–730. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2016.05.013
  31. Faik P., Walker J.I.H., Redmill A.A.M., Morgan M.J. // Nature. 1988. V. 332. P. 455–456. https://doi.org/10.1038/332455a0
  32. Chaput M., Claes V., Portetelle D., Cludts I., Cravador A., Burny A., Gras H., Tartar A. // Nature. 1988. V. 332. P. 454–455. https://doi.org/10.1038/332454a0
  33. Chou C.C., Sun Y.J., Meng M., Hsiao C.D. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. P. 23154–23160. https://doi.org/10.1074/jbc.M002017200
  34. Arsenieva D., Hardre R., Salmon L., Jeffery C.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002. V. 99. P. 5872–5877. https://doi.org/10.1073/pnas.052131799
  35. Korshunov D.A., Kondakova I.V., Shashova E.E. // Biochemistry (Mosc). 2019. V. 84. P. 1129–1142. https://doi.org/10.1134/S000629791910002X
  36. Teixeira F., Tse E., Castro H., Makepeace K.A.T., Meinen B.A., Borchers C.H., Poole L.B., Bardwell J.C., Tomás A.M., Southworth D.R., Jakob U. // Nat. Commun. 2019. V. 10. P. 659. https://doi.org/10.1038/s41467-019-08565-8
  37. Jang H.H., Lee K.O., Chi Y.H., Jung B.G., Park S.K., Lee J.R., Lee S.S., Moon J.C., Yun J.W., Choi Y.O., Kim W.Y., Kang J.S., Cheong G.W., Yun D.J., Rhee S.G., Cho M.J., Lee S.Y. // Cell. 2004. V. 117. P. 625–635. https://doi.org/10.1016/j.cell.2004.05.002
  38. Krojer T., Garrido-Franco M., Huber R., Ehrmann M., Clausen T. // Nature. 2002. V. 416. P. 455–459. https://doi.org/10.1038/416455a
  39. Šulskis D., Thoma J., Burmann B.M. // Sci. Adv. 2021. V. 10. P. eabj1816. https://doi.org/10.1126/sciadv.abj1816
  40. Bruns G., Gerald P. // Science. 1976. V. 192. P. 54–56. https://doi.org/10.1126/science.176725
  41. Bruns G., Lalley P., Francke U., Minna J. // Cell Genet. 1979. V. 25. P. 139.
  42. Mezquita J., Pau M., Mezquita C. // J. Cell. Biochem. 1998. V. 71. P. 127–139.
  43. Vollberg T., Cool B., Sirover M. // Cancer Res. 1987. V. 47. P. 123–128.
  44. Nagy E., Rigby W.F. // J. Biol. Chem. 1995. V. 270. P. 2755–2763. https://doi.org/10.1074/jbc.270.6.2755
  45. Schultz D.E., Hardin C.C., Lemon S.M. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 14134–14142. https://doi.org/10.1074/jbc.271.24.14134
  46. Vartanian A., Prudovsky I., Suzuki H., Dal Pra I., Kisselev L. // FEBS Lett. 1997. V. 415. P. 160–162. https://doi.org/10.1016/s0014-5793(97)01086-7
  47. Laschet J.J., Minier F., Kurcewicz I., Bureau M.H., Trottier S., Jeanneteau F., Griffon N., Samyn B., Van Beeumen J., Louvel J., Sokoloff P., Pumain R. // J. Neurosci. 2004. V. 24. P. 7614–7622. https://doi.org/10.1523/JNEUROSCI.0868-04.2004
  48. Tisdale E.J. // Mol. Biol. Cell. 1999. V. 10. P. 837–849. https://doi.org/10.1091/mbc.10.6.1837
  49. Tisdale E.J. // J. Biol. Chem. 2001. V. 276. P. 2480–2486. https://doi.org/10.1074/jbc.M007567200
  50. Tisdale E.J. // J. Biol. Chem. 2002. V. 277. P. 3334–3341. https://doi.org/10.1074/jbc.M109744200
  51. Raje C.I., Kumar S., Harle A., Nanda J.S., Raje M. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 3252–3261. https://doi.org/10.1074/jbc.M608328200
  52. Sweeny E.A., Singh A.B., Chakravarti R., Martinez-Guzman O., Saini A., Haque M.M., Garee G., Dans P.D., Hannibal L., Reddi A.R., Stuehr D.J. // J. Biol. Chem. 2018. V. 293. P. 14557–14568. https://doi.org/10.1074/jbc.RA118.004169
  53. Hannibal L, Collins D., Brassard J., Chakravarti R., Vempati R., Dorlet P., Santolini J., Dawson J.H., Stuehr D.J. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 8514–8529. https://doi.org/10.1021/bi300863a
  54. Chakravarti R., Aulak K.S., Fox P.L., Stuehr D.J. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2010. V. 107. P. 18004–18009. https://doi.org/10.1073/pnas.1008133107
  55. Albakri Q.A., Stuehr D.J. // J. Biol. Chem. 1996. V. 271. P. 5414–5421. https://doi.org/10.1074/jbc.271.10.5414
  56. Hara M.R., Agrawal N., Kim S.F., Cascio M.B., Fujimuro M., Ozeki Y., Takahashi M., Cheah J.H., Tankou S.K., Hester L.D., Ferris C.D., Hayward S.D., Snyder S.H., Sawa A. // Nat. Cell. Biol. 2005. V. 7. P. 665–674. https://doi.org/10.1038/ncb1268
  57. Hu G., Chung Y.L., Glover T., Valentine V., Look A.T., Fearon E.R. // Genomics. 1997. V. 46. P. 103–111. https://doi.org/10.1006/geno.1997.4997
  58. Li S., Li Y., Carthew R.W., Lai Z.C. // Cell. 1997. V. 90. P. 469–478. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80507-3
  59. Tang A.H., Neufeld T.P., Kwan E., Rubin G.M. // Cell. 1997. V. 90. P. 459–467. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(00)80506-1
  60. González M.C., Romero J.M., Ingaramo M.C., Muñoz Sosa C.J., Curtino J.A., Carrizo M.E. // FEBS Lett. 2016. V. 590. P. 2210–2220. https://doi.org/10.1002/1873-3468.12242
  61. Lee S.B., Kim C.K., Lee K.H., Ahn J.Y. // J. Cell. Biol. 2012. V. 199. P. 65–76. https://doi.org/10.1083/jcb.201205015
  62. Sen N., Hara M.R., Kornberg M.D., Cascio M.B., Bae B.I., Shahani N., Thomas B., Dawson T.M., Dawson V.L., Snyder S.H., Sawa A. // Nat. Cell. Biol. 2008. V. 10. P. 866–873. https://doi.org/10.1038/ncb1747
  63. Huang Q., Lan F., Zheng Z., Xie F., Han J., Dong L., Xie Y., Zheng F. // J. Biol. Chem. 2011. V. 286. P. 42211–42220. https://doi.org/10.1074/jbc.M111.296905
  64. Sen T., Saha P., Sen N. // Sci. Signal. 2018. V. 11. P. eaao6765. https://doi.org/10.1126/scisignal.aao6765
  65. Shin M.K., Vázquez-Rosa E., Koh Y., Dhar M., Chaubey K., Cintrón-Pérez C.J., Barker S., Miller E., Franke K., Noterman M.F., Seth D., Allen R.S., Motz C.T., Rao S.R., Skelton L.A., Pardue M.T., Fliesler S.J., Wang C., Tracy T.E., Gan L., Liebl D.J., Savarraj J.P.J., Torres G.L., Ahnstedt H., McCullough L.D., Kitaga-wa R.S., Choi H.A., Zhang P., Hou Y., Chiang C.W., Li L., Ortiz F., Kilgore J.A., Williams N.S., Whitehair V.C., Gefen T., Flanagan M.E., Stamler J.S., Jain M.K., Kraus A., Cheng F., Reynolds J.D., Pieper A.A. // Cell. 2021. V. 184. P. 2715–2732. https://doi.org/10.1016/j.cell.2021.03.032
  66. Guha P., Harraz M.M., Snyder S.H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2016. V. 113. P. 1417–1422. https://doi.org/10.1073/pnas.1524860113
  67. Chang C., Su H., Zhang D., Wang Y., Shen Q., Liu B., Huang R., Zhou T., Peng C., Wong C.C., Shen H.M., Lippincott-Schwartz J., Liu W. // Mol. Cell. 2015. V. 60. P. 930–940. https://doi.org/10.1016/j.molcel.2015.10.037
  68. Lee M.N., Ha S.H., Kim J., Koh A., Lee C.S., Kim J.H., Jeon H., Kim D.H., Suh P.G., Ryu S.H. // Mol. Cell. Biol. 2009. V. 29. P. 3991–4001. https://doi.org/10.1128/MCB.00165-09
  69. Jung C.H., Ro S.H., Cao J., Otto N.M., Kim D.H. // FEBS Lett. 2010. V. 584. P. 1287–1295. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2010.01.017
  70. Chaudhary S., Dhiman A., Dilawari R., Chaubey G.K., Talukdar S., Modanwal R., Patidar A., Malhotra H., Raje C.I., Raje M. // Mol. Neurobiol. 2021. V. 58. P. 5790–5798. https://doi.org/10.1007/s12035-021-02532-5
  71. Lazarev V.F., Tsolaki M., Mikhaylova E.R., Benken K.A., Shevtsov M.A., Nikotina A.D., Lechpammer M., Mitkevich V.A., Makarov A.A., Moskalev A.A., Kozin S.A., Margulis B.A., Guzhova I.V., Nudler E. // Aging. Dis. 2021. V. 12. P. 1223–1237. https://doi.org/10.14336/AD.2020.1230
  72. Samson A.L., Knaupp A.S., Kass I., Kleifeld O., Marijanovic E.M., Hughes V.A., Lupton C.J., Buckle A.M., Bottomley S.P., Medcalf R.L. // J. Biol. Chem. 2014. V. 289. P. 26922–26936. https://doi.org/10.1074/jbc.M114.570275
  73. Nakajima H., Amano W., Fujita A., Fukuhara A., Azuma Y.T., Hata F., Inui T., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2007. V. 282. P. 26562–26574. https://doi.org/10.1074/jbc.M704199200
  74. Nakajima H., Amano W., Fukuhara A., Kubo T., Misaki S., Azuma Y.T., Inui T., Takeuchi T. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2009. V. 390. P. 1066–1071. https://doi.org/10.1016/j.bbrc.2009.10.118
  75. Nakajima H., Amano W., Kubo T., Fukuhara A., Ihara H., Azuma Y.T., Tajima H., Inui T., Sawa A., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2009. V. 284. P. 34331–34341. https://doi.org/10.1074/jbc.M109.027698
  76. Itakura M., Nakajima H., Kubo T., Semi Y., Kume S., Higashida S., Kaneshige A., Kuwamura M., Harada N., Kita A., Azuma Y.T., Yamaji R., Inui T., Takeuchi T. // J. Biol. Chem. 2015. V. 290. P. 26072–26087. https://doi.org/10.1074/jbc.M115.669291
  77. Bae B.I., Hara M.R., Cascio M.B., Wellington C.L., Hayden M.R., Ross C.A., Ha H.C., Li X.J., Snyder S.H., Sawa A. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 3405–3409. https://doi.org/10.1073/pnas.0511316103
  78. Hara M.R., Thomas B., Cascio M.B., Bae B.I., Hester L.D., Dawson V.L., Dawson T.M., Sawa A., Snyder S.H. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2006. V. 103. P. 3887–3889. https://doi.org/10.1073/pnas.0511321103
  79. Lazarev V.F., Nikotina A.D., Semenyuk P.I., Evstafyeva D.B., Mikhaylova E.R., Muronetz V.I., Shevtsov M.A., Tolkacheva A.V., Dobrodumov A.V., Shavarda A.L., Guzhova I.V., Margulis B.A. // Free Radic. Biol. Med. 2016. V. 92. P. 29–38. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.12.025
  80. Muronetz V.I., Barinova K.V., Stroylova Y.Y., Semenyuk P.I., Schmalhausen E.V. // Int. J. Biol. Macromol. 2017. V. 100. P. 55–66. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.05.066
  81. Muronetz V.I., Melnikova A.K., Saso L., Schmalhausen E.V. // Curr. Med. Chem. 2020. V. 27. P. 2040–2058. https://doi.org/10.2174/0929867325666180530101057
  82. Colell A., Ricci J.E., Tait S., Milasta S., Maurer U., Bouchier-Hayes L., Fitzgerald P., Guio-Carrion A., Waterhouse N.J., Li C.W., Mari B., Barbry P., Newme-yer D.D., Beere H.M., Green D.R. // Cell. 2007. V. 129. P. 983–997. https://doi.org/10.1016/j.cell.2007.03.045
  83. Zheng L., Roeder R.G., Luo Y. // Cell. 2003. V. 114. P. 255–266. https://doi.org/10.1016/s0092-8674(03)00552-x
  84. Song S., Finkel T. // Nat. Cell Biol. 2007. V. 9. P. 869–870. https://doi.org/10.1038/ncb0807-869
  85. Park J., Han D., Kim K., Kang Y., Kim Y. // Biochim. Biophys. Acta. 2009. V. 1794. P. 254–262. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2008.10.003
  86. Franco-Serrano L., Cedano J., Perez-Pons J.A., Mozo-Villarias A., Piñol J., Amela I., Querol E. // Pathog. Dis. 2018. V. 76. P. fty046. https://doi.org/10.1093/femspd/fty046
  87. Henderson B. // Biochem. Soc. Trans. 2014. V. 42. P. 1720–1727. https://doi.org/10.1042/BST20140236
  88. Henderson B., Martin A. // Infect. Immun. 2011. V. 79. P. 3476–3491. https://doi.org/10.1128/IAI.00179-11
  89. Wang W.F., Jeffery C.J. // Mol. Biosyst. 2016. V. 12. P. 1420–1431. https://doi.org/10.1039/c5mb00550g
  90. Pancholi V., Fischetti V.A. // J. Exp. Med. 1992. V. 176. P. 415–426. https://doi.org/10.1084/jem.176.2.415
  91. Pancholi V., Fischetti V.A. // J. Exp. Med. 1997. V. 186. P. 1633–1634. https://doi.org/10.1084/jem.186.10.1633
  92. Pancholi V., Fischetti V.A. // PNAS. 1993. V. 90. P. 8154–8158. https://doi.org/10.1073/pnas.90.17.8154
  93. Terao Y., Yamaguchi M., Hamada S., Kawabata S. // J. Biol. Chem. 2006. V. 281. P. 14215–14223. https://doi.org/10.1074/jbc.M513408200
  94. Madureira P., Baptista M., Vieira M., Magalhães V., Camelo A., Oliveira L., Ribeiro A., Tavares D., Trieu-Cuot P., Vilanova M., Ferreira P. // J. Immunol. 2007. V. 178. P. 1379–1387. https://doi.org/10.4049/jimmunol.178.3.1379
  95. Bergmann S., Rohde M., Hammerschmidt S. // Infect. Immun. 2004. V. 72. P. 2416–2419. https://doi.org/10.1128/IAI.72.4.2416-2419.2004
  96. Hannibal L., Collins D., Brassard J., Chakravarti R., Vempati R., Dorlet P., Santolini J., Dawson J.H., Stuehr D.J. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 8514–8529. https://doi.org/10.1021/bi300863a
  97. Quessy S., Busque P., Higgins R., Jacques M., Dubreuil J.D. // FEMS Microbiol. Lett. 1997. V. 147. P. 245–250. https://doi.org/10.1111/j.1574-6968.1997.tb10249.x
  98. Brassard J., Gottschalk M., Quessy S. // Vet. Microbiol. 2004. V. 102. P. 87–94. https://doi.org/10.1016/j.vetmic.2004.05.008
  99. Wang J., Li Y., Pan L., Li J., Yu Y., Liu B., Zubair M., Wei Y., Pillay B., Olaniran A.O., Chiliza T.E., Shao G., Feng Z., Xiong Q. // Vet. Res. 2021. V. 52. P. 80. https://doi.org/10.1186/s13567-021-00952-8
  100. Alvarez R.A., Blaylock M.W., Baseman J.B. // Mol. Microbiol. 2003. V. 48. P. 1417–1425. https://doi.org/10.1046/j.1365-2958.2003.03518.x
  101. Sha J., Erova T.E., Alyea R.A. // J. Bacteriol. 2009. V. 191. P. 3095–3107. https://doi.org/10.1128/JB.00005-09
  102. Agarwal S., Kulshreshtha P., Bambah Mukku D., Bhatnagar R. // Biochim. Biophys. Acta. 2008. V. 1784. P. 986–994. https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2008.03.017
  103. Knaust A., Weber M.V., Hammerschmidt S., Bergmann S., Frosch M., Kurzai O. // J. Bacteriol. 2007. V. 189. P. 3246–3255. https://doi.org/10.1128/JB.01966-06
  104. Kolberg J., Aase A., Bergmann S., Herstad T.K., Rødal G., Kurzai O. // Microbiology. 2006. V. 152. P. 1307–1317. https://doi.org/10.1099/mic.0.28747-0
  105. Mundodi V., Kucknoor A.S., Alderete J.F. // Infect. Immun. 2008. V. 76. P. 523–531. https://doi.org/10.1128/IAI.01352-07
  106. Antikainen J., Kuparinen V., Lahteenmaki K., Korhonen T.K. // FEMS Immunol. Med. Microbiol. 2007. V. 51. P. 526–534. https://doi.org/10.1111/j.1574-695X.2007.00330.x
  107. Collen D., Verstraete M. // Thromb. Diath. Haemorrh. 1975. V. 34. P. 403–408.
  108. Dano K., Andreasen P.A., Grondahl-Hansen J., Kristensen P., Nielsen L.S., Skriver L. // Adv. Cancer Res. 1985. V. 44. P. 139–266. https://doi.org/10.1016/s0065-230x(08)60028-7
  109. Esgleas M., Li Y., Hancock M.A., Harel J., Dubreuil J.D., Gottschalk M. // Microbiology. 2008. V. 154. P. 2668–2679. https://doi.org/10.1099/mic.0.2008/017145-0
  110. Carneiro C.R., Postol E., Nomizo R., Reis L.F., Brentani R.R. // Microbes Infect. 2004. V. 6. P. 604–608. https://doi.org/10.1016/j.micinf.2004.02.003
  111. Eyers P.A., Murphy J.M. // BMC Biol. 2016. V. 14. P. 98. https://doi.org/10.1186/s12915-016-0322-x
  112. Murphy J.M., Farhan H., Eyers P.A. // Biochem. Soc. Trans. 2017. V. 45. P. 537–544. https://doi.org/10.1042/BST20160400
  113. Todd A.E., Orengo C.A., Thornton J.M. // Structure. 2002. V. 10. P. 1435–1451. https://doi.org/10.1016/s0969-2126(02)00861-4
  114. Walden M., Masandi S.K., Pawłowski K., Zeqiraj E. // Biochem. Soc. Trans. 2018. V. 46. P. 453–466. https://doi.org/10.1042/BST20160268
  115. Pils B., Schultz J. // J. Mol. Biol. 2004. V. 340. P. 399–404. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2004.04.063
  116. Jeffery C.J. // Biochem. Soc. Trans. 2019. V. 47. P. 371–379. https://doi.org/10.1042/BST20180473
  117. Brew K., Vanaman T.C., Hill R.L. // J. Biol. Chem. 1967. V. 242. P. 3747–3749.
  118. Klee W.A., Klee C.B. // Biochem. Biophys. Res. Commun. 1970. V. 39. P. 833–841. https://doi.org/10.1016/0006-291x(70)90398-0
  119. Ramakrishnan B., Qasba P.K. // Mol. Biol. 2001. V. 310. P. 205–218. https://doi.org/10.1006/jmbi.2001.4757
  120. Murzin A.G. // Science. 2008. V. 320. P. 725–1726. https://doi.org/10.1126/science.1158868
  121. Dishman A.F., Volkman B.F. // Acs. Chem. Biol. 2018. V. 13. P. 1438–1446. https://doi.org/10.1021/acschembio.8b00276
  122. Lella M., Mahalakshmi R. // Biochemistry. 2017. V. 56. P. 2971–2984. https://doi.org/10.1021/acs.biochem.7b00375
  123. Goodchild S.C., Curmi P.M.G., Brown L.J. // Biophys. Rev. 2011. V. 3. P. 143. https://doi.org/10.1007/s12551-011-0053-8
  124. Tuinstra R.L., Peterson F.C., Kutlesa S., Elgin E.S., Kron M.A., Volkman B.F. // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2008. V. 105. P. 5057–5062. https://doi.org/10.1073/pnas.0709518105
  125. Burmann B.M., Knauer S.H., Sevostyanova A., Schweimer K., Mooney R.A., Landick R., Artsimovitch I., Rösch P. // Cell. 2012. V. 150. P. 291–303. https://doi.org/10.1016/j.cell.2012.05.042
  126. Goodchild S.C., Howell M.W., Littler D.R., Mandyam R.A., Sale K.L., Mazzanti M., Breit S.N., Curmi P.M., Brown L.J. // Biochemistry. 2010. V. 49. P. 5278–5289. https://doi.org/10.1021/bi100111c
  127. Luo X., Yu H. // Structure. 2008. V. 16. P. 1616–1625. https://doi.org/10.1016/j.str.2008.10.002
  128. Tseng R., Goularte N.F., Chavan A., Luu J., Cohen S.E., Chang Y.G., Heisler J., Li S., Michael A.K., Tripathi S., Golden S.S., LiWang A., Partch C.L. // Science. 2017. V. 355. P. 1174–1180. https://doi.org/10.1126/science.aag2516
  129. Dai Z., Tonelli M., Markley J.L. // Biochemistry. 2012. V. 51. P. 9595–9602. https://doi.org/10.1021/bi301413y
  130. Lopez-Pelegrin M., Cerda-Costa N., Cintas-Pedrola A., Herranz-Trillo F., Bernadó P., Peinado J.R., Arolas J.L., Gomis-Rüth F.X. // Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 2014. V. 53. P. 10624–10630. https://doi.org/10.1002/anie.201405727
  131. London R.E. // Structure. 2019. V. 27. P. 420–426. https://doi.org/10.1016/j.str.2018.11.011
  132. Peterson F.C., Elgin E.S., Nelson T.J., Zhang F., Hoeger T.J., Linhardt R.J., Volkman B.F. // J. Biol. Chem. 2004. V. 279. P. 12598–12604. https://doi.org/10.1074/jbc.M311633200
  133. Tuinstra R.L., Peterson F.C., Elgin E.S., Pelzek A.J., Volkman B.F. // Biochemistry. 2007. V. 46. P. 2564–2573. https://doi.org/10.1021/bi602365d
  134. Jaffe E.K. // Trends Biochem. Sci. 2005. V. 30. P. 490–497. https://doi.org/10.1016/j.tibs.2005.07.003
  135. Jaffe E.K., Lawrence S.H. // Arch. Biochem. Biophys. 2012. V. 519. P. 144–153. https://doi.org/10.1016/j.abb.2011.10.010
  136. Guo G.G., Gu M., Etlinger J.D. // J. Biol. Chem. 1994. V. 269. P. 12399–12402.
  137. Li X.C., Gu M.Z., Etlinger J.D. // Biochemistry. 1991. V. 30. P. 9709–9715. https://doi.org/10.1021/bi00104a020

Дополнительные файлы


© Д.А. Коршунов, Е.Е. Середа, И.В. Кондакова, 2023