Антифунгальная и реактивирующая активность нового глицин/гистидин-богатого линейного пептида из колосьев пырея ползучего (Elytrigia repens (L.) Desv. ex Nevski)

Обложка

Цитировать

Полный текст

Открытый доступ Открытый доступ
Доступ закрыт Доступ предоставлен
Доступ закрыт Только для подписчиков

Аннотация

Из колосьев пырея ползучего (Elytrigia repens L.) комбинацией методов твердофазной экстракции, аффинной хроматографии и аналитической обращено-фазовой ВЭЖХ был выделен новый линейный пептид, не содержащий в своей структуре остатков цистеина. Идентификация его первичной структуры методом автоматической ступенчатой деградации по Эдману позволила выявить наличие нескольких полиглициновых участков, состоящих из 6-8 остатков каждый, между которыми локализованы короткие фрагменты, состоящие из полярных аминокислотных остатков. С-концевой фрагмент молекулы представляет собой положительно заряженный сайт, обогащенный остатками аргинина и гистидина. Особенности структуры данного пептида определяют его функциональность. Так, проверка наличия антимикробных свойств у его рекомбинантного аналога, полученного путем гетерологической экспрессии синтетического гена в прокариотической системе, позволила определить минимальную подавляющую концентрацию (МПК), а то получается московская пивоваренная компания тестируемых культур грибов лишь при достаточно высоких действующих концентрациях (52–104 мкМ). Однако соединение обладало регуляторными свойствами: при концентрации 25 мкМ отмечен реактивирующий эффект, обеспечивающий повышение уровня выживаемости пекарских дрожжей (Saccharomyces cerevisiae ВКПМ Y-1200) к УФ-облучению. Полученные данные расширяют представление о функциональных особенностях защитных пептидов растений необычного структурного типа.

Об авторах

Д. Ю. Рязанцев

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова

Автор, ответственный за переписку.
Email: rea21@list.ru
Россия, 117997, Москва

Е. Ю. Ходжаев

Московский государственный университет им. М.В. Ломоносова, биологический факультет

Email: rea21@list.ru
Россия, 119234, Москва

А. Е. Куварина

Научно-исследовательский институт по изысканию новых антибиотиков им. Г.Ф. Гаузе

Email: rea21@list.ru
Россия, 119021, Москва

А. С. Барашкова

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова

Email: rea21@list.ru
Россия, 117997, Москва

Е. А. Рогожин

Институт биоорганической химии им. академиков М.М. Шемякина и Ю.А. Овчинникова; Научно-исследовательский институт по изысканию новых антибиотиков им. Г.Ф. Гаузе

Email: rea21@list.ru
Россия, 117997, Москва; Россия, 119021, Москва

Список литературы

  1. van der Weerden N.L., Bleackley M.R., Anderson M.A. // Cell. Mol. Life Sci. 2013. V. 70. № 19.P. 3545–3570. https://doi.org/10.1007/s00018-013-1260-1
  2. Tam J.P., Wang S., Wong K.H., Tan. W.L. // Pharmaceuticals (Basel). 2015. V. 8. № 4. P. 711–757. https://doi.org/10.3390/ph8040711
  3. SarikaIquebal M.A., Rai A. // Peptides. 2012. V. 36. № 2. P. 322–330. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2012.05.012
  4. Das K., Datta K., Karmakar S., Datta S.K. // Protein Pept. Lett.2019. V. 26. № 10. P. 720–742. https://doi.org/10.2174/0929866526666190619112438
  5. Stec B. // Cell. Mol. Life Sci. 2006. V. 63. № 12. P. 1370–1385. https://doi.org/10.1007/s00018-005-5574-5
  6. Parisi K., Shafee T.M.A., Quimbar P., van der Weerden N.L., Bleackley M.R., Anderson M.A. // Semin.Cell. Dev. Biol. 2019. V. 88. P. 107–118. https://doi.org/10.1016/j.semcdb.2018.02.004
  7. Рогожин Е.А., Одинцова Т.И., Мусолямов А.Х., Смирнов А.Н., Бабаков А.В., Егоров Ц.А., Гришин Е.В. // Прикл. биохимия и микробиология. 2009. Т. 45. № 4. С. 403–409.
  8. Рязанцев Д.Ю., Рогожин Е.А., Цветков В.О., Яруллина Л.Г., Смирнов А.Н., Завриев С.К. // Доклады Академии Наук. 2019. Т. 484. № 1. С. 104–106.
  9. Odintsova T.I., Rogozhin E.A., Baranov Yu.V., Musolyamov A.Kh., Yalpani N., Egorov Ts.A., Grishin E.V. // Biochimie. 2008. V. 90. P. 1667–1673. https://doi.org/10.1016/j.biochi.2008.06.007
  10. Уткина Л.Л., Жабон Е.О., Славохотова А.А., Рогожин Е.А., Шиян А.А., Гришин Е.В., Егоров Ц.А., Одинцова Т.И., Пухальский В.А. // Генетика. 2010. Т. 46. № 12. С. 1–7.
  11. Slavokhotova A.A., Shelenkov A.A., Odintsova T.I. // Plant Mol. Biol. 2015. V. 89. № 3. P. 203–214. https://doi.org/10.1007/s11103-015-0346-6
  12. Odintsova T.I., Slezina M.P., Istomina E.A. // Biomolecules. 2020. V. 10. № 7. E. 1029. https://doi.org/10.3390/biom10071029
  13. Koetter U., Kaloga M., Schilcher H. // Part I. Planta Med. 1993. V. 59. № 3. P. 279–280. https://doi.org/10.1055/s-2006-959672
  14. Beydokthi S.S., Sendker J., Brandt S., Hensel A. // Fitoterapia. 2017. V. 117. P. 22–27. https://doi.org/10.1016/j.fitote.2016.12.010
  15. Кароматов И.Д. // Биология и интегративная медицина. 2017. № 6. С. 122–128.
  16. Provencher S.W., Glöckner J. // Biochemistry. 1981. V. 20. № 1. P. 33–37. https://doi.org/10.1021/bi00504a006
  17. Andreev Y.A., Kozlov S.A., Vassilevski A.A., Grishin E.V. // Anal. Biochem. 2010. V. 407. № 1. P. 144–146. https://doi.org/10.1016/j.ab.2010.07.023
  18. Воробьева Л.И., Рогожин Е.А., Ходжаев Е.Ю., Володяшкин Р.А., Самойленко В.А. // Микробиология. 2017. Т. 86. № 6. С. 684–695.
  19. Barashkova A.S., Rogozhin E.A. // BMC Plant Methods. 2020. V. 16. E. 143. https://doi.org/10.1186/s13007-020-00687-1
  20. Park C.J., Park C.B., Hong S.S., Lee H.S., Lee S.Y., Kim S.C. // Plant Mol. Biol. 2000. V. 44. № 2. P. 187–197. https://doi.org/10.1023/a:1006431320677
  21. Hilton H., Gaut B.S. // Genetics. 1998. V. 150. № 2. P. 863–872. https://doi.org/10.1093/genetics/150.2.863
  22. Gorinstein S., Jaramillo N.O., Medina O.J., Rogriques W.A., Tosello G.A., Paredes-Lopez O. // J. Protein Chem. 1999. V. 18. № 6. P. 687–693. https://doi.org/10.1023/a:1020610424625
  23. Czolpinska M., Rurek M. // Front Plant. Sci. 2018. V. 8. № 9. E. 302. https://doi.org/10.3389/fpls.2018.00302
  24. Pelegrini P.B., Murad A.M., Silva L.P., Dos Santos R.C., Costa F.T., Tagliari P.D. et al. // Peptides. 2008. V. 29. № 8. P. 1271–1279. https://doi.org/10.1016/j.peptides.2008.03.013
  25. Remuzgo C., Oewel T.S., Daffre S., Lopes T.R., Dyszy F.H., Schreier S. et al. // Amino Acids. 2014. V. 46. № 11. P. 2573–2586. https://doi.org/10.1007/s00726-014-1811-2
  26. Рогожин Е.А., Воробьева Л.И., Ходжаев Е.Ю., Герасимов Е.С. // Микробиология. 2019. Т. 88. № 2. С. 137–143.

Дополнительные файлы

Доп. файлы
Действие
1. JATS XML
Скачать
2.

Скачать (124KB)
Метаданные
3.

Скачать (128KB)
Метаданные
4.

Скачать (140KB)
Метаданные
5.

Скачать (818KB)
Метаданные

© Д.Ю. Рязанцев, Е.Ю. Ходжаев, А.Е. Куварина, А.С. Барашкова, Е.А. Рогожин, 2023