Окислительные повреждения и антиоксидантный ответ бактерий Acinetobacter calcoaceticus, Pseudomonas putida и Rhodococcus erythropolis при обработке антибиотиками

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

В работе исследованы окислительные повреждения и уровень антиоксидантного ответа в клетках Acinetobacter calcoaceticus, Pseudomonas putida и Rhodococcus erythropolis под действием таких антибиотиков, как ампициллин, азитромицин, рифампицин, тетрациклин и цефтриаксон. Проведена оценка уровня карбоксилирования белков и перекисного окисления липидов (ПОЛ), а также активности супероксиддисмутазы (СОД), каталазы, глутатионредуктазы (ГР) и уровня глутатиона через 3 и 6 ч после обработки бактерий антибиотиками. Установлено, что индукция СОД происходила раньше и являлась более активной, чем индукция каталазы. У A. calcoaceticus СОД индуцировалась совместно с карбоксилированием белков и, вероятно, защищала их от окислительных повреждений, а индукция каталазы коррелировала с ПОЛ. Отмечена положительная корреляция между активностью каталазы и содержанием глутатиона у R. erythropolis. Активность каталазы при воздействии исследованных антибиотиков возрастала незначительно и даже снижалась, что связано с незначительным уровнем ПОЛ у большинства прокариот. Вместе с тем низкая активность каталазы могла способствовать дестабилизации генома в результате окислительного стресса и усилению адаптивной эволюции бактерий.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

И. С. Сазыкин

Южный федеральный университет

Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

А. А. Плотников

Южный федеральный университет

Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

О. Д. Лановая

Южный федеральный университет,

Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

К. А. Онасенко

Южный федеральный университет

Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

А. Е. Полиниченко

Южный федеральный университет

Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

А. С. Мезга

Южный федеральный университет

Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

Т. Н. Ажогина

Южный федеральный университет

Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

А. Р. Лицевич

Южный федеральный университет

Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

М. А. Сазыкина

Южный федеральный университет

Автор, ответственный за переписку.
Email: samara@sfedu.ru
Россия, Ростов-на-Дону, 344090

Список литературы

  1. Yoneyama H., Katsumata R. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 2006. V. 70. № 5. P. 1060–1075.
  2. Фурман Ю.В., Артюшкова Е. Б., Аниканов А. В. // Актуальные проблемы социально-гуманитарного и научно-технического знания. 2019. № 1. С. 1–3.
  3. Пескин А.В. // Биохимия. 1997. Т. 62. № 12. С. 1571–1578.
  4. Imlay J.A. // Cur. Opin. Microbiol. 2015. V. 24. P. 124–131.
  5. Sazykin I.S., Sazykina M. A. // Gene. 2023. V. 857. P. 147170. https://doi.org/10.1016/j.gene.2023.147170
  6. Goyal A. // iScience. 2022. V. 25. № 5. P. 104312.
  7. Levine R.L., Garland D., Oliver C. N., Amici A., Climent I., Lenz A. G. et al. // Methods Enzymol. 1990. V. 186. P. 464–478.
  8. Дубинина Е.Е., Бурмистров С. О., Ходов Д. А., Поротов Г. Е. // Вопросы медицинской химии. 1995. Т. 41. № 1. С. 24–26.
  9. Стальная И.Д., Гаришвили Т. Г. // Современные методы в биохимии. 1977. Т. 2. № 3. С. 66–68.
  10. Королюк М. А., Иванова Л. К., Майорова И. Г., Токарева В. А. //Лабораторное дело. 1988. № 4. С. 44–47.
  11. Сирота Т.В. // Вопросы медицинской химии. 1999. Т. 45. № 3. С. 263–272.
  12. Ellman G.L. // Arch. Biochem. Biophys. 1959. V. 82. № 1. P. 70–77.
  13. Юсупова Л.Б. // Лабораторное дело. 1989. Т. 4. № 19–21. С. 13.
  14. Wanarska E., Mielko K. A., Maliszewska I., Młynarz P. // Sci. Rep. 2022. V. 12. № 1. P. 1913.
  15. Shin B., Park C., Park W. //Appl. Microbiol. Biotechnol. 2020. Т. 104. С. 1423–1435.
  16. Belenky P., Ye J. D., Porter C. B., Cohen N. R., Lobritz M. A., Ferrante T. et al. // Cell Rep. 2015. V. 13. № 5. P. 968–980.
  17. Brogden R.N., Ward A. // Drugs. 1988. V. 35. № 6. P. 604–645.
  18. Постникова Л.Б., Соодаева С. К., Климанов И. А., Кубышева Н. И., Афиногенов К. И., Глухова М. В., Никитина Л. Ю. // Пульмонология. 2017. V. 27. № 5. P. 664–671.
  19. Куликова Н. А. // Международный студенческий научный вестник. 2017. № 4–5. С. 614–615.
  20. Weimer A., Kohlstedt M., Volke D. C., Nikel P. I., Wittmann C. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2020. V. 104. P. 7745–7766.S
  21. Nikel P. I., Fuhrer T., Chavarría M., Sánchez-Pascuala A., Sauer U., de Lorenzo V. // ISME J. 2021. V. 15. № 6. P. 1751–1766.
  22. Van Acker H., Gielis J., Acke M., Cools F., Cos P., Coenye T. // PloS One. 2016. V. 11. № 7. e0159837. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0159837
  23. Pátek M., Grulich M., Nešvera J. // Biotechnol. Adv. 2021. V. 53. P. 107698.
  24. Urbano S. B., Di Capua C., Cortez N., Farías M. E., Alvarez H. M. // Extremophiles. 2014. V. 18. P. 375–384.
  25. Meireles A., Faia S., Giaouris E., Simões M. // Biofouling. 2018. V. 34. № 10. P. 1150–1160.
  26. Ren X., Zou L., Holmgren A. // Curr. Med. Chem. 2020. V. 27. № 12. P. 1922–1939. https://doi.org/10.2174/0929867326666191007163654
  27. Cleeland R., Squires E. // Am. J. Med. 1984. V. 77. (4C). P. 3–11.
  28. Mourenza Á., Gil J. A., Mateos L. M., Letek M. // Antioxidants. 2020. V. 9. № 5. P. 361.
  29. Aguilera J., Rautenberger R. // Oxidative Stress in Aquatic Ecosystems. 2011. P. 58–71. https://doi.org/10.1002/9781444345988.ch4
  30. Martins D., McKay G., Sampathkumar G., Khakimova M., English A. M., Nguyen D. // PNAS. 2018. V. 115. № 39. P. 9797–9802.
  31. Heindorf M., Kadari M., Heider C., Skiebe E., Wilharm G. // PloS One. 2014. V. 9. № 7. P. e101033.
  32. Retsema J., Girard A., Schelkly W., Manousos M., Anderson M., Bright G. et al. // Antimicrob. Agents Сhemother. 1987. V. 31. № 12. P. 1939–1947.
  33. Mirzaei R., Mesdaghinia A., Hoseini S. S., Yunesian M. // Chemosphere. 2019. V. 221. P. 55–66.
  34. Ramanathan S., Arunachalam K., Chandran S., Selvaraj R., Shunmugiah K. P., Arumugam V. R. // J. Аppl. Microbiol. 2018. V. 125. № 1. P. 56–71. https://doi.org/10.1111/jam.13741.
  35. Zhang Y.N., Duan K. M. // Sci. China C Life Sci. 2009. V. 52. № 6. P. 501–505.
  36. Daschner F.D., Frank U. // Infection. 1989. V. 17. № 4. P. 272–274.
  37. Gnann Jr J. W., Goetter W. E., Elliott A. M., Cobbs C. G. // Antimicrob. Agents Chemother // 1982. V. 22. № 1. P. 1–9.
  38. El-Barbary M.I., Hal A. M. // J. Aquac. Res. Development. 2017. V. 8. № 7. P. 1–7. https://doi.org/10.4172/2155-9546.1000499
  39. Konikkat S., Scribner M. R., Eutsey R., Hiller N. L., Cooper V. S., McManus J. // PLoS genetics. 2021. V. 17. № 7: e1009634. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1009634
  40. Elbehiry A., Marzouk E., Aldubaib M., Moussa I., Abalkhail A., Ibrahem M. et al. // AMB Express. 2022. V. 12. № 1. P. 53. https://doi.org/10.1186/s13568-022-01390-1
  41. Plaggenborg R., Overhage J., Loos A., Archer J. A. C., Lessard P., Sinskey A. J. et al. // Appl. Microbiol. Biotechnol. 2006. V. 72. № 4. P. 745–755.
  42. Stancu M. M. // J. Environ. Sci. (Shina) 2014. V. 26. № 10. P. 2065–2075. https://doi.org/10.1016/j.jes.2014.08.006
  43. Yamshchikov A.V., Schuetz A., Lyon G. M. // Lancet Infecti. Dis. 2010. V. 10. № 5. P. 350–359.
  44. McNeil M.M., Brown J. M. // Eur. J. Epidemiol. 1992. V. 8. № 3. P. 437–443.
  45. Asoh N., Watanabe H., Fines-Guyon M., Watanabe K., Oishi K., Kositsakulchai W. et al. // J. Clin. Microbiol. 2003. V. 41. № 6. P. 2337–2340.
  46. Vaubourgeix J., Lin G., Dhar N., Chenouard N., Jiang X., Botella H. et al. // Cell Host & Microbe. 2015. V. 17. № 2. P. 178–190.
  47. Nyström T. // EMBO J. 2005. V. 24. № 7. P. 1311–1317.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Содержание карбонильных групп (нМ фенилгидразонов/мг белка) в белках исследуемых штаммов бактерий после обработки антибиотиками: 1 — контроль; 2 — азитромицин; 3 — ампициллин; 4 — рифампицин; 5 — тетрациклин; 6 — цефтриаксон; а — 3 ч, б — 6 ч. * Отличия статистически достоверны при p < 0.05.

Скачать (179KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Перекисное окисление липидов (МДА, нМ/мл) у исследуемых штаммов бактерий после обработки антибиотиками: 1 — контроль; 2 — азитромицин; 3 — ампициллин; 4 — рифампицин; 5 — тетрациклин; 6 — цефтриаксон; а — 3 ч, б — 6 ч. * Отличия статистически достоверны при p < 0.05.

Скачать (178KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Активность СОД (у. е./мг белка × мин) при воздействии антибиотиков на исследуемые штаммы бактерий: 1 — контроль; 2 — азитромицин; 3 — ампициллин; 4 — рифампицин; 5 — тетрациклин; 6 — цефтриаксон; а — 3 ч, б — 6 ч. * Отличия статистически достоверны при p < 0.05.

Скачать (149KB)
Метаданные
5. Рис. 4. Активность каталазы (нМ H2O2/мг белка) при воздействии антибиотиков на исследуемые штаммы бактерий: 1 — контроль; 2 — азитромицин; 3 — ампициллин; 4 — рифампицин; 5 — тетрациклин; 6 — цефтриаксон; а — 3 ч, б — 6 ч. * Отличия статистически достоверны при p < 0.05.

Скачать (184KB)
Метаданные
6. Рис. 5. Концентрация глутатиона (мкМ GSH/г белка) при воздействии антибиотиков на исследуемые штаммы бактерий: 1 — контроль; 2 — азитромицин; 3 — ампициллин; 4 — рифампицин; 5 — тетрациклин; 6 — цефтриаксон; а — 3 ч, б — 6 ч. * Отличия статистически достоверны при p < 0.05.

Скачать (143KB)
Метаданные
7. Рис. 6. Активность глутатионредуктазы (МЕ ГР/г белка) при воздействии антибиотиков на исследуемые штаммы бактерий: 1 — контроль, без антибиотика; 2 — азитромицин; 3 — ампициллин; 4 — рифампицин; 5 — тетрациклин; 6 — цефтриаксон; а — 3 ч, б — 6 ч. * Отличия статистически достоверны при p < 0.05.

Скачать (186KB)
Метаданные
8. Рис. 7. Корреляция между активностью ферментов антиоксидантной защиты и окислительными повреждениями компонентов бактериальной клетки у исследуемых штаммов (достоверные значения выделены цветом, p < 0.05). А — СОД, Б — каталаза, В — GSH, Г — ГР, Д — карбоксилирование белков, Е — ПОЛ.

Скачать (111KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024