Effect of Nε-acetylation on the Enzymatic Activity of  Escherichia coli  Glyceraldehyde-3-phosphate Dehydrogenase

N. S. Plekhanova; Плеханова Н. С.; I. B. Altman; Альтман И. Б.; M. S. Yurkova; Юркова М. С.; A. N. Fedorov; Федоров А. Н.

doi:10.31857/S0555109923060119

Влияние Nε-ацетилирования на энзиматическую активность глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы Escherichia coli

Авторы: Плеханова Н.С.¹, Альтман И.Б.², Юркова М.С.¹, Федоров А.Н.¹
Учреждения:
1. Федеральный исследовательский центр “Фундаментальные основы биотехнологии” Российской академии наук
2. МИРЭА – Российский технологический университет
Выпуск: Том 59, № 6 (2023)
Страницы: 564-572
Раздел: Статьи
URL: https://cardiosomatics.ru/0555-1099/article/view/674586
DOI: https://doi.org/10.31857/S0555109923060119
EDN: https://elibrary.ru/CWOIDD
ID: 674586

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ
Доступ закрыт

Доступ предоставлен
Доступ закрыт

Доступ платный или только для подписчиков

Аннотация
Об авторах
Список литературы
Дополнительные файлы
Статистика

Аннотация

Ацетилирование лизина является глобальным регуляторным механизмом, который влияет на большинство клеточных процессов. В данной работе мы изучили влияние ацетилирования и деацетилирования на активность белков глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы (ГАФД) E. coli дикого типа и мутантных форм. Наши результаты показали, что обработка ГАФД дикого типа ацетилтрансферазой PatZ in vitro приводила к двукратному увеличению ферментативной активности, в то время как последующее деацетилирование снижало активность фермента до уровня, близкого к исходному. В случае мутантных форм фермента было показано, что появление дополнительных сайтов ацетилирования существенно изменяло влияние процессов ацетилирования/деацетилирования на активность ГАФД. Эти данные позволяют по-новому взглянуть на роль ацетилирования в регуляции активности ГАФД E. coli.

Ключевые слова

глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа, ацетилирование, ацетилтрансфераза, деацетилаза, регуляция активности ГАФД

Список литературы

Kuhn M.L., Zemaitaitis B., Hu L.I., Sahu A., Sorensen D., Minasov G. et al. //PLoS ONE. 2014. V. 9. № 4. P. e94816. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0094816
Wang Q., Zhang Y., Yang C., Xiong H., Lin Y., Yao J. et al. // Science. 2010. V. 327. P. 1004–1007.
Verdin E., Ott M. //Molecular Cell. 2013. T. 51. № 2. C. 132–134.
Slivinskaya E.A., Plekhanova N.S., Altman I.B., Yampolskaya T.A. // Microorganisms. 2022. V. 10. P. 976.https://doi.org/10.3390/microorganisms10050976
Schilling B., Basisty N., Christensen D.G., Sorensen D., Orr J.S., Wolfe A.J. et al. //J. Bacteriol. 2019. V. 201. № 9. https://doi.org/10.1128/JB.00768-18
Castaño-Cerezo S., Bernal V., Post H., Fuhrer T., Cappadona S., Sánchez-Díaz N.C. et al. //Molecular Systems Biology. 2014. V. 10. P. 762. https://doi.org/10.15252/msb.20145227
Sambrook J., Fritsch E.F., Maniatis T. Molecular Cloning: A Laboratory Manual. 2nd. ed. Cold Spring Harbor: Cold Spring Harbor Laboratory Press, 1989. 1625 p.
Thomason L.C., Costantino N., Court D.L. //CP Molecular Biology. 2007. V. 79. https://doi.org/10.1002/0471142727.mb0117s79
Datsenko K.A., Wanner B.L. //Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2000. V. 97. P. 6640–6645.
Lamed R., Zeikus J.G. // J Bacteriol. 1980. V. 141. P. 1251–1257.
Laemmli U.K. //Nature. 1970. V. 227. P. 680–685.
Song L., Wang G., Malhotra A., Deutscher M.P., Liang W. // Nucleic Acids Res. 2016. V. 44. P. 1979–1988.
Wittig I., Karas M., Schägger H. // Molecular & Cellular Proteomics. 2007. V. 6. P. 1215–1225.
Zhou X., Zheng W., Li Y., Pearce R., Zhang C., Bell E.W. et al. // Nat Protoc. 2022. V. 17. № 10. P. 2326–2353.
Brooks B.R., Bruccoleri R.E., Olafson B.D., States D.J., Swaminathan S., Karplus M. // J. Comput. Chem. 1983. V. 4. P. 187–217.
Bikadi Z., Hazai E. // J. Cheminform. 2009. V. 1. P. 15. https://doi.org/10.1186/1758-2946-1-15
Halgren T.A. // Encyclopedia of Computational Chemistry. UK: John Wiley & Sons, 2002. https://doi.org/10.1002/0470845015.cma012m
Xia L., Kong X., Song H., Han Q., Zhang S. // Plant Communications. 2022. V. 3. P. 100266. https://doi.org/10.1016/j.xplc.2021.100266
Okanishi H., Kim K., Masui R., Kuramitsu S. // J. Proteome Res. 2013. V. 12. P. 3952–3968.
Smith K., Shen F., Lee H.J., Chandrasekaran S. // iScience. 2022. V. 25. P. 103730. https://doi.org/10.1016/j.isci.2021.103730
Ketema E.B., Lopaschuk G.D. // Front. Cardiovasc. Med. 2021. V. 8. P. 723996. https://doi.org/10.3389/fcvm.2021.723996
Li T., Liu M., Feng X., Wang Z., Das I., Xu Y. et al. // J. Biol. Chem. 2014. V. 289. P. 3775–3785.
Ventura M., Mateo F., Serratosa J., Salaet I., Carujo S., Bachs O. et al. // Int. J. Biochem. Cell Biol. 2010. V. 42. P. 1672–1680.
Zhang H., Zhao Y., Zhou D.X. // Nucleic Acids Research. 2017. V. 45. P. 12241–12255.
Baba T., Ara T., Hasegawa M., Takai Y., Okumura Y., Baba M., Datsenko K.A. et al. // Molecular Systems Biology. 2006. V. 2. P. 2006. https://doi.org/10.1038/msb4100050
Crooks G.E., Hon G., Chandonia J.-M., Brenner S.E. // Genome Res. 2004. V. 14. P. 1188–1190.