Зависимость групповой специфичности иммуноферментного определения пенициллинов в молоке от температуры и продолжительности перекрестных реакций антибиотиков с поликлональными антителами

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Исследовано влияние термодинамических и кинетических условий на взаимодействия специфических поликлональных антител с антибиотиками группы пенициллинов в системе прямого иммуноферментного анализа (ИФА). В перекрестных реакциях поликлональных антител с разными пенициллинами наблюдались минимальные различия при проведении иммунохимической реакции при 4 °C в течение 1 ч. Увеличение температуры и продолжительности анализа повышало реактивность антител только к амоксициллину и существенно увеличивало различия в чувствительности определения индивидуальных пенициллинов. В подобранных температурных и временных условиях проведения ИФА установлены следующие значения перекрестной реактивности антител: к пенициллину G — 90%, к ампициллину — 100%, к амоксициллину — 110%. Аналитическая чувствительность определения ампициллина составила 0.03 нг/мл, предел количественного определения ампициллина в молоке — 0.4 мкг/л. Предложенная система группоспецифического прямого ИФА использована для выявления в молоке семи антибиотиков группы пенициллинов — пенициллина G, ампициллина, амоксициллина, клоксациллина, оксациллина, диклоксациллина и нафциллина, нормативно контролируемых в продуктах питания и сырье животного происхождения.

Полный текст

Доступ закрыт

Об авторах

О. С. Куприенко

Институт биоорганической химии НАН Беларуси

Автор, ответственный за переписку.
Email: kuprienko@iboch.by
Белоруссия, Минск, 220084

И. И. Вашкевич

Институт биоорганической химии НАН Беларуси

Email: kuprienko@iboch.by
Белоруссия, Минск, 220084

А. И. Зильберман

Институт биоорганической химии НАН Беларуси

Email: kuprienko@iboch.by
Белоруссия, Минск, 220084

О. В. Свиридов

Институт биоорганической химии НАН Беларуси

Email: kuprienko@iboch.by
Белоруссия, Минск, 220084

Список литературы

  1. Miller E. L. // J. Midwifery Women’s Health. 2002. V. 47. № 6. P. 426–434. https://doi.org/10.1016/s1526-9523(02)00330-6
  2. Nathwani D., Wood M. J. // Drugs. 1993. V. 45. № 6. P. 866–894. https://doi.org/10.2165/00003495-199345060-00002
  3. Шульга Н. Н., Шульга И. С., Плавшак Л. П. // Тенденции развития науки и образования. 2019. Т. 46. № 5. С. 32–35. https://doi.org/10.18411/lj-01-2019-98
  4. Sazykin I. S., Khmelevtsova L. E., Seliverstova E. Y., Sazykina M. A. // Appl. Biochem. Microbiol. 2021. V. 57. № 1. P. 20–30. https://doi.org/10.1134/S0003683821010166
  5. Berendonk T. U., Manaia C. M., Merlin C., Fatta-Kassinos D., Cytryn E., Walsh F., et al. // Nat. Rev. Microbiol. 2015. V. 13. P. 310–317. https://doi.org/10.1038/nrmicro3439
  6. Шевелева С. А., Хотимченко С. А., Минаева Л. П., Смотрина Ю. В. // Вопросы питания. 2021. Т. 90. № 3. С. 50–57. https://doi.org/10.33029/0042-8833-2021-90-3-50-57
  7. Van Hoek A. H.A.M., Mevius D., Guerra B., Mullany P., Roberts A. P., Aarts H. J.M. // Front. Microbiol. 2011. V. 2. Article 203. https://doi.org/10.3389/fmicb.2011.00203
  8. Mikhaleva T. V., Ilyasov P. V., Zakharova O. I. // Appl. Biochem. Microbiol. 2019. V. 55. № 2. P. 99–106. https://doi.org//10.1134/S000368381902011X
  9. Решение Коллегии Евразийской экономической комиссии от 13 февраля 2018 г. № 28. docs.eaeunion.org/docs/ru-ru/01217013/clc-d_15022018_28
  10. European Comission. Council Regulation (EU) No. 37/2010 of 22 December 2009 on Pharmacologically Active Substances and their Classification Regarding Maximum Residue Limits in Foodstuffs of Animal Origin. // Official Journal of the European Union. 2010. L 15/10.
  11. Barros S. C., Silva A. S., Torres D. // Antibiotics 2023. V. 12. № 2. P. 202. https://doi.org/10.3390/antibiotics12020202
  12. Moga A., Vergara-Barberán M., Lerma-García M.J., Carrasco-Correa E.J., Herrero-Martínez J.M., Simó-Alfonso E.F. // Compr. Rev. Food Sci. Food Saf. 2021. V. 20. № 2. P. 1681–1716. https://doi.org/10.1111/1541-4337.12702
  13. Marazuela M. D., Bogialli S. // Anal. Chim. Acta. 2009. Vol. 645. № 1–2. P. 5–17. https://doi.org/10.1016/j.aca.2009.04.031
  14. Holstege D. M., Puschner B., Whitehead G., Galey F. D. // J. Agric. Food. Chem. 2002. V. 50. № 2. P. 406–411. https://doi.org/10.1021/jf010994s
  15. Pugajeva I., Ikkere L. E., Judjallo E., Bartkevics V. // J. Pharm. Biomed. Anal. 2019. V. 166. P. 252–263. https://doi.org/10.1016/j.jpba.2019.01.024
  16. Bessaire T., Mujahid C., Beck A., Tarres A., Savoy M. C., Woo P. M. et al. // Food Addit. Contam. Part A. 2018. V. 35. № 4. P. 661–673. https://doi.org/10.1080/19440049.2018.1426891
  17. Dzantiev B. B., Byzova N. A., Urusov A. E., Zherdev A. V. // Trends Anal. Chem. 2014. V. 55. P. 81–93. https://doi.org/10.1016/j.trac.2013.11.007.
  18. Reig M., Toldrá F. // Meat Sci. 2008. V. 78. № 1–2. P. 60–67. https://doi.org/10.1016/j.meatsci.2007.07.029
  19. Duffy G. F., Moore E. J. // Anal. Lett. 2017. V. 50. № 1. P. 1–32. https://doi.org/10.1080/00032719.2016.1167900
  20. Xu F., Ren K., Yang Y. Z., Guo J. P., Ma G. P., Liu Y. M. et al. // J. Integ. Agric. 2015. V. 14. № 11. P. 2282–2295. https://doi.org/10.1016/S2095-3119(15)61121-2.
  21. Serchenya T. S., Semizhon P. A., Schaslionak A. P., Harbachova I. V., Vashkevich I. I., Sviridov O. V. // Appl. Biochem. Microbiol. 2023. V. 59. № 1. P. 79–92. https://doi.org/10.1134/S0003683823010106
  22. Samsonova Z. V., Shchelokova O. S., Ivanova N. L., Rubtsova M. Y., Egorov A. M. // Appl. Biochem. Microbiol. 2005. V. 41. № 6. P. 589–595. https://doi.org/10.1007/s10438-005-0107-4
  23. Bacigalupo M. A., Meroni G., Secundo F., Lelli R. // Talanta. 2008. V. 77. № 1. P. 126–130. https://doi.org/10.1016/j.talanta.2008.05.057
  24. Jiao S. N., Wang P., Zhao G. X., Zhang H. C., Liu J., Wang J. P. // J. Environ. Sci. Health B. 2013. V. 48. № 6. P. 486–494. https://doi.org/10.1080/03601234.2013.761908
  25. Zeng K., Zhang J., Wang Y., Wang Z. H., Zhang S. X., Wu C. M. et al. // Biomed. Environ. Sci. 2013. V. 26. № 2. P. 100–109. https://doi.org/10.3967/0895-3988.2013.02.004
  26. Peng, J., Cheng, G., Huang, L., Wang Y., Hao H., Peng D. et al. // Anal. Bioanal. Chem. 2013. V. 405. P. 8925–8933. https://doi.org/10.1007/s00216-013-7311-5
  27. Serchenya T. S., Harbachova I. V., Sviridov O. V. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2022. V. 48. № 1. P. 85–95. https://doi.org/10.1134/S1068162022010125
  28. Shanin I. A., Eremin S. A., Zvereva E. A., Zherdev A. V., Dzantiev B. B., Sviridov O. V. // Appl. Biochem. Microbiol. 2019. V. 55. № 5. P. 563–569. https://doi.org/10.1134/S0003683819050132
  29. Kuprienko O. S., Serchenya T. S., Vashkevich I. I., Harbachova I. V., Zilberman A. I., Sviridov O. V. // Russ. J. Bioorg. Chem. 2022. V. 48. № 1. P. 105–114. https://doi.org/10.1134/S106816202201006X
  30. Sotnikov D. V., Zherdev A. V., Zvereva E. A., Eremin S. A., Dzantiev B. B. // Appl. Sci. 2021. V. 11. № 14. Article 6581. https://doi.org/10.3390/app11146581
  31. Boutten B., Ezan E., Mamas S., Dray F. // Clin. Chem. 1991. V. 37. № 3. P. 394–397. https://doi.org/10.1093/clinchem/37.3.394
  32. Sulea T., Rohani N., Baardsnes J., Corbeil C. R., Deprez C., Cepero-Donates Y. et al. // MAbs. 2020. Vol. 12. № 1. Article 1682866. https://doi.org/10.1080/19420862.2019.1682866
  33. Miller J. J., Valdes R. // Clin. Chem. 1991. V. 37. № 2. P. 144–153. https://doi.org/10.1093/clinchem/37.2.144
  34. Sheehan C., He J., Smith M. The Immunoassay Handbook. 4 Ed. /Ed. D. Wild. Amsterdam: Elsevier, 2013. P. 395–402. https://doi.org/10.1016/B978-0-08-097037-0.00026-9
  35. Komova N. S., Berlina A. N., Zherdev A. V., Dzantiev B. B. // Orient. J. Chem. 2020. V. 36. № 1. P. 21–25. https://doi.org/10.13005/ojc/360103

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2. Рис.1

Скачать (13KB)
Метаданные
3. Рис.2

Скачать (14KB)
Метаданные
4. Рис.3

Скачать (15KB)
Метаданные
5. Рис.4

Скачать (16KB)
Метаданные
6. Рис.5

Скачать (15KB)
Метаданные
7. Рис.6

Скачать (17KB)
Метаданные
8. Рис.7

Скачать (16KB)
Метаданные
9. Рис. 1. Кривые ингибирования связывания конъюгата Амп-ПХ с ПАт в присутствии пенициллина G (1), ампициллина (2) или амоксициллина (3) при инкубации в течение 1 ч при температурах 4 (а), 25 (б) или 37°C (в).

Скачать (187KB)
Метаданные
10. Рис. 2. Кривые ингибирования связывания конъюгата Амп-ПХ с ПАт в присутствии пенициллина G (1), ампициллина (2) или амоксициллина (3) при инкубации в течение 2 ч (а) или 18 ч (б) при температуре 4 °C.

Скачать (148KB)
Метаданные
11. Рис. 3. Значения параметра IC50 для пенициллина G (1) и амоксициллина (2) при использовании различных конъюгатов пенициллинов с ПХ (инкубация в течение 1 ч при 4°C). I — Амп-ПХ; II — Амокс-ПХ; III — Амп-Ад-ПХ; IV — Амокс-пФт-ПХ.

Скачать (54KB)
Метаданные
12. Рис. 4. Полнота выявления антибиотиков группы пенициллинов (%), добавленных в образцы молока. Приведены значения, полученные методом ИФА (1) и пересчитанные с учетом ПР специфичных ПАт (2). I — пенициллин G; II — ампициллин; III — амоксициллин; IV — оксациллин; V — клоксациллин; VI — диклоксациллин; VII — нафциллин.

Скачать (74KB)
Метаданные

© Российская академия наук, 2024