Свойства внеклеточной протеазы — регулятора гемостаза, образуемой микромицетом Aspergillus tabacinus

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация

Из культуральной жидкости микромицета Aspergillus tabacinus BEOFB3260m выделена протеаза с протеин C-подобной и плазминоподобной активностями. Установлено, что фермент относится к группе сериновых протеаз, не гликозилирован, имеет молекулярную массу около 30 кДа. Протеаза активна и стабильна в диапазоне температур от 25–37°C и при pH 7–12. Выделенный фермент может быть перспективным кандидатом для разработки новых антикоагулянтных препаратов.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

В. Н. Лавренова

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Автор, ответственный за переписку.
Email: pkviktoria@mail.ru

Биологический факультет

Россия, Москва, 119234

В. Г. Крейер

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: pkviktoria@mail.ru

Биологический факультет

Россия, Москва, 119234

Ж. Савкович

Белградский университет

Email: pkviktoria@mail.ru

Биологический факультет

Сербия, Белград

А. А. Осмоловский

Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова

Email: pkviktoria@mail.ru

Биологический факультет

Россия, Москва, 119234

Список литературы

  1. Li T., Yuan D., Yuan J. // Adv. Exp. Med. Biol. 2020. V. 1177. P. 101–131.
  2. Barzkar N., Jahromi S. T., Vianello F. // Mar. Drugs. 2022. V. 20. № 1. P. 46. https://doi.org/10.3390/md20010046
  3. Zhang S., Wang Y., Zhang N., Sun Z., Shi Y., Cao X., Wang H. // Food Technol. Biotechnol. 2015. V. 53. № 2. P. 243–248.
  4. Duan Y., Katrolia P., Zhong A., Kopparapu N. K. // Prep. Biochem. Biotechnol. 2022. V. 52. № 9. P. 1008–1018.
  5. Zhao L., Lin X., Fu J., Zhamg J., Tang W., He Z. // Mar. Drugs. 2022. V. 20. № 6. P. 356. https://doi.org/10.3390/md20060356
  6. Батомункуева Б. П., Егоров Н. С. // Микробиология. 2001. Т. 70. № 5. С. 602–606.
  7. Осмоловский А. А., Звонарева Е. С., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Егоров Н. С. // Биоорганическая химия. 2014. Т. 40. № 6. С. 688–694.
  8. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Котова И. Б., Егоров Н. С. // Биоорганическая химия. 2015. Т. 41. № 5. С. 559–564.
  9. Laemly U. K. // Nature. 1970. V. 227. № 5259. P. 680–685.
  10. Hu Y., Yu D., Wang Z., Hou J., Tyagi R., Liang Y., Hu Y. // Scientific Reports. 2019. V. 9. № 9235. https://doi.org/10.1038/s41598-019-45686-y
  11. Thornton D. J., Carlstedt I., Sheehan J. K. // Methods Mol. Biol. 1994. V. 32. P. 119–128.
  12. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Котова И. Б., Егоров Н. С. // Прикл. биохимия и микробиология. 2018. Т. 54. № 2. С. 195–200.
  13. Proteolytic Enzymes. A practical approach. / Ed. R. Beynon, J. S. Bond. Oxford: Oxford Univ. Press, 2001. 340 p.
  14. Biaggio R. T., Silva R. R., Rosa N. G., Leite R. S., Arantes E. C., Cabral T. P., Juliano M. A., Juliano L., Cabral H. // Prep. Biochem. Biotechnol. 2016. V. 46. № 3. P. 298–304.
  15. Осмоловский А. А., Крейер В. Г., Баранова Н. А., Кураков А. В., Егоров Н. С. // Прикл. биохимия микробиология. 2015. Т. 51. № 1. С. 86–92.
  16. Das A. K., Bellizzi J. J., Tandel S., Biehl E., Clardy J., Hofmann S. L. // J. Biol. Chem. 2000. V. 275. № 31. P. 23847–23851.
  17. Richmond G. S., Smith T. K. // Biochem. J. 2007. V. 405. № 2. P. 319–329.
  18. Chakrabarti S. K., Matsumura N., Ranu R. S. // Curr. Microbiol. 2000. V. 40. № 4. P. 239–244.
  19. Звонарева Е. С., Осмоловский А. А., Баранова Н. А., Котова И. Б., Крейер В. Г. // Прикл. биохимия и микробиология. 2023. Т. 59. № 4. С. 369–375.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис. 1. Изоэлектрофокусирование внеклеточных белков культуральной жидкости A. tabacinus BEOFB3260m: 1 — pH, 2 — активность по отношению к субстрату S-2366 (E × 10–3), 3 — A280, 4 — активность по отношению к субстрату Chromozym TH (E × 10–3).

Скачать (88KB)
Метаданные
3. Рис. 2. Электрофоретический анализ внеклеточной протеазы A. tabacinus в ПААГ с ДСН-Na: М — метчики; 1 — электрофореграмма по Лэммли; 2 — окраска на наличие углеводного компонента; 3 — казеиновая зимограмма.

Скачать (75KB)
Метаданные
4. Рис. 3. Влияние рН (а) и температуры (б) на активность (1) и стабильность (2) протеазы A. tabacinus BEOFB3260m.

Скачать (114KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024