Белковый антиоксидантный комплекс водного экстракта личинок Ulomoides dermestoides
- Авторы: Ушакова Н.А.1, Тихонова О.В.2, Амбарян А.В.1, Бастраков А.И.1, Донцов А.Е.3
-
Учреждения:
- Институт проблем экологии и эволюции им. А.Н. Северцова РАН
- Федеральное государственное бюджетное научное учреждение Научно-исследовательский институт биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича
- Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН
- Выпуск: Том 59, № 3 (2023)
- Страницы: 301-308
- Раздел: Статьи
- URL: https://cardiosomatics.ru/0555-1099/article/view/674625
- DOI: https://doi.org/10.31857/S0555109923020162
- EDN: https://elibrary.ru/LVJJXJ
- ID: 674625
Цитировать
Аннотация
Получен водный экстракт из личинок жука-чернотелки Ulomoides dermestoides, выращенных в контролируемых условиях, и проведен его протеомный анализ на основе одномерного электрофоретического разделения белков, их трипсинолиза в геле и последующей хромато-масс-спектрометрии. Идентификацию белков проводили при помощи программы MaxQuant v.1.6.3.4. Для идентификации белков по гомологии использовали базу данных Uniprot. Каталазную активность определяли спектрофотометрически по убыли концентрации пероксида водорода. Антиоксидантную активность оценивали по тушению хемилюминесценции люминола. Экстракт содержал белки, которые могут определять биологическую активность экстракта: универсальные регуляторы клеточных процессов кальмодулин (62%), цитохром с-2 (13.5%), нуклеозиддифосфаткиназу (11.1%), ферментативные антиоксиданты супероксиддисмутазу, каталазу, глутатион S-трансферазу, пероксиредоксин, глутатионсинтетазу, а также тиоредоксин, белки теплового шока 70 и 60 kDa, комплекс хитиназ (в сумме 13.4%). Активность каталазы составляла 6.3 ± 1.1 мкмоль Н2О2/мин/мг белка; антиоксидантная активность 1 мг белка в мл экстракта была эквивалентна 1.36 ± 0.3 мМ тролокса. Отмечена перспективность практического использования экстракта как природного антиоксидантного комплекса.
Ключевые слова
Об авторах
Н. А. Ушакова
Институт проблем экологии и эволюции им. А.Н. Северцова РАН
Автор, ответственный за переписку.
Email: naushakova@gmail.com
Россия, 119071, Москва
О. В. Тихонова
Федеральное государственное бюджетное научное учреждение Научно-исследовательский институт биомедицинской химии им. В.Н. Ореховича
Email: naushakova@gmail.com
Россия, 119121, Москва
А. В. Амбарян
Институт проблем экологии и эволюции им. А.Н. Северцова РАН
Email: naushakova@gmail.com
Россия, 119071, Москва
А. И. Бастраков
Институт проблем экологии и эволюции им. А.Н. Северцова РАН
Email: naushakova@gmail.com
Россия, 119071, Москва
А. Е. Донцов
Институт биохимической физики им. Н.М. Эмануэля РАН
Email: naushakova@gmail.com
Россия, 119334, Москва
Список литературы
- Suárez-Rivero J.M., Pastor-Maldonado C.J., Povea-Cabello S., Álvarez-Córdoba M., Villalón-García I., Munuera-Cabeza M. et al. // Antioxidants. 2021. V. 10. № 2. P. 236.https://doi.org/10.3390/antiox10020236
- Pham-Huy L.A., He H., Pham-Huy C. // Int. J. Biomed. Sci. 2008. V. 4. № 2. P. 89–96.
- Di Mattia C., Battista N., Sacchetti G., Serafini M. // Frontiers in nutrition. 2019. V. 6. P. 106. https://doi.org/10.3389/fnut.2019.00106
- Mendoza D., Salgado M., Durant L. // Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas. 2013. V. 32. P. 402–410.
- Deloya-Brito G.G, Deloya C. // Acta Zoo Mex. 2014. V. 30. P. 655–661.
- Mendoza-Meza D.L., España-Puccini P. // TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas. 2016. V. 19. № 2. P. 83–91.
- Kovalzon V.M., Ambaryan A.V., Revishchin A.V., Pavlova G.V., Rybalkina E.Y., Bastrakov A.I., Ushakova N.A. // Systematic Reviews in Pharmacy. 2021. V. 12. № 10. P. 569–577.
- Ushakova N.A., Brodsky E.S., Tikhonova O.V., Dontsov A.E., Bastrakov A.I. // Antioxidants. 2021. V. 10. P. 1055. https://doi.org/10.3390/antiox10071055
- Laemmli U.K. // Nature. 1970 V. 227. № 5259. P. 680–685. . PMID: .https://doi.org/10.1038/227680a05432063
- Tyanova S., Temu T., Cox J. // Nat. Protocols. 2016. V. 11. P. 2301–2319.
- Sherman B.T., Hao M., Qiu J., Jiao X., Baseler M.W., Lane H.C., Imamichi T., Chang W. // Nucleic Acids Research. 2022. V. 50 (W1):W216–W221.https://doi.org/10.1093/nar/gkac194
- Itzhaki R.F., Gill D.M. // Anal. Biochem. 1964. V. 9. P. 401–416.
- Goth L. // Clinica Chimica Acta. 1991. V. 196. P. 143–15.
- Stevens F.C. // Can. J. Biochem. Cell Biol. 1983. V. 61. № 8. P. 906–910. https://doi.org/10.1139/o83-115
- Lledo P.M., Hjelmstad G.O., Mukherji S., Soderling T.R., Malenka R.C., Nicoll R.A. // Proc. Nat. Acad. Sci. USA. 1995. V. 92. № 24. P. 11175–11179.
- Ващенко В.И., Хансон К.П., Шабанов П.Д. // Обз. клин. фарм. лек. тер. 2005. Т. 4. № 1. С. 27–37.
- Липская Т.Ю., Воинова В.В. // Биохимия. 2012. Т. 77. С. 731–741.
- Santoro M.G. // Biochem. Pharmacol. 2000. V. 59. № 1. P. 5563. https://doi.org/10.1016/S0006-2952(99)00299-329
- Binder R.J. // J. Immunol. 2014. V. 193. № 12. P. 5765–5771. https://doi.org/10.4049/jimmunol.1401417
- Marvin M., O’Rourke D., Kurihara T., Juliano C.E., Harrison K.L, Hutson L.D. // Dev. Dyn. 2008. V. 237. № 2. P. 454–463. https://doi.org/10.1002/dvdy.21414
- Enzymes in Human and Animal Nutrition. Principles and Perspectives. Chapter 18 – Chitinases. //Ed. C. Simões Nunes, V. Kumar. N.Y.: Acad. Press, 2018. P. 361–378. ISBN 978-0-12-805419-2. https://doi.org/10.1016/B978-0-12-805419-2.00018-6
